Drodzy forumowicze i goście!

W związku z "wysypem" reklamodawców informujemy, że konta wszystkich nowych użytkowników, którzy popełnią jakąkolwiek formę reklamy w pierwszych 3-ch postach, poza przeznaczonym na informacje reklamowe tematem "... kryptoreklama" będą usuwane bez jakichkolwiek ostrzeżeń. Dotyczy to także użytkowników, którzy zarejestrowali się wcześniej, ale nic poza reklamami nie napisali. Posty takich użytkowników również będą usuwane, a nie przenoszone, jak do tej pory.
To forum zdecydowanie nie jest i nie będzie tablicą ogłoszeń i reklam!
Administracja Forum

To ogłoszenie można u siebie skasować po przeczytaniu, najeżdżając na tekst i klikając krzyżyk w prawym, górnym rogu pola ogłoszeń.

Uwaga! Proszę nie używać starych linków z pełnym adresem postów, bo stary folder jest nieaktualny - teraz wystarczy http://www.cheops4.org.pl/ bo jest przekierowanie.


/blueray21

AMINOKWASY

cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 14 kwie 2019, 15:07

Ponieważ nie ma odpowiedniego wątku wyłącznie o aminokwasach więc może zacznę od A jak, arginina. Arginina -najbardziej zasadowy aminokwas,wchodzi w skład histonów z lizyną ( druga pod względem zasadowości), konkuruje z nią o transport w jelitach, ważny cyklu mocznikowym i syntezie NO, sprzyja opryszczce , lizyna -pomaga,( a więc może i inne neuroinfekcje wirusowe). Więcej w linkach

https://adamprzygoda.com/2016/08/09/pro ... ionokwasy/

https://arginina.info.pl/

https://witamina.info/arginina

https://pl.wikipedia.org/wiki/Arginina

http://www.meduzo.pl/arginina/

http://www.zespoldowna.info/l-arginina- ... teine.html

https://www.nieprzeczytane.pl/Nigdy-wie ... mzEALw_wcB
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » czwartek 06 cze 2019, 22:14

Tyrozyna

https://rozanski.li/305/tyrozyna-tyr/

"Tyrozyna (Tyr)

Tyrozyna jest aminokwasem względnie endogennym. Zaliczana do grupy aminokwasów aromatycznych. Pod względem chemicznym jest to produkt utlenienia fenyloalaniny.

Substrat do syntezy DOPA (dioksyfenyloalaniny) i dopaminy. Niezbędna do syntezy noradrenaliny i adrenaliny. Potrzebna również do syntezy melanin (barwników skóry). Wrodzony brak oksydazy o-katecholowej, katalizującej syntezę melanin, jest przyczyną albinizmu. W przypadku mięsako-czerniaka występuje nadmierne wytwarzanie melanin oraz ich prekursorów (indolo-5,6-chinonu). Związki te są wówczas wykrywane w moczu.

W przemianach tyrozyny uczestniczy witamina C i kwas foliowy. Niedobór tych witamin powoduje zaburzenia utleniania tyrozyny.

Jest składnikiem hormonu tarczycy – tyroksyny. Poprawia nastrój, działa przeciwdepresyjnie. Zwiększa sprawność umysłową. Zmniejsza wrażliwość na ból. Redukuje ilość tkanki tłuszczowej. Zapobiega otłuszczeniu mięśni.

Katabolizm tyrozyny polega na transaminacji i uwolnienia kwasu fumarowego oraz octowego. Deaminacja, dekarboksylacja oksydacyjna i hydroksylacja w pozycji para prowadzi do powstania kwasu homogentyzynowego (hydrochinooctowego). Pod wpływem oksygenazy powstaje z tego kwasu wspomniany kwas acetooctowy i fumarowy.

Podobnie jak fenyloalanina ma charakter ketogenny. W jelicie grubym zachodzi dekarboksylacja tyrozyny, skracanie łańcucha i uwalnianie kwasu p-oksyfenylopropionowego i p-oksyfenylooctowego. Proces ten zostaje zahamowany w jelicie po podaniu niektórych alkaloidów: sangwinaryny, chelerytryny, chelidoniny, protopiny, co zostało wykorzystane w produkcji zwierzęcej w formie stymulatora wzrostu. Dzięki temu aminokwasy aromatyczne są wbudowane do białek lub włączone do syntezy innych związków. Zachodzi retencja azotu, dodatni bilans aminokwasowy i białkowy, pobudzenie wzrostu zwierząt, ograniczenie obciążenia ustroju ketonami i aminami. Podobne zjawisko może być wykorzystane w medycynie sportowej.

We krwi występują związki fenolowe. Pochodzą one właśnie z tyrozyny. Fenole są sprzężone w moczu z siarczanami. Tyrozyna jest wydalana z moczem w formie wolnej oraz siarczanowej.

W niektórych białkach tyrozyna stanowi 11% wszystkich aminokwasów. Duży jej udział występuje w jedwabiu, tyreoglobulinie (w tarczycy) oraz w globulinie surowiczej.

Po dekarboksylacji tworzy tyraminę. Dwumetylotyramina wykazująca działanie psychostymulujące występuje w jęczmieniu i nosi nazwę hordeiny.

Jak wiemy u roślin występują liczne fenole. Jest w nich obecny enzym tyrozynaza (fenolaza), czyli oksydaza polifenolowa (katecholowa) zawierający miedź. Enzym ten katalizuje przemianę monofenoli w o-difenole, tych z kolei w o-chinony. W obecności tlenu związki te ciemnieją, np. ziemniaki, jabłka, gruszki. Witamina C jest inhibitorem tego procesu. W obecności witaminy C następuje odwrócenie procesu – przeobrażenie ubichinonu w orto-difenol, przez co ciemna barwa tkanki roślinnej ulega zanikowi (odbarwienie).

Oksydaza o-difenolowa ma również zdolność utleniania tyrozyny do indochinonu, który przez polimeryzację tworzy brunatno-czarne barwniki – melaniny.

U ludzi i zwierząt przy braku witaminy C dominuje przemiana DOPA w kierunku indochinonu, dlatego powstaje wówczas ciemniejsze zabarwienie skóry. Stąd pojawiła się koncepcja podawania znacznych dawek witaminy C w celu rozjaśnienia skóry. Są również kosmetyki zawierające kwas askorbinowy w formie lipofilnej, hamujący proces powstawania melaniny w skórze."

W stresie nitrozacyjnym tyrozyna jest metabolizowana do nitrotyrozyny, co jest wykorzystywane w diagnostyce stresu nitrozacyjnego (nadtlenoazotynu)

"W stresie azotowym dochodzi do tworzenia się peroksynitrytu (ONOOˉ) – wskutek nadmiaru NO lub niedostatecznej aktywności manganozależnego enzymu dysmutazy nadtlenku. Pozostający w nadmiarze ONOOˉ ma duże powinowactwo do aminokwasów szczególnie do tyrozyny i tryptofanu. W połączeniu z tyrozyną tworzona jest nitrotyrozyna, która jest związkiem bardzo stabilnym i nieulegającym dalszemu metabolizmowi. Jest to zatem dobry wskaźnik stresu azotowego."

https://www.alablaboratoria.pl/998-diagnostyka-autyzmu

N-acetyotyrozyna lepiej przekracza barierę krew -mózg.
https://slawomirambroziak.pl/forum/inde ... pic=1736.0

Organizm może przekształcać fenyloalaninę w tyrozynę, ale w warunkach braku stresu oksydacyjnego- konieczny kofaktor -tetrahydrobiopteryna (BH4).
Glifosat hamuje produkcję fenyloalaniny i tyrozyny.
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 09 cze 2019, 23:59

Glutamina

Sugerowane źródło: „11 glutaminy”. Instytut Medycyny. 1999. Strategie wojskowe na rzecz zrównoważonego odżywiania i funkcji immunologicznych na polu. Washington, DC: National Academies Press. doi: 10.17226 / 6450.

https://www.nap.edu/read/6450/chapter/18#268

11
Glutamina
Douglas W. Wilmore1

Wprowadzenie
U ludzi glutamina jest tradycyjnie uważana za nieistotny aminokwas prawdopodobnie z powodu jego obfitości w różnych pulach aminokwasowych organizmu. Prawie wszystkie ludzkie komórki zawierają enzym syntetazę glutaminy, który w odpowiednich warunkach może wytwarzać glutaminę. Jednak ostatnio postulowano, że podczas katabolizmu zapotrzebowanie na tkankę na glutaminę przewyższa endogenną produkcję tego aminokwasu, powodując stan niedoboru glutaminy (Lacey i Wilmore, 1990). Uważa się, że poważna choroba, taka jak uraz, oparzenia (Gore i Jahoor, 1994; Parry-Billings i in., 1990), infekcja (Shabert i Wilmore, 1996) i / lub inne stany chorobowe związane ze znaczną reakcją zapalną inicjują zwiększenie zapotrzebowania na glutaminę. Egzogenna glutamina może być pomocna w tych warunkach, aby przywrócić odpowiednią podaż tego ważnego składnika odżywczego.

Glutamina dostarcza gotowe źródło energii poprzez konwersję do półproduktów cyklu kwasu cytrynowego i wytwarzanie ATP. Służy jako główny substrat zaangażowany w transport wewnątrzorganizacyjny azotu i jest wysoce wydajny ,ponieważ zawiera dwie cząsteczki azotu. Jest ona ważna w wytwarzaniu puryn i pirymidyn niezbędnych do biosyntezy DNA (Martin, 1985) i służy jako prekursor w niektórych tkankach dla metabolicznie generowanych zasad (Welbourne, 1995) (to znaczy, endogennie syntetyzowane puryny i pirymidyny; te nie pochodzące z diety źródła) i glikoproteiny. Glutamina jest również regulatorem (lub ko-regulatorem) proliferacji komórkowej (Kandil i wsp., 1995), wytwarzanie białek szoku cieplnego2 (Ehrenfried i in., 1995) i ekspresja pewnych receptorów powierzchniowych komórek (Spittler et al., 1995). Nie wiadomo, czy niektóre z tych specyficznych czynności obejmują bezpośrednie lub pośrednie mechanizmy regulacji genetycznej.

Glutamina może również ograniczać szybkość syntezy glutationu, jednego z najważniejszych wewnątrzkomórkowych przeciwutleniaczy. Badania pokazują, że w obecności cysteiny dostarczanie glutaminy wzmaga zapasy glutationu i zmniejsza uszkodzenia utleniacza (Hong i in., 1992).

W tym rozdziale omówiono istotne badania kliniczne sugerujące związek między glutaminą a obroną immunologiczną organizmu.

Biochemia fizjologiczna
Chociaż prawie wszystkie tkanki zawierają enzymy do syntezy glutaminy, większość glutaminy jest syntetyzowana w mięśniach szkieletowych i mózgu, i są to główne narządy, które eksportują glutaminę. Wątroba ma jednak zdolność zarówno do spożywania, jak i wytwarzania glutaminy, w zależności od różnych czynników kontrolujących. Ze względu na dużą masę mięśni szkieletowych większość glutaminy pochodzi z tej tkanki i jest eksportowana przez krwiobieg do narządów wewnętrznych (Souba i in., 1985). W normalnych warunkach glutamina jest utrzymywana w wysokich stężeniach w puli wolnych aminokwasów w mięśniach szkieletowych. Z wyjątkiem tauryny, glutamina stanowi około 60 procent wolnych aminokwasów w mięśniach szkieletowych i utrzymuje wewnątrzkomórkowe stężenie około 20 mmol / litr wewnątrzkomórkowej wody. Przy normalnym stężeniu w osoczu w zakresie od 600 do 650 µmol / litr, ten duży gradient stężenia (około 30: 1) sprzyja szybkiemu przenoszeniu dużej ilości glutaminy z tego wewnątrzkomórkowego magazynu do krwiobiegu (Muhlbacher i in., 1984). Ponieważ stężenia wewnątrzkomórkowe glutaminy w mięśniach szkieletowych spadają z głodem i stresem związanym z chorobą, biopsja mięśni, po której następuje analiza wewnątrzkomórkowego stężenia glutaminy, została wykorzystana jako marker stanu odżywienia u zubożałych pacjentów, a nawet może być czynnikiem prognostycznym zgonu (Roth i in. , 1982). Inne badania wykazały, że wewnątrzkomórkowe stężenie glutaminy w mięśniach szkieletowych jest związane z szybkością syntezy białek w mięśniach szkieletowych (Jepson i in., 1988; MacLennan i in., 1987). Wreszcie, egzogenne podawanie (suplementacja) glutaminy (przez dodanie do całkowitego żywienia pozajelitowego [TPN]) łagodzi zwykły spadek stężenia wewnątrzkomórkowego mięśni szkieletowych po stresie (Hammarqvist et al., 1989) i poprawia syntezę netto białek mięśni szkieletowych.

2

Białka szoku cieplnego są klasą białek, których syntezę stymulują oddziaływania termiczne (większe niż normalne temperatury wzrostu) i inne stresory. Uważa się, że białka te odgrywają zasadniczą rolę w adaptacji i ochronie komórek przed uszkodzeniem.

Podczas stanów katabolicznych dochodzi do produkcji (syntezy i wydzielania) różnych hormonów stresu, w tym glukokortykoidów; wykazano, że ten ostatni steroid wywołuje ekspresję syntazy glutaminy w mięśniach szkieletowych (Hickson i in., 1996), a zatem inicjuje de novo syntezę glutaminy i zwiększa wytwarzanie i uwalnianie glutaminy w mięśniach szkieletowych do krwiobiegu. U normalnych ludzi w stanie poabsorpcyjnym uważa się, że około 40 procent glutaminy w osoczu pochodzi z innych aminokwasów, a dodatkowe 45 procent pochodzi z jej bezpośredniego uwalniania z białka tkankowego (Perriello i in., 1995). Pozostała część glutaminy pochodzi z konwersji glukozy i glutaminianu do glutaminy. Nie przeprowadzono jeszcze badań u osób zestresowanych w celu określenia względnego udziału różnych stanów chorobowych w przyspieszonym tempie wytwarzania glutaminy podczas stresu, ale dane z modeli zwierzęcych (Muhlbacher i in., 1984) sugerują, że wszystkie szlaki są przyspieszane w celu zwiększenia poziomu glutaminy produkcja w stanach katabolicznych.

Glutamina wytwarzana przez mięśnie szkieletowe jest transportowana przez krwiobieg i pobierana przez różne narządy wewnętrzne (Souba i in., 1985). Dystrybucja glutaminy we krwi zależy od stężenia, ale opiera się również na transporterach błonowych, które są rozmieszczone w różnych tkankach trzewnych. Transportery te są regulowane przez różne czynniki metaboliczne, które modyfikują szybkość glutaminy transportowanej do komórki (Fischer i in., 1995). Podczas stanów stresowych narządy rywalizują o glutaminę i ustanawia się hierarchię priorytetów między tkankami w celu określenia pobierania glutaminy i późniejszego wykorzystania. Narządy lub tkanki, takie jak wątroba, błona śluzowa przewodu pokarmowego, nerki i tkanki immunologiczne, są głównymi konsumentami glutaminy. Wraz ze spadkiem stężeń krwi transport komórek wraz z przepływem krwi do określonych narządów stają się czynnikami ograniczającymi szybkość, które determinują pobieranie komórek i ich późniejsze wykorzystanie. Te zdarzenia regulujące i konkurencja wewnątrzorganiczna dla glutaminy mają duży wpływ na ochronę, proliferację i funkcjonowanie komórek.

Glutamina jest wykorzystywana przez nerki, aby wspomóc homeostazę opartą na kwasie; gdy amidowy azot zostaje rozszczepiony, łączy się z H + (jon / proton wodoru) w celu wydalenia NH4 + (amonu) w moczu; jednocześnie grupa wodorowęglanowa (HCO3-) jest uwalniana do krwiobiegu (Pitts i in., 1972). Tkanki takie jak enterocyty (Windmueller, 1982), kolonocyty (Ardawi i Newsholme, 1985), limfocyty i makrofagi (Parry-Billings i in., 1990) wykorzystują glutaminę jako paliwo podstawowe, ale glutamina służy również jako cząsteczka, która wspiera odpowiedź proliferacyjna (Kandil i in., 1995). W końcu wątroba wykorzystuje ten aminokwas w wielu funkcjach metabolicznych, w zależności od wymagań organizmu. Glutamina odgrywa aktywną rolę w glukoneogenezie, a ostatnio wykazano (Perriello i in., 1995), że u osób po absorpcji glutamina, a nie alanina lub mleczan, jest dominującym prekursorem do przenoszenia nowego węgla do puli glukozy. Ponieważ glutamina jest tak skuteczną cząsteczką do przenoszenia azotu w organizmie, służy ona jako główny azot -dawca do wątrobowej syntezy aminokwasów i / lub białek wątrobowych. Istnieją również wydajne szlaki, w których nadmiar azotu glutaminowego przekształca się w mocznik, który następnie jest wydalany z organizmu. Wreszcie, glutamina jest ekstrahowana przez wątrobę z krwiobiegu i wykorzystywana do syntezy glutationu (Welbourne i in., 1993).

Glutamina i funkcja immunologiczna
W latach 50. uświadomiono sobie, że glutamina jest niezbędnym składnikiem odżywczym in vitro niezbędnym do wzrostu niektórych bakterii i prawie wszystkich hodowanych komórek. Orzeł i współpracownicy (1956) poinformowali, że zarówno mysie fibroblasty, jak i komórki HeLa zmarły w hodowli, chyba że pożywka została uzupełniona glutaminą. Gdy ten aminokwas został dodany do pożywki hodowlanej, proliferacja komórek nastąpiła w sposób zależny od dawki wraz ze wzrostem stężenia glutaminy. Ardawi i Newsholme (1983) badali limfocyty zebrane z krezkowych węzłów chłonnych szczura, aby określić wpływ glutaminy na funkcję komórek. Dodanie glutaminy spowodowało czterokrotny wzrost włączenia [3H] tymidyny, markera proliferacji komórek. Efekt ten nie był obserwowany, gdy glutamina została zastąpiona innymi aminokwasami lub amoniakiem.

Wychwyt glutaminy w tych i innych eksperymentach znacznie przekroczył wymagania metabolizmu oksydacyjnego badanych komórek. W komórkach proliferacyjnych glutamina daje takie związki jak amoniak, glutaminian, asparaginian i mleczan, proces nazywany glutaminolizą (McKeehan, 1982; Newsholme i in., 1988a, b).

Szlak ten udostępnia niezbędne prekursory - amoniak, glutaminę i asparaginian - do biosyntezy puryn i pirymidyn. Glutamina dostarcza również azot do tworzenia glukozaminy, trifosforanu guanozyny (GTP) i dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD), wszystkich ważnych substancji niezbędnych do prawidłowego funkcjonowania komórek.

Różne eksperymenty in vitro wykazały znaczenie glutaminy w utrzymaniu lub poprawie funkcji immunologicznej. Parry-Billings i in. (1990) wykazali, że glutamina jest konieczna dla odpowiedzi proliferacyjnej limfocytów. Ponadto stwierdzono zależność dawka-odpowiedź między stężeniem glutaminy in vitro a szybkością fagocytozy osiąganą przez makrofagi mysie.

Inni izolowali neutrofile od pacjentów oparzonych i badali zdolność tych komórek do zabijania Staphylococcus aureus w obecności lub nieobecności glutaminy. Wzmagała działanie bakteriobójcze glutaminy w normalnych neutrofilach i ogólnie przywracała tę funkcję do normalnego poziomu w neutrofilach pobranych od pacjentów oparzonych (Ogle i wsp., 1994). Inni wykazali, że glutamina odgrywa rolę wspomagającą w tworzeniu komórek zabójców aktywowanych limfokinami (komórki LAK), które są również ważne dla skutecznej obrony gospodarza (Juretic i in., 1994). Wreszcie, badania in vitro wykazały ważną rolę glutaminy w zwiększaniu i / lub utrzymywaniu specyficznych antygenów powierzchniowych monocytów człowieka, które mogą być ważne w odpowiedzi gospodarza na zakażenie (Roth i in., 1982).

Glutaminę podawano również populacjom pacjentów w celu oceny wpływu tego aminokwasu na wyniki kliniczne, w szczególności wpływ suplementacji tego aminokwasu na zakażenie. Ziegler i in. (1992) przebadali 45 dorosłych pacjentów otrzymujących allogeniczny przeszczep szpiku kostnego pod kątem nowotworów układu krwiotwórczego. Po tygodniu intensywnej chemioterapii i całkowitego napromieniowania organizmu żywienie pozajelitowe rozpoczęto dzień po przeszczepie szpiku kostnego. Pacjenci zostali losowo przydzieleni do grupy otrzymującej suplementację glutaminą (0,57 g / kg / d) lub standardowej (wolnej od glutaminy) izonitrogennej, izokalorycznej, dożylnej, odżywczej formuły przez następne 3 do 4 tygodni, kiedy wznowiono przyjmowanie doustne.

MacBurney i współpracownicy (1994) stwierdzili, że pobyty w szpitalach były krótsze u pacjentów otrzymujących suplementację glutaminą (29 vs. 36 dni, p = 0,017), co wynikało głównie ze zmniejszenia zakażenia klinicznego (trzy w porównaniu z dziewięcioma w grupie kontrolnej , p = 0,041). Częstość występowania zakażenia bakteryjnego była również znacznie zmniejszona. Spowodowało to oszczędności kosztów w szpitalu wynoszące około 10700 USD na pacjenta, a także przychody uzyskane ze zwiększonej dostępności łóżek.

Ziegler i współpracownicy (1994) oceniali także krążące krwinki białe u pacjentów leczonych glutaminą i kontrolujących przeszczep szpiku kostnego. Limfocyty izolowano i poddawano cytometrii przepływowej przy użyciu przeciwciał monoklonalnych. Pacjenci leczeni glutaminą wykazali znaczący wzrost całkowitej liczby limfocytów, CD3, CD4 i CD8 w porównaniu z pacjentami otrzymującymi standardową terapię. Dane te są zgodne z szybszym odzyskiwaniem limfocytów pacjentów otrzymujących glutaminę.

Przeprowadzono dwie inne próby w podobnych populacjach. Jeden z nich wykazał zmniejszoną długość pobytu w grupie leczonej, ale analiza retrospektywna nie zidentyfikowała związku między podawaniem glutaminy a zmniejszoną częstością zakażeń (Schloerb i Amare, 1993). Drugie badanie przeprowadzono w Europie przy użyciu dipeptydu glutaminowego (Van Zaanen i in., 1994). Protokoły selekcji pacjentów i leczenia różniły się od początkowych badań. Wyniki te nie wykazały różnic między grupami, chociaż podawana glutamina stanowiła tylko około dwóch trzecich ilości podanej w dwóch innych badaniach.

W końcowym badaniu oceniono wpływ roztworów do żywienia pozajelitowego uzupełnionych glutaminą na efekty immunologiczne po operacji planowej (O'Riordain i in., 1994). Pacjenci zostali losowo przydzieleni do grupy TPN pooperacyjnej lub uzupełnionej glutaminą. Po 5 dniach infuzji, synteza DNA komórek T była zwiększona w grupie suplementowanej glutaminą, ale nie zmieniła się w grupie kontrolnej. Inne zmienne wynikowe nie zostały ocenione w tym badaniu.

Dane te, wzięte razem, sugerują, że odpowiedź proliferacyjna in vitro, w której pośredniczy glutamina, można przełożyć na doświadczenia całego ciała. Badania pacjentów po przeszczepie szpiku kostnego i wsparcie pacjentów pooperacyjnych sugerują koncepcję, że ​​glutamina jest specyficznym czynnikiem wzrostu dla limfocytów. Nie wiadomo, czy te efekty mogą być powszechnie tłumaczone na wszystkie krytycznie chore osoby; do tej pory badane populacje są wysoce specyficzne, a wyniki zależą od dawki i czasu podawania glutaminy.

Glutamina i przewód pokarmowy
Jelito jest kolejnym ważnym narządem docelowym dla metabolizmu glutaminy, a utrzymanie prawidłowego funkcjonowania tego narządu może być nieocenione w obronie gospodarza przed florą jelitową i / lub ich produktami ubocznymi. Badania na zwierzętach wykazują, że różne stresy - głód, zakażenie, uraz - powodują zwiększony ruch bakterii ze światła jelita do lokalnych i regionalnych węzłów chłonnych (Deitch i in., 1989). Ten proces, nazywany translokacją bakteryjną, jest dobrze scharakteryzowany u zwierząt, zwłaszcza u gryzoni. Nie wiadomo, czy ten proces występuje w normalnym jelicie u ludzi, którzy cierpią na podobny stres. Jednak drugi proces zachodzi również w przewodzie pokarmowym zestresowanych zwierząt, a zmiana ta została wyraźnie wykazana u ludzi. Proces ten obejmuje zmiany w przepuszczalności jelita cienkiego małych cząsteczek
do wewnątrz , które dostają się do organizmu podczas różnych chorób. Kanały istnieją między enterocytami, a wejścia do tych szlaków okołokomórkowych są silnie regulowane i zależne od energii. Podczas hipoperfuzji, niedotlenienia, niedożywienia lub urazu, szlaki te stają się bardziej przepuszczalne dla cząsteczek światła, które w przeciwnym razie zostałyby wykluczone z organizmu. Ta zwiększona przepuszczalność jelit jest dobrze udokumentowana u pacjentów z oparzeniami (Deitch, 1990), infekcją (Ziegler i in., 1988) i chorobą zapalną jelit (Hollander i wsp., 1986) i zwiększa prawdopodobieństwo, że endotoksyna lub inne czynniki bakteryjne które znajdują się w świetle jelita, mogą uzyskać dostęp do ciała podczas tych stanów chorobowych. Zatem strategie, które utrzymają żywotność śluzówki jelita i funkcję barierową, mogą również przyczynić się do wzmocnienia obronności immunologicznej pacjentów.


Glutamina jest w stanie zwiększyć wzrost śluzówki i poprawić funkcję bariery jelitowej w pewnych sytuacjach. Windmueller (1982) wykazał, że glutamina zapewnia większą część energii wymaganej przez enterocyty, a Ardawi i Newsholme (1985) wykazali podobne działanie w kolonocytach. Rhoads i współpracownicy wykazali, że glutamina aktywuje wiele wczesnych genów odpowiedzi, niezbędnych dla odpowiedzi proliferacyjnej enterocytu (Kandil i in., 1995). Ponadto glutamina wzmacnia działanie czynników wzrostu na syntezę DNA enterocytów (Jacobs et al., 1988) i stymuluje aktywność dekarboksylazy ornityny w sposób zależny od dawki i czasu. Ten ostatni enzym reguluje etap ograniczający szybkość w biosyntezie poliamin, który ma kluczowe znaczenie dla wytwarzania i naprawy komórek jelitowych.

Gdy glutaminę dodawano do roztworów do żywienia pozajelitowego i podawano zwierzętom jako jedynym źródłem składników odżywczych, zanik kosmków zwykle związany z żywieniem dożylnym był znacznie osłabiony (O'Dwyer i in., 1989). Podobne wsparcie wzrostu kosmków zaobserwowano u van der Hulst i współpracownicy (1993) u ludzi. Pacjentów wymagających dożylnego karmienia przedoperacyjnego podzielono losowo na dwie grupy, jedną otrzymującą suplementację glutaminą, a drugą otrzymującą standardowe (wolne od glutaminy) żywienie pozajelitowe. Biopsje jelitowe wykonano przed i pod koniec wlewów pozajelitowych, a także przeprowadzono testy przepuszczalności jelit. Po 2 tygodniach pozajelitowej glutaminy wysokość kosmków była niezmieniona w grupie suplementowanej glutaminą i zmniejszyła się znacząco w grupie otrzymującej standardowe żywienie pozajelitowe. Ponadto pacjenci otrzymujący glutaminę nie mieli zmian w przepuszczalności jelitowej, podczas gdy przepuszczalność wzrosła w grupie otrzymującej odżywianie wolne od glutaminy.

Inne badania na ludziach wykazały poprawę czynności jelit przy podawaniu glutaminy. Na przykład, gdy doustna glutamina była podawana małej grupie pacjentów z chorobą Crohna, zwiększono masę ciała i znacznie poprawiła się przepuszczalność jelit (Zoli i wsp., 1995). Podawanie glutaminy wcześniakom zwiększyło ich zdolność do przyjmowania pełnych pokarmów dojelitowych, w porównaniu z nieleczoną grupą kontrolną (Lacey i in., 1996). Wreszcie, glutamina podawana pacjentom na oddziale intensywnej terapii zwiększała wchłanianie z przewodu pokarmowego w porównaniu z pacjentami otrzymującymi roztwory dożylne wolne od glutaminy (Tremel i in., 1994).

Podsumowując, badania te pokazują, że glutamina wzmacnia normalną strukturę i funkcję przewodu pokarmowego u ludzi. Dodatkowe próby są w toku na sposób oceny wpływu podawania tego aminokwasu na populacje zagrożone biegunką zakaźną i osób ze znanymi zaburzeniami jelit.

Dyskusja autora i wnioski

Glutamina pełni wiele ważnych funkcji w organizmie, które mogą być korzystne i wspierać obronę immunologiczną gospodarza. Na przykład glutamina wspiera syntezę białek mięśni szkieletowych, a także zwiększa produkcję wodorowęglanów, co może zneutralizować obciążenie kwasem generowane przez umiarkowane lub ciężkie ćwiczenia lub katabolizm (Welbourne, 1995). Glutamina wspiera również biosyntezę glutationu, a ten przeciwutleniacz łagodzi uszkodzenia tkanek związane z produkcją wolnych rodników. W ciągu ostatnich kilku lat glutaminę badano w kilku grupach pacjentów w stanie krytycznym, dla których nie można zidentyfikować specyficznego efektu, ale wielokrotne działanie tego aminokwasu może być korzystne dla indywidualnego pacjenta. Na przykład Griffiths i in. (1997) losowo podzielili 84 pacjentów intensywnej opieki, którzy zostali przyjęci do ich jednostki na dwie grupy: jedna grupa otrzymała suplementację glutaminą (25 g), a druga otrzymała standardowe karmienie bez glutaminy. Grupy były dobrze dopasowane pod względem ich ogólnych cech i otrzymywały podobne ilości kalorii i białka. Śmiertelność była istotnie większa po 6 miesiącach u pacjentów otrzymujących standardowe leczenie w porównaniu z grupą z glutaminą (67% w porównaniu z 43%). Chociaż schemat wczesnych zgonów był podobny, długość pobytu i zwiększoną śmiertelność późną obserwowano w grupie otrzymującej standardową terapię. Nie wiadomo, jak suplementacja glutaminą zapobiegła tym późniejszym zgonom. Skutki mogą wystąpić dzięki wzmocnionej funkcji immunologicznej, poprawionej naprawie błony śluzowej jelit związanej ze zwiększoną funkcją absorpcyjną i barierową, zwiększoną funkcją mięśni szkieletowych, zwiększoną homeostazą kwasowo-zasadową lub poprawioną aktywnością przeciwutleniającą. Niezależnie od mechanizmu, glutamina wydaje się spełniać istotną funkcję w wybranych grupach pacjentów.

Ze względu na korzystny stosunek kosztów do korzyści tego aminokwasu, inne populacje są obecnie oceniane w celu poprawy wyników i jakości życia dzięki suplementacji glutaminą. W ciągu najbliższych kilku lat powinny pojawić się dane nakierowane na wykorzystanie tej terapii do określonych grup wysoce reagujących osób.

Referencje
Ardawi, M.S.M., and E.A. Newsholme. 1983. Glutamine metabolism in lymphocytes of the rat. Biochem. J. 212:835-842.

Ardawi, M.S.M., and E.A. Newsholme. 1985. Fuel utilization in colonocytes of the rat. Biochem. J. 231:713-719.


Deitch, E.A. 1990. Intestinal permeability is increased in burn patients shortly after injury. Surgery 107:411-416.

Deitch, E.A., J. Wintertron, M.A. Li, and R. Berg. 1989. The gut is a portal of entry for bacteremia. Ann. Surg. 205:681-690.


Eagle, H., V.L. Oyama, M. Levy, C.L. Horton, and R. Fleischman. 1956. The growth response of mammalian cells in tissue culture to L-glutamine and L-glutamic acid. J. Biol. Chem. 218:607-616.

Ehrenfried, J.A., J. Chen, J. Li, and B.M. Evers. 1995. Glutamine-mediated regulation of heat shock protein expression in intestinal cells. Surgery 118:352-357.


Fischer, C.P., B.P. Bode, S.F. Abcouwer, G.C. Lukaszewicz, and W.W. Souba. 1995. Hepatic uptake of glutamine and other amino acids during infection and inflammation [editorial]. Shock 3:315-322.


Gore, D.C., and F. Jahoor. 1994. Glutamine kinetics in burn patients. Arch. Surg. 129:1318-1323.

Griffiths, R.D., C. Jones, and T.E. Palmer. 1997. Six month outcome of critically ill patients given glutamine-supplemental parenteral nutrition. Nutrition 13:295-302


Hammarqvist, F., J. Wernerman, R. Ali, A. von der Decken, and E. Vinnars. 1989. Addition of glutamine to total parenteral nutrition after elective abdominal surgery spares free glutamine in muscle, counteracts the fall in muscle protein synthesis, and improves nitrogen balance . Ann. Surg. 209:455-461.

Hickson, R.C., L.E. Wegrzyn, D.F. Osborne, and I.E. Karl. 1996. Glutamine interferes with glutamine-induced expression of glutamine synthetase in skeletal muscle. Am. J. Physiol. 270:E912-E917.

Hollander, D., C.M. Vadheim, E. Brettholz, G.M. Petterson, T. Delahunty, and J.I. Rotter. 1986. Increased intestinal permeability in patients with Crohn's disease and their relatives. Ann. Int. Med. 105:883-885.

Hong, R.W., J.D. Rounds, W.S. Helton, M.K. Robinson, and D.W. Wilmore. 1992. Glutamine preserves liver glutathione after lethal hepatic injury. Ann. Surg. 215:114-119.


Jacobs, D.O., D.A. Evans, K. Mealy, S.T. O'Dwyer, R.J. Smith, and D.W. Wilmore. 1988. Combined effects of glutamine and epidermal growth factor on the rat intestine. Surgery 104:358-364.

Jepson, M.M., P.C. Bates, P. Broadbent, J.M. Pell, and D.J. Millward. 1988. Relationship between glutamine concentration and protein synthesis in rat skeletal muscle. Am. J. Physiol. 255:E166-E172.

Juretic, A., G.C. Spagnoli, H. Hörig, R. Babst, K. von Bremen, F. Harder, and M. Heberer. 1994. Glutamine requirements in the generation of lymphokine-activated killer cells. Clin. Nutr. 13:42-49.


Kandil, H.M., R.A. Argenzio, W. Chen, H.M. Berschneider, A.D. Stiles, J.K. Westwick, R.A. Rippe, D.A. Brenner, and J.M. Rhoads. 1995. L-glutamine and L-asparagine stimulate ODC activity and proliferation in a porcine jejunal enterocyte line. Am. J. Physiol. 269:G591-G599.


Lacey, J.M., and D.W. Wilmore. 1990. Is glutamine a conditionally essential amino acid? Nutr. Rev. 48(8):297-309.

Lacey, J.M., J.B. Crouch, K. Benfell, S.A. Ringer, C.K. Wilmore, D. Maguire, and D.W. Wilmore. 1996. The effects of glutamine-supplemented parenteral nutrition in premature infants. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 20:74-80.


MacBurney, M., L.S. Young, T.R. Ziegler, and D.W. Wilmore. 1994. A cost-evaluation of glutamine-supplemented parenteral nutrition in adult bone marrow transplant patients. J. Am. Diet. Assoc. 94:1263-1266.

MacLennan, P.A., R.A. Brown, and M.J. Rennie. 1987. A positive relationship between protein synthesis rate and intracellular glutamine concentration in perfused rat skeletal muscle. FEBS Lett. 215:187-191.

Martin, D.W., 1985. Metabolism of purine and pyrimidine nucleotides. P. 357-375 in Harper's Review of Biochemistry, D.W. Martin, P.A. Mayes, V.W. Rodwell, and D.K. Granner, eds. Los Altos, Calif.: Lang Medical Publishers.

McKeehan, W.L., 1982. Glycolysis, glutaminolysis, and cell proliferation. Cell Biol. Int. Rep. 6:635-650.

Muhlbacher, F., C.R. Kapadia, M.F. Colpoys, R.J. Smith, and D.W. Wilmore . 1984. Effects of glucocorticoids on glutamine metabolism in skeletal muscle. Am. J. Physiol. 247:E75-E83.


Newsholme, E.A., P. Newsholme, and R. Curi. 1988a. The role of the citric acid cycle in cells of the immune system and its importance in sepsis, trauma, and burns. Biochem. Soc. Symp. 54:145-162.

Newsholme, E.A., P. Newsholme, R. Curi, E. Challoner, and M.S.M. Ardawi. 1988b. A role for muscle in the immune system and its importance in surgery, trauma, sepsis, and burns. Nutrition 4:261-268.


O'Dwyer, S.T., R.J. Smith, T.L. Hwang, and D.W. Wilmore. 1989. Maintenance of small bowel mucosa with glutamine enriched parenteral nutrition. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 13:579-585.

Ogle, C.K., J.D. Ogle, J-X. Mao, J. Simon, J.G. Noel, B-G. Li, and J.W. Alexander. 1994. Effect of glutamine on phagocytosis and bacterial killing by normal and pediatric burn patient neutrophils. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 18:128-133.

O'Riordain, M.G., K.C.H. Fearon, J.A. Ross, P. Rogers, J.S. Falconer, D.C. Bartolo, O.J. Gardern, and D.C. Carter. 1994. Glutamine-supplemented total parenteral nutrition enhances T-lymphocyte response in surgical patients undergoing colorectal resection. Ann. Surg. 220:212-221.


Parry-Billings, M., J. Evans, P.C. Calder, and E.A. Newsholme. 1990. Does glutamine contribute to immunosuppression after major burns? Lancet 336:523-525.

Perriello, G., R. Jorde, N. Nurjhan, M. Stumvoll, G. Dailey, T. Jenssen, D.M. Bier, and J.E. Gerich. 1995. Estimation of glucose-alanine-lactate-glutamine cycles in postabsorptive humans: Role of skeletal muscle. Am. J. Physiol. 269:E443-E450.

Pitts, R.F., L.A. Pilkington, M.B. MacLeod, and E. Leal-Pinto. 1972. Metabolism of glutamine by the intact functioning kidney of the dog. J. Clin. Invest. 51:557-565.

Roth, E., J. Funovics, F. Muhlbacher, P. Sporn, W. Mauritz, and A. Fritsch. 1982. Metabolic disorders in severe abdominal sepsis: Glutamine deficiency in skeletal muscle. Clin. Nutr. 1:25.


Schloerb, P.R., and M. Amare. 1993. Total parenteral nutrition with glutamine in bone marrow transplantation and other clinical applications (a randomized, double-blind study). JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 17:407-413.

Shabert, J.K., and D.W. Wilmore. 1996. Glutamine deficiency as a cause of human immunodeficiency virus wasting. Med. Hypotheses 46:252-256.

Souba, W.W., R.J. Smith, and D.W. Wilmore, 1985. Glutamine metabolism by the intestinal tract. JPEN 9:608-617.

Spittler, A., S. Winkler, P. Gotzinger, R. Oehler, M. Wilheim, C. Tempfer, G. Weigel, R. Fuggar, G. Boltz-Nitulescu, and E. Roth. 1995. Influence of glutamine on the phenotype and function of human monocytes. Blood 86:1564-1569.


Tremel, H., B. Kienle, L.S. Weilemann, P. Stehle, and P. Furst. 1994. Glutamine dipeptide-supplemented parenteral nutrition maintains intestinal function in the critically ill. Gastroenterology 107:1595-1601.


Van der Hulst, R.R., B.K. van Kreel, M.F. von Meyenfeldt, R.J. Brummer, J.W. Arends, N.E. Deutz, and P.B. Soeters. 1993. Glutamine and the preservation of gut integrity. Lancet 334:1363-1365.

Van Zaanen, H.C.T., H. van der Lelie, J.G. Timmer, P. Furst, and H.P. Sauerwein 1994. Parenteral glutamine dipeptide supplementation does not ameliorate chemotherapy-induced toxicity. Cancer 74:2879-2884.


Welbourne, T.C. 1995. Increased plasma bicarbonate and growth hormone after an oral glutamine load. Am. J. Clin. Nutr. 61:1058-1061.

Welbourne, T.C., A.B. King, and K. Horton. 1993. Enteral glutamine supports hepatic glutathione efflux during inflammation. J. Nutr. Biochem. 4:236-242.

Windmueller, H.G. 1982. Glutamine utilization and the small intestine. Adv. Enzymol. 53:202.


Ziegler, T.R., R.L. Bye, R.L. Persinger, L.S. Young, J.H. Antin, and D.W. Wilmore. 1994. Glutamine-enriched parenteral nutrition increases circulating lymphocytes after bone marrow transplantation. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 18(suppl.):17S.

Ziegler, T.R., R.J. Smith, S.T. O'Dwyer, R.H. Demling, and D.W. Wilmore. 1988. Increased intestinal permeability associated with infection in burn patients. Arch. Surg. 123:1313-1319.

Ziegler, T.R., L.S. Young, K. Benfell, M. Scheltinga, K. Hortos, R. Bye, F.D. Morrow, D.O. Jacobs, R.J. Smith, J.H. Antin, and D.W. Wilmore. 1992. Clinical and metabolic efficacy of glutamine-supplemented parenteral nutrition following bone marrow transplantation: A double-blind, randomized, controlled trial. Ann. Intern. Med. 116:821-828.

Zoli, M., M. Carè, C. Falco, R. Spanò, G. Bernardi, and I. Gasbarrini. 1995. Effect of oral glutamine on intestinal permeability and nutritional status in Crohn's disease . Gastroenterology 108:A766.


Dyskusja
GAIL BUTTERFIELD: Czy osoby podnoszące ciężary powinny zażywać suplementy glutaminy w celu zwiększenia masy mięśniowej?

DOUGLAS WILMORE: Jeśli naprawdę chcą zwiększyć masę mięśniową, sterydy anaboliczne i hormon wzrostu są znacznie lepsze. Są też znacznie droższe i możesz zejść do sklepu na rogu i dostać [glutaminę]. Glutamina jest więc bardzo tanim i naprawdę bezpiecznym środkiem.

GAIL BUTTERFIELD: Ale czy istnieją dane sugerujące, że u normalnej, zdrowej osoby zwiększenie spożycia glutaminy będzie miało działanie anaboliczne?

DOUGLAS WILMORE: W normalnych danych są tylko niepotwierdzone dane. Istnieje kilka randomizowanych badań klinicznych przeprowadzanych u pacjentów z AIDS po utracie wagi, na przykład w przypadku wczesnego wzrostu masy ciała, co w rzeczywistości może wynikać z wody, ponieważ glutamina pomaga transportować wodę przez przewód pokarmowy.

Zdaj sobie sprawę, że przy wszystkich środkach anabolicznych synteza białek wiąże się z zatrzymywaniem wody i obrzękiem komórek. Tak więc, zawsze musisz widzieć wodę wchodzącą w osobę lub zwiększającą się absorpcję wody, a to przynajmniej pasuje do tego kryterium do tej pory. Jednak nie sądzę, aby dane były dostępne, aby wykazać, że normalna osoba zwiększy masę mięśniową.

SIMIN NIKBIN MEYDANI: Jak duży wpływ na układ odpornościowy ma sama glutamina i ile jest to spowodowane [glutationem]?

DOUGLAS WILMORE: Nie wiem. Jest całkiem jasne, że jeśli zubożycie te komórki odpornościowe w glutation, to naprawdę spowodują dysfunkcję komórkową.

Inną rzeczą, której nie wiem, jest rola, jaką glutamina odgrywa jako system buforowania kwasowo-zasadowego w komórkach. Oczywiście może to być główną rolą glutaminy w przewodzie pokarmowym, ponieważ ciasne połączenia są dość wrażliwe na kwasicę enterocytu. Myślę więc, że nie znamy odpowiedzi na te pytania, a badania in vitro musiałyby dostarczyć tych informacji.

LEONARD KAPCALA: Czy wiadomo, czy istnieją jakieś centralne efekty dodatkowej glutaminy, która wpływa na aktywację receptora kwasu glutaminowego i MDA [metylodopaminy] w mózgu?

DOUGLAS WILMORE: Glutamina wywołuje centralne skutki i są to znane efekty. W europejskiej literaturze psychiatrycznej znajduje się stary zbiór danych, w których glutamina była stosowana zarówno u zwierząt, jak iu ludzi w celu zmniejszenia uzależnienia, i była stosowana u alkoholików w celu zmniejszenia spożycia alkoholu. Stosowano go u szczurów w celu zmniejszenia spożycia narkotyków i spożycia alkoholu, tak że mogą wystąpić centralne efekty, które można w jakiś sposób dostrzec w tej roli.

Nikt nie poruszył tego dalej . Byliśmy dość zaniepokojeni podawaniem glutaminy u wcześniaków ze względu na ich niedojrzałe mózgi i rzeczywiście przeprowadziliśmy bardzo staranne badania dawka-odpowiedź, aby mieć pewność, że nie zaobserwowaliśmy toksyczności u tych niemowląt.

Tak, są znane efekty centralne. Mózg wytwarza glutaminę i kwas glutaminowy i eksportuje je. Mózg, płuca i mięśnie są dużymi eksporterami.

JEFFERY ZACHWIEJA: To jest kontynuacja pytania Gail [Butterfield]. Kiedy byłem na Uniwersytecie w Waszyngtonie, infuzowaliśmy normalnych zdrowych mężczyzn roztworem aminokwasów bez glutaminy lub roztworem aminokwasów uzupełnionym glutaminą i sprawdzaliśmy wpływ na syntezę białek mięśniowych przez poziom węgla 13 i inkorporację leucyny w mięśniach szkieletowych i stwierdzono nie ma różnicy w tych młodych zdrowych mężczyznach.

Tak więc, przynajmniej jeśli chodzi o to, co zrobiliśmy, wydaje się, że jeśli pula glutaminy w mięśniach nie ulegnie szybkiemu wyczerpaniu pod wpływem pewnych warunków, dodatkowa glutamina nie będzie miała wpływu na mięśnie.

DOUGLAS WILMORE: Myślę, że jest to punkt, na który zawsze należy ponownie zwrócić uwagę, zwłaszcza jeśli zaproponujesz hipotezę, że jest to warunkowy niezbędny aminokwas. Chodzi o to, że musisz mieć warunek, a stan wyraźnie nie jest [obecny] u dobrze odżywionych ludzi, ponieważ nie jest niezbędnym aminokwasem u dobrze odżywionych ludzi, a nawet w oddziałach wojskowych które przyjmują dużą ilość białka i aminokwasów w swojej diecie, w rzeczywistości może nie być warunkowe. Oczywiście, naprawdę potrzebujemy danych z biopsji mięśni szkieletowych i danych dotyczących stężenia oraz tego rodzaju rzeczy, aby to udowodnić.

Jednak mogą istnieć pewne dane dotyczące wyników funkcjonalnych, które zwiększają wydajność, a istnieje szereg drużyn olimpijskich, które używają glutaminy podczas treningu. Widzimy więc, jak to działa.

NED BERN: Czy znany jest mechanizm, dzięki któremu glutamina stymuluje uwalnianie hormonu wzrostu?


DOUGLAS WILMORE: Nie specjalnie, nie. Podejrzewam, że jest podobny do tego samego mechanizmu, dzięki któremu leucyna stymuluje uwalnianie hormonów.

NED BERN: Czy masz pojęcie, jak długo trwa ta stymulacja?

DOUGLAS WILMORE: Jest bardzo krótki. Krzywa stężenia glutaminy przy spożyciu doustnym, jeśli spożyjesz wystarczająco dużo, wygląda bardzo podobnie do krzywej tolerancji glukozy. W ten sposób otrzymasz szczytową stymulację w kilka godzin, coś takiego.

RANJIT CHANDRA: Pytanie brzmi: czy masz pojęcie o progu zarówno niedoboru, jak i wpływu glutaminy?

DOUGLAS WILMORE: Pytasz o progi i myślę, że sugerujesz lub pytasz o krzywe dawka-odpowiedź i na jakich poziomach możemy osiągnąć tego rodzaju odpowiedzi? W szpitalu jesteśmy umiarkowanie agresywni przy podawaniu glutaminy i nie jest niczym niezwykłym dawanie jednej trzeciej ładunku aminokwasów, jako glutaminy. Wynika to z faktu, że to właśnie wytwarzają mięśnie szkieletowe. Jeśli w rzeczywistości naśladujemy to, co robią mięśnie szkieletowe w stanach stresowych, to daje jedną trzecią glutaminy, jedną trzecią alaniny, a reszta to różne aminokwasy.

Gdybyśmy karmili dorosłego pacjenta w stanie stresu 1 1/2 g białka na kilogram masy ciała, 1/2 g tego byłoby glutaminianem. Tak więc osoba ważąca 70 kg otrzyma około 30 g glutaminianu.

Teraz z dziećmi dajemy 20 procent ich aminokwasów, jako glutaminę, a ich całkowite obciążenie aminokwasami wynosi około 2 1/2 do 3 g / kg.

BRUCE BISTRIAN: Byłem zainteresowany, kiedy mówiłeś o tym, co było istotne. W większości wspomnianych warunków potencjalna niezbędność charakteryzuje się również zwiększoną produkcją kwasu. Czy ktoś zrobił coś, aby zobaczyć, jaki byłby efekt dostarczenia równoważnej ilości bazy?

DOUGLAS WILMORE: Kiedy po raz pierwszy rozpoczęliśmy badania z wychwytem przez jelito, kontrola rzeczywiście miała na celu podanie wodorowęglanu. To jest naprawdę właściwa kontrola w tych warunkach.

Nie osiągasz tych samych efektów. Glutamina ma znacznie większy wpływ niż [można by osiągnąć], dając równoważną ilość wodorowęglanu, ale wiesz, były to stabilne preparaty fizjologiczne, których używaliśmy, a od czasu do czasu pojawia się pytanie na temat ludzi ćwicząc i zmniejszając trzewny przepływ krwi, a to jest wyraźnie fenomen, który według mnie Loren B. Rowell obserwował w latach 60. lub na początku lat 70. Tak ciężko prowadził studentów z Uniwersytetu Waszyngtońskiego, że mógł podnieść poziom enzymów wątrobowych i jednocześnie robić pomiary przepływu trzewnegokrwi, które wykazały niedokrwienie trzewi.

Jest to zjawisko, które zachodzi, a kwasica nabłonka przewodu pokarmowego jest prawdopodobnie prawdziwa. Wydaje się to być ważne w praktyce klinicznej, ponieważ dane tonometryczne sugerują, że błona śluzowa staje się kwaśna. Jednym z efektów glutaminy jest neutralizacja tej kwasicy wewnątrzkomórkowej.

BRUCE BISTRIAN: Myślałem też o wpływie bazy na Philmidge. Stosowany w warunkach kwasicy, takich jak niewydolność nerek, ma głęboki wpływ na metabolizm mięśni, gdzie wpływ na mięśnie może być jego efektem podstawowym.

DOUGLAS WILMORE: Myślę, że nie znamy odpowiedzi na to pytanie. Istnieją dane szwedzkie dotyczące pacjentów pooperacyjnych, które mogłyby rozwiązać ten problem z wewnątrzkomórkowymi sondami pH, ale nie sądzę, aby ktokolwiek przeprowadził takie badanie."

https://alenergy.eu/Glutamina-Ochrona-n ... 69738.html

https://www.formeds.com.pl/faq/131/L-glutamina

https://polskatimes.pl/naturalna-glutam ... /ar/121514

"- Nasze ustalenia sugerują, że dodatkowa glutamina w diecie może ochronić żołądek przed zniszczeniami powodowanymi przez H. pylori - twierdzi prof. Susan Hagen, jedna z badaczek pracująca w Centrum Medycznego Beth Israel (BIDMC) oraz Harvard Medical School."

https://olimpsport.com/pl/l-glutamina-k ... a-stosowac

https://dietetycy.org.pl/%EF%BB%BFl-glu ... portowcow/
"Podczas godzinnego biegania zwiększa się przepuszczalność jelitowa nawet 1,5- krotnie w porównaniu z wartością spoczynkową. Podczas upałów zwiększa się nawet trzykrotnie."
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » poniedziałek 10 cze 2019, 00:16

http://yadda.icm.edu.pl/yadda/element/b ... 05_508.pdf

Glutamina w żywieniu koni
Adam Mirowski
z Katedry Nauk Morfologicznych Wydziału Medycyny Weterynaryjnej w Warszawie

" Stężenie wolnej glutaminy jest znacznie wyższe w mięśniu sercowym niż w mięśniach pośladkowych"
[...]
"W mięśniach szkieletowych nowo narodzonych źrebiąt glutamina występuje w największych ilościach spośród wolnych aminokwasów. W ciągu pierwszych dwóch tygodni życia jej stężenie ulega jednak znacznemu obniżeniu. Przed ukończeniem pierwszego roku życia stężenie glutaminy w mięśniach szkieletowych może osiągnąć 1/3 wartości obserwowanej bezpośrednio po porodzie. Jednocześnie dochodzi do zmian aktywności syntetazy glutaminowej w mięśniach. Bezpośrednio po porodzie jest ona ledwo wykrywalna, po czym jej aktywność gwałtownie wzrasta
w ciągu pierwszych dwóch tygodni życia.Drugim wolnym aminokwasem, który występuje w największych ilościach w mięśniach szkieletowych nowo narodzonych źrebiąt, jest glicyna. W ciągu pierwszychdwóch tygodni życia jej stężenie ulega obniżeniu o mniej więcej 40%, po czym
utrzymuje się na stałym poziomie. W wieku dwunastu miesięcy w największych ilościach spośród wolnych α-aminokwasów
występuje alanina. Następne są kwas glutaminowy, glutamina i glicyna. W osoczu krwi bezpośrednio po porodzie w największych ilościach występuje glicyna. Druga pod względem zawartości jest glutamina.Niemniej jednak w pierwszym miesiącu życia to właśnie glutamina występuje w największych ilościach (4) Spośród wolnych aminokwasów w największych ilościach w komórkach mięśnia sercowego występuje glutamina. Druga podtym względem jest tauryna. Stosunek stężenia glutaminy w sercu do stężenia tego związku w osoczu krwi wynosi 37. Wyższe
wartości notuje się w przypadku tauryny– 155 i kwasu glutaminowego – 111 (9).Glutamina jest ważna dla rozwijającego
się płodu. U wielu gatunków ssaków płód zużywa znaczne ilości glutaminy. Pochodzi ona z krwiobiegu matki i z syntezy de
novo w łożysku. Także u klaczy łożysko ma duże znaczenie w zaopatrywaniu płodu w ten związek. Świadczy o tym wysoka
aktywność syntetazy glutaminowej. Glutamina jest drugim pod względem stężenia
aminokwasem obecnym w wodach płodowych. W większych ilościach występuje tylko glicyna. W łożysku w największych ilościach występuje glicyna, a następne podtym względem są kwas glutaminowy i glutamina (10). Według badań przeprowadzonych na klaczach w zaawansowanej ciąży
stężenia większości aminokwasów we krwipłodu są podobne do tych obserwowanych we krwi klaczy. Tylko kilka aminokwasów występuje w wyższych stężeniach u płodu. Jednym z nich jest glutamina (11). Jej stężenie utrzymuje się na wyższym poziomie we krwi potomstwa również po porodzie (12,
13). W okresie laktacji dochodzi do dużych zmian w metabolizmie glutaminy w organizmie klaczy, które świadczą o nasilonym
katabolizmie. Po porodzie wzrasta stężenie glutaminy w osoczu krwi. Podwyższone stężenie utrzymuje się do drugiego tygodnia po porodzie, a następnie ulega obniżeniu.
Najmniejszą wartość osiąga okołoszóstego tygodnia laktacji. Stężenie glutaminy w mięśniach szkieletowych nie ulega większym zmianom. Ekspresja syntetazy glutaminowej jest jednak obniżona pod koniec laktacji. Zmiany w metabolizmie glutaminy u klaczy mają odzwierciedlenie w jej zawartości w mleku. Na początku laktacji mleko zawiera dużo glutaminy, a potem dochodzi do obniżenia się
jej stężenia (3). Kwas glutaminowy razem z glutaminą stanowią około 20% wszystkich aminokwasów mleka różnych gatunków zwierząt, między innymi mleka klaczy. Następne pod tym względem są prolina i leucyna (14).Badania przeprowadzone na różnych
gatunkach zwierząt dowodzą, że stężenie glutaminy we krwi może ulec obniżeniu w sytuacjach stresowych ( moj dopisek np . pościg policyjny karmiącej matki ze szpitala w Biłgoraju) . W przypadku koni obniżone stężenie udokumentowano na przykład u osobników poddawanych wysiłkowi fizycznemu i zakażonych wirusem grypy. Zauważono, że w ciągu kilku dni od eksperymentalnego zakażenia dochodzi do znacznego obniżenia się stężenia tego związku (5)."

Syntaza glutaminy jest enzymem mangano-zależnym, aluminium obniża jego aktywność, przez co może zubożyć zasoby glutaminy i naraża na ekscytotoksyczność glutaminianu w OUN.
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » poniedziałek 10 cze 2019, 00:40

https://draxe.com/l-glutamine-benefits- ... ts-dosage/


"Stwierdzono ją na wysokim poziomie zarówno w białku kazeinowym, jak i białku serwatkowym.

Ważne jest, aby wiedzieć, że większość ludzi nie otrzymuje wystarczającej ilości L-glutaminy z samej żywności."

"około 60 procent mięśni szkieletowych składa się z glutaminy - a suplementacja tym aminokwasem może pomóc w syntezie białek i naturalnie zrównoważyć poziom pH."

"Możesz otrzymać regularną L-glutaminę w jej wolnej formie i najlepiej przyjmować ją wraz z jedzeniem dla prawidłowego wchłaniania przez organizm. Drugi typ to Trans-Alanyl-Glutamine (TAG) lub Alanyl-L-Glutamine - jest to aminokwas przyłączony do innego aminokwasu, co zasadniczo oznacza, że będziesz go trawił znacznie lepiej. W przeciwieństwie do proszku glutaminowego o dowolnej formie, można go przyjmować na pusty żołądek."

"it’s a good idea to also supplement with B vitamins. This especially applies to vitamin B12, which controls glutamine buildup in the body."

"1. Poprawia zdrowie przewodu pokarmowego
L-glutamina korzystnie wpływa na zdrowie, jeśli masz jakiekolwiek problemy trawienne, takie jak zespół jelita drażliwego (IBS), nieswoiste zapalenie jelit, takie jak choroba Crohna, wrzodziejące zapalenie jelita grubego, uchyłkowatość, zapalenie uchyłków, nieszczelne jelita lub jakiekolwiek problemy związane z nieszczelnym jelitem (jak ból stawów, trądzik różowaty lub jakikolwiek rodzaj odpowiedzi autoimmunologicznej). Ponieważ jest niezbędnym składnikiem odżywczym dla odbudowy i naprawy jelit, potrzebujesz regularnie tego aminokwasu w swojej diecie. (2)

Warto zauważyć, że człowiek znany z odkrycia cyklu Krebsa w organizmie (znany również jako „cykl kwasu cytrynowego”) był pierwszą osobą, która zaleciła przyjmowanie L-glutaminy w kwestiach związanych z jelitami. To dlatego, że Sir Hans Adolf Krebs - urodzony w Niemczech brytyjski biochemik, który otrzymał (wraz z Fritzem Lipmannem) Nagrodę Nobla w dziedzinie fizjologii z 1953 r. - odkrył, że pomógł on poprawić zdrową odpowiedź immunologiczną związaną z jelitami. Dodatkowe badania potwierdzają to odkrycie.

Badanie opublikowane w czasopiśmie Clinical Immunology wykazało, że L-glutamina normalizuje efekty odpowiedzi immunologicznej TH2, która stymuluje cytokiny zapalne. (3) Skutki L-glutaminy w tych badaniach pokazują, że zmniejsza ona zapalenie jelit i może pomóc ludziom odzyskać wrażliwość na pokarmy.

2. Pomaga w nieszczelnych jelitach i wrzodach
Są miliony ludzi zmagających się ze stanem zwanym zespołem nieszczelnego jelita, który jest obecnie główną przyczyną chorób autoimmunologicznych. Dziurawe jelita mogą powodować problemy z tarczycą, takie jak choroba Hashimoto; przyczynia się również do zapalenia stawów, problemów skórnych, takich jak łuszczyca i inne poważne problemy zdrowotne.

Ponieważ glutamina jest głównym źródłem paliwa dla komórek jelita cienkiego, wykazano, że leczy nieszczelne jelita w badaniach klinicznych. W badaniu opublikowanym w czasopiśmie medycznym Lancet zbadano 20 pacjentów szpitalnych i stwierdzono, że suplementacja L-glutaminą zmniejsza przepuszczalność jelitową. (2) Badanie na zwierzętach opublikowane w British Journal of Surgery wykazało, że L-glutamina przynosi korzyści wrzodziejącemu zapaleniu jelita grubego i nieswoistemu zapaleniu jelit. (4)

Może również pomóc leczyć wrzody, działając ochronnie przed dalszymi uszkodzeniami, a także oferuje zdrowszą, naturalną alternatywę dla antybiotyków w leczeniu wrzodów żołądka. (5)

Jeśli nie masz pewności, czy cierpisz na nieszczelny jelito, weź mój test na nieszczelne jelita. Jeśli rzeczywiście masz przeciekające jelito, L-glutamina jest aminokwasem nr 1, którego potrzebujesz, aby go wyleczyć i naprawić.

3. Zwiększa zdrowie mózgu
Glutamina, prekursor glutaminianu w mózgu, jest kluczem do poprawy zdrowia mózgu. Czemu? Zakłócenie cyklu glutaminianu glutaminy może powodować różnego rodzaju problemy z mózgiem, w tym zespół Reye'a, padaczkę, chorobę dwubiegunową, schizofrenię, lęk, depresję i uzależnienie od alkoholu. (6)

Glutamina może również pomóc w zatrzymaniu starzenia się mózgu. Zaburzenia mitochondrialne powodują nieprawidłowy wzrost poziomu glutaminianu w neuroprzekaźniku i ponownie narażają mózg na rozwój powyższych problemów. Badanie przeprowadzone w New York University School of Medicine wykazało, że nawet łagodne urazowe uszkodzenie mózgu spowodowało zanik mózgu, a większość tego uszkodzenia była spowodowana zaburzonym cyklem glutaminianu glutaminy i nieprawidłowym wzrostem poziomu glutaminianu. (7)

4. Poprawia IBS i biegunkę
Glutamina pomaga poprawić IBS i biegunkę, równoważąc produkcję śluzu, co skutkuje zdrowymi wypróżnieniami. (8) Jeśli masz Hashimoto lub niedoczynność tarczycy, powinna ona być częścią diety niedoczynności tarczycy. Jeśli cierpisz na objawy IBS, takie jak ciągła biegunka lub owrzodzenia, musi to być częścią diety IBS.

5. Wspomaga wzrost mięśni i zmniejsza wyniszczenie mięśni
Niezależnie od tego, czy Twoim celem jest zwiększenie wydajności sportowej, zwiększenie metabolizmu, poprawa regeneracji, czy nawet budowanie mięśni, badania pokazują, że L-glutamina może znacząco pomóc w wysiłku. Podczas intensywnego treningu twoje ciało staje się zestresowane, a mięśnie i ścięgna wymagają większej ilości glutaminy niż ilość dostarczana przez normalną dietę.

Tak więc po intensywnym treningu poziom glutaminy komórkowej może spaść o 50 procent, a poziom w osoczu o 30 procent! Ten stan wyniszczenia mięśni jest bramą dla ciała, które może wykorzystywać mięśnie zamiast energii, a nie węglowodanów. Ale glutamina może temu zapobiec. (9)

Suplementacja L-glutaminą pozwala mięśniom walczyć i popychać się nieco dalej, co zwiększa siłę i pomaga naprawić mięśnie szkieletowe. Badanie wykazało, że suplementacja glutaminą umożliwia szybsze wyzdrowienie z intensywnych sesji treningowych, ponieważ poprawia nawodnienie mięśni. (10) Wspomaga proces regeneracji mięśni i skraca czas regeneracji ran i oparzeń. (11) Dlatego suplementacja glutaminą jest nie tylko powszechna wśród kulturystów w branży kulturystycznej, ale w niemal każdym sportowym pościgu w tych dniach.

Uzupełnianie poziomu glutaminy po intensywnej sesji może zająć do pięciu dni, dlatego ważne jest regularne przyjmowanie go, jeśli wykonujesz intensywne ćwiczenia. Niektórzy kulturyści twierdzą, że glutamina działa najlepiej w połączeniu z niektórymi aminokwasami z łańcuchami mózgowymi (BCAA), zwłaszcza leucyną. Inni konsumują go po treningu z kreatyną, aby poprawić regenerację mięśni i przywrócić zapasy energii w organizmie.

6. Poprawia wyniki sportowe i regenerację po ćwiczeniach wytrzymałościowych
Jedną z głównych ról L-glutaminy w organizmie jest wspomaganie detoksykacji poprzez oczyszczanie organizmu z wysokiego poziomu amoniaku. Działa jako bufor i przekształca nadmiar amoniaku w inne aminokwasy, aminocukry i mocznik. (12)

Wykonywanie około godziny ćwiczeń może spowodować 40-procentową redukcję glutaminy w organizmie. Może również powodować tłumienie funkcji odpornościowych. Ma to negatywny wpływ na trening odpornościowy i może prowadzić do zespołu przetrenowania. (13)

L-glutamina przynosi korzyści sportowcom długodystansowym, a także wzmacnia układ odpornościowy (komórki T pomocnicze). (14) Badania na zwierzętach wykazały, że ten wzrost komórek T pomocniczych może zmniejszyć „stres” związany z zespołem przetrenowania. (15)

7. Spala tłuszcz i poprawia cukrzycę
Badania wykazały, że poziom HGH wzrósł o prawie 400 procent po suplementacji glutaminą
. Ta odpowiedź hormonalna prowadzi do wzrostu spoczynkowego tempa metabolizmu i poprawia efekt poparzenia lub EPOC po wysiłku. Ten efekt dopalania jest niezbędny do spalania tłuszczu, utraty wagi i budowania beztłuszczowej masy mięśniowej. (16)

L-glutamina spala również tłuszcz i buduje beztłuszczową masę mięśniową, pomagając w tłumieniu poziomu insuliny i stabilizowaniu poziomu glukozy we krwi. Dzięki temu organizm zużywa mniej masy mięśniowej, aby utrzymać poziom cukru we krwi i wrażliwość na insulinę w komórkach. W rzeczywistości, sześć tygodni suplementacji 30 gramami proszku glutaminy dziennie (18)

L-Glutamina Foods
Z 70 milionami Amerykanów cierpiących obecnie na choroby trawienne, oczywiste jest, że w naszej diecie ciężko brakuje pewnych składników odżywczych, które wspierają przewód pokarmowy. Podczas gdy L-glutamina jest syntetyzowana przez organizm z kwasu glutaminowego lub glutaminianu, czasami organizm nie jest w stanie wyprodukować wystarczającej ilości. A kiedy tak się dzieje, twoje ciało musi je pobrać bezpośrednio z diety.

L-glutamina jest syntetyzowana przez organizm z kwasu glutaminowego lub glutaminianu. Jeśli ciało nie jest w stanie wyprodukować wystarczającej ilości, musi zrobić to bezpośrednio z twojej diety. Można go znaleźć w białkach zwierzęcych, takich jak mięso i nabiał, wraz ze źródłami białka pochodzenia roślinnego, takimi jak fasola, surowy szpinak, pietruszka i czerwona kapusta. Warto jednak zauważyć, że białka zwierzęce nie są tak łatwo strawne jak białka roślinne.

Produkty o największej ilości L-glutaminy obejmują:

Rosół z kości
Wołowina karmiona trawą
Spirulina
kapusta pekińska
Twarożek
Szparag
Rabe z brokułów
Ryby dziko złowione (dorsz i łosoś)
Dziczyzna
indyk
Zalecam spożywanie co najmniej trzech porcji tych pokarmów bogatych w L-glutaminę codziennie.



Końcowe przemyślenia
Niezależnie od tego, czy chcesz zwiększyć swoje wyniki sportowe, budować mięśnie lub poprawić stan zdrowia, taki jak nieszczelne jelita czy cukrzyca, L-glutamina powinna być częścią codziennej diety. Uzupełnij go i prawdopodobnie nie potrwa długo, nim poczujesz różnicę.

Najważniejsze źródła żywności to:

Rosół z kości
Wołowina karmiona trawą
Spirulina
kapusta pekińska
Twarożek
Szparag
Rabe z brokułów
Ryby dziko złowione (dorsz i łosoś)
Dziczyzna
indyk
Czytaj dalej: Włącz przełącznik spalania tłuszczu za pomocą greliny i leptyny

https://youtu.be/2k3UMkXYY6U


Na podstawie tego dźwięku możesz myśleć, że nieszczelny jelito wpływa tylko na układ trawienny, ale w rzeczywistości może wpływać na więcej. Ponieważ Leaky Gut jest tak powszechna i taka zagadka, oferuję bezpłatne seminarium internetowe na temat wszystkich nieszczelnych rzeczy. Kliknij tutaj, aby dowiedzieć się więcej o webinarium.
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » wtorek 11 cze 2019, 21:28

Lizyna

Mam wątpliwości , czy producenci lizyny w formie suplementu mają świadomość , że ginie ona w obróbce termicznej, dlatego najlepiej wybierać żywność bogatą w lizynę i dbać o zakwaszenie żołądka.Lizyna jest drugim po argininie najbardziej zasadowym aminokwasem i wchodzi z nią w skład histonów .

Lizyna a galanina, karnityna, STH, siara

http://www.vitaklub.pl/lizyna-z-naukowe ... -widzenia/

https://renatazarzycka.pl/2013/01/l-lys ... nowotwory/

https://hylostet.pl/igm/artykul/znaczen ... -w-diecie/

http://ircia-mocjedzenia.blogspot.com/2 ... kwasy.html
0 x



Awatar użytkownika
św.anna
Posty: 1149
Rejestracja: środa 24 sie 2016, 12:41
x 73
x 77
Podziękował: 2227 razy
Otrzymał podziękowanie: 2638 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: św.anna » sobota 03 sie 2019, 20:50

L-TEANINA NA LĘK, BEZSENNOŚĆ, DEPRESJĘ I PMS

L-teanina jest ciekawym aminokwasem, który nie występuje w białku pokarmowym, lecz niemal wyłącznie w zielonej herbacie jako wolny aminokwas (tzn. nie wchodzi w skład struktury białkowej). Zielona herbata jest drugim najczęściej spożywanym napojem w świecie (po wodzie) i uważa się, że wiele korzyści wynikających z jej spożywania wynika z obecności w niej teaniny.


POTENCJALNE ZASTOSOWANIA L-TEANINY
lęk,
ataki paniki,
depresja,
bezsenność,
układ krążenia,
zespół napięcia przedmiesiączkowego,
równowaga emocjonalna,
poprawa pamięci/zdolności uczenia się.
LĘK
Zielona herbata od dawna jest znana jako napój relaksujący i obecnie zdaniem naukowców jej właściwości relaksacyjne wynikają z faktu, że zawiera teaninę. Teanina zdaje się pokonywać barierę krew-mózg i wykazano, że wpływa na aktywność fal mózgowych możliwe, że poprzez wpływanie na neuroprzekaźniki takie jak dopamina i serotonina, co wskazuje na potencjalne jej zastosowanie w stresie, stanach lękowych i depresji. Teanina również zdaje się neutralizować pobudzające działanie kofeiny, co może tłumaczyć, dlaczego osoby pijące zieloną herbatę czują się zrelaksowane, pomimo obecności w niej kofeiny.

W badaniach na ludziach wykazano, że L-teanina wytwarza poczucie odprężenia po ok. 30-40 minutach od spożycia, bezpośrednio pobudzając wytwarzanie fal mózgowych alfa i wprowadzając człowieka w stan głębokiego relaksu a jednocześnie jasności umysłu. Co ciekawe, uczestnicy badania osiągali stan odprężenia i jednocześnie czujności umysłu bez środków uspokajających, co wskazuje na potencjalne zastosowanie L-teaniny w przypadku osób cierpiących na zaburzenia związane z lękiem/stresem, a które muszą zachować czujność umysłu przy wykonywaniu codziennych czynności.

ZESPÓŁ NAPIĘCIA PRZEDMIESIĄCZKOWEGO
W badaniu przeprowadzonym przez badaczy z Japonii L-teanina zdaje się korzystnie wpływać na kobiety z zespołem napięcia przedmiesiączkowego. Kobietom z zespołem napięcia przedmiesiączkowego podawano 200 mg L-teaniny dziennie i przeprowadzono ocenę samopoczucia za pomocą kwestionariusza. Teanina prowadziła do udokumentowanego złagodzenia objawów psychicznych, społecznych i fizycznych związanych z zespołem napięcia przedmiesiączkowego i dawała znacznie lepsze efekty niż placebo.

UKŁAD KRĄŻENIA
Naukowcy już dawno odkryli związek pomiędzy suboptymalnym poziomem serotoniny a wysokim ciśnieniem krwi w badaniach nad zastosowaniem 5-hydroksytryptofanu jako środka obniżającego ciśnienie krwi. Związek ten skłonił naukowców do stwierdzenia, że L-teanina może mieć zastosowanie w utrzymaniu normalnego ciśnienia krwi. Wstępne badania dały zachęcające rezultaty, ale w celu potwierdzenia tej teorii należy przeprowadzić dodatkowe badania.

POPRAWA ZDOLNOŚCI UMYSŁOWYCH
Teanina zdaje się zwiększać poziom dopaminy oraz serotoniny w mózgu i w związku z tym może być zastosowana do usprawnienia zdolności uczenia się i poprawy pamięci. Niemniej jednak wymagane jest przeprowadzenie dalszych badań w celu wyjaśnienia tego działania.

CHOROBA NOWOTWOROWA
Szereg badań wskazuje, że teanina może być przydatna dla osób poddających się chemioterapii. Teanina może zwiększać stężenie leków chemioterapeutycznych oraz obniżać poziom glutationu w komórkach nowotworowych, jednocześnie chroniąc zdrowe komórki przez niepożądanymi skutkami chemioterapii dzięki działaniu antyoksydacyjnemu.

ODCHUDZANIE
Zielona herbata może być pomocna w odchudzaniu sugerują badacze, podkreślając w szczególności obecność w niej katechiny. W jednym z badań przez 16 tygodni podawano myszom katechiny, kofeinę, teaninę lub kombinację tych składników pochodzących z zielonej herbaty. Znacznie ograniczono przyrost masy ciała we wszystkich grupach w porównaniu z placebo, co wskazuje na znaczenie zielonej herbaty oraz poszczególnych jej składników takich jak teanina w odchudzaniu. Jednak w celu potwierdzenia tego działania konieczne jest przeprowadzenie większej ilości badań na ludziach.

SPOSÓB NA STRES
Osoby w stresie mogą zminimalizować wiele szkodliwych skutków stresu za pomocą L-teaniny bez konieczności stosowania środków uspokajających. L-teanina nie powoduje senności ponieważ aminokwas ten nie wytwarza fal theta w mózgu. Należy zaznaczyć, że L-teanina nie intensyfikuje poczucia odprężenia u osób, które są już zrelaksowane.

NADCIŚNIENIE
Badania na szczurach z samoistnym nadciśnieniem tętniczym (SHR) wykazały imponujące obniżenie ciśnienia krwi dzięki zastosowaniu L-teaniny. Działanie to było zależne od zastosowanej dawki, przy czym największa dawka testowana dawała największy spadek ciśnienia.

SUPLEMENTACJA
Typowa dawka suplementacyjna wynosi od 150 mg do 600 mg dziennie.

PIŚMIENNICTWO:
Maso R. 200 mg of Zen; L-theanine boosts alpha waves, promotes alert relaxation. (200 mg zen. L-teanina pobudza fale alfa, sprzyja czujnemu odprężeniu) Alternative and Complementary Therapies, 2001, kwiecień; 7:91-95.
Juneja LR, Chu D-C, Okubo T i in. L-Theanine a unique amino acid of green tea and its relaxation effect in humans. (L-teanina – wyjątkowy aminokwas z zielonej herbaty i jego działanie relaksujące na ludzi) Trends Food Sci Teen 1999;
Źródło: http://www.solgar.pl/
http://nootropy.pl/2015/07/08/l-teanina ... sje-i-pms/
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » piątek 23 sie 2019, 00:12

HYDROKSYPROLINA

https://atpscience.com/hydroxyproline-t ... or-vegans/

HYDROXYPROLINE – THE MISSING ELEMENT FOR VEGANS
December 13, 2018
HYDROXYPROLINE - BRAKUJĄCY ELEMENT U WEGAN

"Idąc ścieżką wegańskich aminokwasów, zwłaszcza jako alternatywy dla trendu kolagenowego, który rośnie jako źródło białka, znaleźliśmy kilka interesujących spostrzeżeń. Kolagen jest integralnym białkiem do budowy niezbędnej tkanki łącznej i przyczynia się do około 30% całkowitej ilości białka w ciele, więc bez niego hydroksyprolina jako skład aminokwasowy białka kolagenu może w niektórych przypadkach mieć kluczowe znaczenie.

Zdając sobie sprawę, że ten aminokwas, hydroksyprolina; nie jest łatwo dostępny w diecie większości wegan, zszokowało nas, że coś takiego rozmiaru skali było problemem, który nie został rozwiązany wcześniej. Zazwyczaj hydroksyprolina nie jest klasyfikowana jako niezbędny aminokwas, ponieważ można go przekształcić, ale jeśli nie możesz go utworzyć i przekształcić, staje się warunkowo lub krytycznie niezbędny, jak widzieliśmy w historii szkorbutu!

Rola hydroksyproliny
Hydroksyprolina znajduje się w tkance łącznej i składnikach kolagenu w mięsie zwierzęcym, podrobach, mięsie narządów, bulionie kostnym, żywności kolagenowej i suplementach. Znalezienie go w źródłach roślin jest trudne, często nie daje wystarczających ilości, ale najwyższa zawartość obejmuje kiełki lucerny.

Hydroksyprolina w połączeniu z proliną i glicyną tworzą potrójne helisy aminokwasy, które tworzą kolagen, który buduje nasze struktury tkanki łącznej w ciele. Te tkanki łączne są:

Kolagen skórny i struktura elastyczności.
Zdrowe kości.
Stawy
Powięź.
Więzadła.
Kolagen dentystyczny.
Procesy gojenia się ran
Integralność błony ustnej, jelitowej, jelitowej i reprodukcyjnej oraz błony śluzowej.
Cykl miesiączkowy.
Niedobór hydroksyproliny w dietach wegańskich i wegetariańskich
Ustaliliśmy, jak ważna jest integralność hydroksyproliny w diecie, ale stwierdziliśmy również, że nie jest ona klasyfikowana jako niezbędna. Zmieszany?

Wynika to z faktu, że hydroksyprolina może być w razie potrzeby przekształcona z proliny. U wegan odbywa się to za pomocą witaminy C i proliny. Aby przekształcić prolinę w hydroksyprolinę, stawia to wysokie wymagania dietetyczne w źródłach witaminy C i proliny, co może prowadzić do niedoboru tych materiałów wyjściowych, które często byłyby stosowane również gdzie indziej. Prolina jest zwykle dość trudna do pozyskania z postaci roślinnych w odpowiednich ilościach, tak jak jest, wtedy ciało wykorzystuje to, co może, aby desperacko budować struktury, których potrzebuje.

Może to prowadzić do szkodliwego niedoboru statusu kolagenu w organizmie, co zwykle występuje niestety w wielu dietach wegańskich z objawami:

Słaby rozwój mięśni.
Przyspieszone starzenie.
Słaba gęstość kości.
Wolniejsze gojenie się ran.
Zdrowie jamy ustnej jest zagrożone.
Krwawiące dziąsła i cofająca się dziąsła.
Kruche włosy, skóra i paznokcie.
Cellulit
Przeciekające jelita.
Jest tutaj problem, musimy znaleźć sposób, aby uzyskać dostęp do tego, czego wszyscy potrzebujemy, aby zbudować te struktury i postępować zgodnie z kodeksem etycznym, który również nie jest szkodliwy dla zwierząt. Szukaliśmy więc wysokich i niskich, dalekich i szerokich…

Znaleźliśmy to, wegańska hydroksyprolina!
Z tego, co tutaj zbadaliśmy, nie jest to coś, co zostało zrobione wcześniej, a przynajmniej w trakcie przeszukiwania dostępnych materiałów można to zrobić. Kiedy zapytaliśmy, zakłopotany wygląd, który otrzymaliśmy, uświadomił nam bardziej niż kiedykolwiek, że musi być lepszy sposób. Tak więc stworzyliśmy rozwiązanie - w połączeniu z etyką, wegańska hydroksyprolina.

Problem z rośliną
Łatwo jest mieć ten początkowy moment „Ahh Hah” i twierdzić, że znalazłeś rozwiązanie problemu, ale czasami rozwiązanie nie jest pozbawione wyzwań i gór, na które można się wspinać!

Problem, z którym mieliśmy do czynienia przy stosowaniu roślin do aminokwasów, polegał na tym, że ich wydajność była tak niska, że ​​trzeba było wydać i użyć ciężarówki, aby uzyskać niewielką wydajność. Stwarzało to wiele problemów, takich jak wpływ na środowisko i narażenie na GMO, które gardzimy. To była czkawka, co najmniej, ale wytrwaliśmy przecież tam na pewno musiał być inny sposób! Kto przy zdrowych zmysłach zjadłby codziennie obfite ilości lucerny !?

Metoda fermentacji
Wydaje się, że minęły już 2 lata, odkąd ciągle rozmawiamy o naszym mikrobiomie jelitowym io tym, jak nasze mikroby są odpowiedzialne za to, w jaki sposób składniki odżywcze są wykorzystywane, przetwarzane i łączone. Jak wielka grupa sortowników pocztowych, zbierających informacje za pośrednictwem receptorów, połykających i broniących wszystkich bez jednej świadomej myśli o tym, co się tam dzieje.

Wegańskie aminokwasy powstają w wyniku fermentacji cukrów NON-GMO za pośrednictwem bakterii NON-GMO, w wyniku czego powstają określone aminokwasy. Dokładnie tak, jak by się to naturalnie wydarzyło w naszych jelitach i przy znacznie mniejszym wpływie na środowisko. Zrobienie tego w ten sposób miało dla nas sens.

Nie musisz być weganinem, aby korzystać z wegańskich Aminos!
Badając sposób, w jaki wytwarzano aminokwasy niewegańskie i ile firm surowcowych wycofało się z komunikacji, gdy poprosiliśmy o ich świadectwa pochodzenia materiałów wyjściowych, wiedzieliśmy, że oznacza to coś więcej w historii suplementacji aminokwasów.

To było coś, co zrobiliśmy dawno temu, kiedy pierwotnie wprowadziliśmy zakres aminokwasów, są one zgodne ze 100% wegańskimi materiałami wyjściowymi tylko dlatego, że są czystsze i wiedzieliśmy dokładnie, co się w nich znajduje. W końcu musieliśmy je fizycznie stworzyć, ponieważ w niektórych przypadkach były one po prostu niedostępne na rynku w taki sposób, w jaki ich wymagaliśmy, co jest przerażające!

Zatem te wegańskie aminokwasy są najbardziej przejrzyste, najczystsze i najostrzejsze z czystej pasji, by dostosować się do naszych wizji, które są „wynikami, nie wymówkami” i „Nie wyrządzaj szkody”.

https://pl.wikipedia.org/wiki/Hydroksyprolina

Hydroksyprolina (Hyp) – organiczny związek chemiczny, jeden z aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej (-OH) przy atomie węgla gamma. Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w roku 1902[6]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolylowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest składnikiem budulcowym białek syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie czyli więcej niż kilka z standardowych aminokwasów białkowych)[7]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. [/b]Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu[8].

https://en.wikipedia.org/wiki/Hydroxyproline
"Zwiększone poziomy hydroksyproliny w surowicy i moczu zostały również wykazane w chorobie Pageta"

https://zasadyzywienia.pl/prolina-i-hyd ... olina.html

"Jest to jednak również związek stosowany np. w środkach kosmetycznych w profilaktyce i redukcji rozstępów oraz dla rozjaśnienia naskórka."

https://www.centrum-kolagenu.pl/czym_jest_kolagen.html

"Potrójna helisa jest konstrukcją dość ściśle upakowaną i zwartą dzięki wiązaniom kowalencyjnym i wodorowym tworzonym przez hydroksyprolinę i hydroksylizynę"

https://ziaja.com/products/substance/hydroxyprolina

"Jest prekursorem syntezy kolagenu III. Zapobiega powstawaniu rozstępów i skutecznie likwiduje już istniejące. Stymulując proces lipolizy, wspomaga usuwanie toksyn."

http://www.medycynawet.edu.pl/images/st ... 710275.pdf
" Temperatura denaturacji (Td) kolagenu kręgowców mieści się w zakresie od 5 do 50'C i wzrasta proporcjonalnie do zawartości w nim hydroksyproliny. "

https://www.mazidla.com/ekstensyna-kolagen-roslinny
"Roztwór hydrolizowanej ekstensyny o 1,0-1,5% zawartości peptydów uzyskany z korzenia Marchwi Siewnej ("Daucus carota L.".).
Ekstensyny są białkami strukturalnymi występującymi w ścianie komórkowej roślin wyższych składającymi się w 50-60% z glikoprotein i w 40-50% z polisacharydów.
Ich unikalną cechą jest bardzo wysoka zawartość aminokwasów hydroksyproliny (ok.10% czyli na poziomie zbliżonym do zwierzęcego kolagenu oraz charakterystycznej strukturze superhelisy odpowiadającej budowie tego białka) oraz seryny (ok. 16%, czyli 3-4 krotnie więcej niż w produktach zwierzęcych), a także polisacharydów arabinozy i galaktozy.
Hydroksyprolina jest prekursorem syntezy kolagenu III oraz wspomaga odbudowę włókien elastyny."


http://e-kolagen.info/kolagen-informacj ... -kolagenu/

"W zależności od pełnionej funkcji i miejsca występowania w organizmie, można wyróżnić osiem typów kolagenu. Najbardziej powszechnie występującym rodzajem kolagenu w organizmie człowieka, jest typ I. Występuje on w tkance łącznej budującej kości, ścięgna oraz w skórze i tkance podskórnej. Typ II występuje w chrząstkach stawowych i krążkach międzykręgowych, typ III w skórze płodu oraz naczyniach krwionośnych. Błona podstawna (cienkie membrany pomiędzy różnymi tkankami) zawierają kolagen typu IV. Typ V występuje w skórze i łożysku, zwany jest śródmiąższowym (występuje na krawędzi blizn), podobnie jak VI. Z kolei w tkance nabłonkowej (skórze i na powierzchni tętnic) znajduje się kolagen typu VII. Natomiast VIII buduje błony śluzowe śródbłonka żył i tętnic."

Hydroksyprolina , jako prekursor kolagenu t.3 jest ważna dla skóry płodu oraz naczyń krwionośnych.

Z artykułu

Biologiczne znaczenie krzemu oraz jego interakcje z innymi pierwiastkami
Karol Węglarzy, Małgorzata Bereza
Instytut Zootechniki – Państwowy Instytut Badawczy, Zootechniczny Zakład Doświadczalny, Grodziec Śląski, Sp. z o.o., 43-386 Świętoszówka

http://www.izoo.krakow.pl/czasopisma/wi ... glarzy.pdf

"Szczury pozbawione krzemu wykazują obniżenie poziomu hydroksyproliny i aktywności fosfatazy zasadowej i kwaśnej (Seaborn i Nielsen, 1993, 1994) Pozbawienie szczurów krzemu osłabia ponadto tworzenie kolagenu i kości oraz obniża efektywność transaminazy ornityny, kluczowego enzymu w syntezie proliny (Seaborn i Nielsen, 2002)."


http://arete.ibb.waw.pl/docs/Scianakomorkowa.html

Ekstensyny

"Ekstensyny są podrodziną białek bogatych w hydroksyprolinę (HRGP -Hydroxyproline Rich Glykoproteins ). Występują w ścianie komórkowej roślin wyższych. Najlepiej zbadane zostały u roślin dwuliścienych. Ekstensyny cechuje duża zawartość hydroksyproliny i seryny oraz innych aminokwasów takich jak: valina, tyrozyna, lizyna, histydyna. Nabardziej charakterystyczym motywem ekstensyn jest pięcioaminokwasowa sekwencja Ser-Hyp-Hyp-Hyp-Hyp powtarzająca się w obrębie innych powtarzalnych motywów. Większość hydroksyprolin jest glikolizowana jedną do czterech reszt arabinozy, a cześć seryn jest glikolizowana resztą galaktozy."
"Bao i wsp., (1992) odkryli, że ściany komórkowe w drewnie z sosny zawierają 24% proliny i 11% hydroksyprolin"

https://www.sciencedirect.com/topics/ne ... oxyproline

Therapeutic Areas II: Cancer, Infectious Diseases, Inflammation & Immunology and Dermatology
H. Weinmann, E. Ottow, in Comprehensive Medicinal Chemistry II, 2007

7.09.5.6.2.6 Hydroxyproline-derivatives

"Hydroksyprolina jest znana jako jeden ze specyficznych aminokwasów kolagenów, które są substratami MMP. Dlatego przyjęto, że pochodne hydroksyproliny mogą specyficznie oddziaływać z MMP w sposób konkurencyjny. Wykazano, że kwas kawowy lub galusowy hamują MMP-2 i MMP-9, dlatego też zostały połączone z hydroksyproliną, aby znaleźć silne związki o działaniu hamującym przeciwko MMP-2 i MMP-9. Wykazano, że pirolidynowe inhibitory peptydomimetyków 75 i 76 mają wysoką aktywność hamującą przeciwko MMP-2 i -9 przy IC50 wynoszącym 11,5 i 7,7 nM.248 Te pochodne wykazały również korzystną siłę hamowania przerzutów komórek nowotworowych z szybkością hamowania przerzutów u myszy H22 model raka wątroby wyższy niż 92%."
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » środa 04 wrz 2019, 20:19

ALANINA- wchodzi w skład karnozyny, zalecana po65 r.ż.,odporność, cukrzyca, kwas pantotenoowy, siła mięśniowa,wrzody, serce, prostata

https://zasadyzywienia.pl/alanina.html

https://pl.wikipedia.org/wiki/Cykl_glukozowo-alaninowy

Cykl glukozowo-alaninowy
Przejdź do nawigacjiPrzejdź do wyszukiwania

alanina

kwas pirogronowy / pirogronian

glukoza
Cykl glukozowo-alaninowy – cykl metaboliczny, w którym glukoza i alanina krążą pomiędzy wątrobą i mięśniami. Jest on analogiczny do szerzej znanego cyklu kwasu mlekowego.

Jednym z głównych źródeł energii w tkance mięśniowej jest glikogen. Ponieważ nie występuje w niej enzym glukozo-6-fosfataza, utworzony z glikogenu mięśniowego (poprzez związek pośredni glukozo-1-fosforan) glukozo-6-fosforan może zostać wykorzystany jedynie w obrębie komórki, w której powstał, ufosforylowana cząsteczka glukozy nie może bowiem przebyć błony komórkowej. Jednakże atomy węgla wchodzące w skład glikogenu mięśniowego mogą się znaleźć w krążącej we krwi glukozie.

Glukozo-6-fosforan wchodzi na szlak glikolizy, którego produktem jest pirogronian. Związek ten, reagując z aminokwasem, może zostać dzięki aminotransferazie (transaminazie) przekształcony w aminokwas alaninę, grupa karbonylowa z drugiego atomu węgla pirogronianu przeniesie się zaś w miejsce byłej grupy aminowej (-NH2) poprzedniego aminokwasu, co uczyni z niego ketokwas. Dodatkowo kolejne porcje alaniny mogą pochodzić z białek, których w sytuacji przedłużającego się głodu mięsień używa jako źródło energii.

Powstała w tkance mięśniowej alanina przedostaje się do krwi, a razem z nią do wątroby. Tam po raz drugi ulega transaminacji, ponownie z aminokwasu stając się ketokwasem (pirogronianem). Grupa aminowa zostaje przekazana na inny ketokwas który w reakcji tej staje się aminokwasem. Pirogronian dzięki ATP z β-oksydacji może zostać, zwłaszcza w okresie niedoboru glukozy we krwi, przekształcony ponownie w heksozę na drodze glukoneogenezy. Powstający glukozo-6-fosforan jest hydrolizowany do glukozy i fosforanu nieorganicznego, w komórkach wątroby. Glukoza opuszcza hepatocyty i z krwią udaje się do tkanek, w których jest na nią zapotrzebowanie. Może w ten sposób wrócić do mięśni, by cykl się zamknął, jednakże znacznie bardziej potrzebna jest w mózgu i erytrocytach, które nie korzystają z kwasów tłuszczowych jako źródła energii.

Alaninový_cyklus.jpg
Alaninový_cyklus.jpg (25.49 KiB) Przejrzano 385 razy
https://www.akademiadietetyki.pl/dietet ... a-alanina/

" 28-dniowa podaż beta-alaniny w dawce 4-6g dziennie zwiększała poziom karnozyny w komórkach mięśniowych o 60%"

"Dowiedziono również, o korzystnym wpływie beta-alaniny na zdolność do wysiłku osób starszych w wieku 60-80 lat, nie chorujących przewlekle. Badani otrzymywali dawkę 3,2g suplementu, dwa razy dziennie, przez 12 tygodni. Zaobserwowano znaczny wzrost ilości karnozny w mięśniach oraz zmniejszenie podatności na zmęczenie."

"Przeprowadzone do tej pory badania nie wykazały objawów niepożądanych ani zwiększonej toksyczności suplementu w zalecanych dawkach dobowych. Natomiast beta-alaniny nie powinno się spożywać na czczo, ponieważ może wywołać ogólne uczucie dyskomfortu, mrowienia kończyn oraz ból żołądka utrzymujące się nawet do godziny od spożycia."


https://neuroexpert.org/wiki/beta-alanina/

Podstawowe korzyści
→ produkcja karnozyny

→ zwiększanie masy mięśniowej

→ wzrost poziomu energii

→ przeciwdziałanie starzeniu

→ profilaktyka antynowotworowa

1. Co to jest beta-alanina?
1.1. Historia i pochodzenie
Beta-alanina to organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów. Pod względem strukturalnym jest ona izomerem alfa-alaniny, w którym grupa aminowa znajduje się przy drugim, nie zaś przy pierwszym atomie węgla. O ile prekursor beta-alaniny jest podstawowym aminokwasem białkowym, to jej samej do tej klasy związków nie można zaliczyć. Jej rola w organizmie jest jednak niemniej ważna. Przede wszystkim beta-alanina jest substratem wykorzystywanym w syntezie karnozyny, czyli dipeptydu odpowiedzialnego za poziom pH w mięśniach. Chociaż w skład tej proteiny wchodzi dodatkowo histydyna, to właśnie stężenie beta-alaniny jest czynnikiem limitującym jej produkcję. W związku z tym suplementacja tego związku przekłada się na zwiększoną wytrzymałość oraz bardziej wydajną pracę tkanki mięśniowej, a także na jej szybszą regenerację i zmniejszenie uczucia zmęczenia nawet po bardzo intensywnym treningu.



1.2. Klasyfikacja
Beta-alanina jest związkiem z grupy aminokwasów niebiałkowych. Jednak pomimo faktu, że nie uczestniczy ona w budowie białek, pełni w organizmie bardzo ważną rolę, a mianowicie jest wykorzystywana w syntezie karnozyny. W efekcie beta-alanina pośrednio zwiększa ochronę antyoksydacyjną organizmu i spowalnia procesy starzenia. Ponadto jest to jeden z najpopularniejszych suplementów wśród sportowców, który wspomaga rozwój masy mięśniowej oraz zwiększa energię i wytrzymałość.



1.3. Występowanie
Beta-alanina występuje dość powszechnie w produktach spożywczych o dużej zawartości białka. Najlepszymi źródłami tej substancji są więc mięsa, nabiał, orzechy i fasola. Ilość przyjmowanej z pokarmem beta-alaniny zazwyczaj jest w stanie zaspokoić zapotrzebowanie organizmu na ten aminokwas. Sytuacja zmienia się jednak, gdy osoba aktywnie uprawia sport. Wtedy zapotrzebowanie na beta-alaninę jest większe i należy stosować dodatkową suplementację.



2. Jak działa beta-alanina
Beta-alanina wykorzystywana jest przez organizm do produkcji karnozyny. W efekcie stosowanie jej ma duże znaczenie dla zwiększenia wydajności i wytrzymałości pracy mięśniowej. Takiego efektu nie osiąga się, gdy suplementowana jest karnozyna, gdyż ten dipeptyd w jelitach rozkładany jest na składniki aminokwasowe. Ponowna jej synteza ma miejsce w tkankach. Udowodniono jednak, że tylko ok. 40% beta-alaniny pochodzącej z rozkładu karnozyny może być powtórnie wykorzystana. W rezultacie, aby osiągnąć taki efekt konieczne jest suplementowanie 2,5 razy większej dawki dipeptydu niż aminokwasu.

Za pozytywny wpływ beta-alaniny na organizm odpowiada właśnie produkowana z niej karnozyna. Zrównoważona ilość tego peptydu jest bowiem konieczna dla jego prawidłowego funkcjonowania. Karnozyna występuje powszechnie w mięśniach, mózgu oraz sercu, czyli w narządach, które odznaczają się największym zapotrzebowaniem energetycznym. Już w 1990 roku okazało się, że poprzez zwiększenie poziomu karnozyny w organizmie można opóźnić procesy starzenia. Jeden z rosyjskich naukowców – dr Sergey Stvolinsky – badał przez lata efekty działania karnozyny. W roku 2010 na łamach czasopisma “Rejuvenation Research” opublikował on wyniki uzyskane z prób klinicznych przeprowadzonych na muszkach owocówkach. Stvolinski i jego zespół badawczy udowodnili, że dodatek niewielkiej ilości karnozyny do żywności owadów skutkował 20% wzrostem ich średniej długości życia. Wyniki te pozwalają więc sugerować, że suplementacja beta-alaniny pozwala w sposób znaczący opóźnić proces starzenia.

Dipeptyd karnozyna posiada również wyjątkowe właściwości antyoksydacyjne, a efektem jej działania jest neutralizacja wolnych rodników i ochrona komórek organizmu przed szkodliwym wpływem tych reaktywnych cząsteczek. Dzięki temu suplementacja beta-alaniny może być z powodzeniem stosowana w profilaktyce wielu poważnych chorób, których przyczyną jest stres oksydacyjny. Beta-alanina przeciwdziała więc takim schorzeniom, jak np. cukrzyca, miażdżyca czy choroby neurologiczne.

Wyniki najnowszych badań pokazują także, że zwiększenie aktywności karnozyny, poprzez suplementację beta-alaniny, jest obiecującym sposobem wykorzystywanym w profilaktyce chorób nowotworowych. Skuteczność tego sposobu wynika z faktu, iż karnozyna posiada wysoki potencjał antyoksydacyjny i przeciwzapalny, dzięki czemu zabezpiecza ona materiał genetyczny przed uszkodzeniem i ogranicza ryzyko transformacji nowotworowej.

Wzrost stężenia karnozyny w organizmie jest szczególnie korzystny w przypadku sportowców. W mięśniach substancja ta pełni bowiem rolę buforu, który zapewnia ich optymalny poziom pH. W trakcie ćwiczeń, w tkance mięśniowej powstaje kwas mlekowy, karnozyna z kolei obniża poziom jonów wodorowych i neutralizuje kwaśny odczyn. W efekcie zapobiega także powstawaniu ubytków we włóknach mięśniowych oraz pozwala na ich szybszą regenerację. Osoby suplementujące beta-alaninę są więc w stanie wykonywać bardziej intensywny i dłuższy trening, co z kolei przekłada się również na szybszy przyrost masy mięśniowej.



3. Jak stosować beta-alaninę?
3.1. Dawkowanie
Beta-alanina to suplement polecany szczególnie sportowcom oraz osobom aktywnie uprawiającym sport. Optymalna dzienna dawka waha się w granicach od 2 do 5 g. Ilość tę dobrze jest rozłożyć na kilka mniejszych porcji, które należy przyjmować w ciągu dnia, w trakcie posiłków. Dobrze, gdy pokarmy te są bogate w węglowodany, gdyż cukry przyspieszają i wzmacniają efekty działania suplementu. Dobrym rozwiązaniem jest także stosowanie beta-alaniny bezpośrednio przed i po treningu. Pierwsze rezultaty zazwyczaj zauważa się po 2 tygodniach. Preparat najlepiej stosować w cyklach: 8 tygodni suplementacji i 4 tygodnie przerwy.



3.2. Łączenie
Maczużnik (Cordyceps sinensis), Eleuthero (Eleutherococcus senticosus), Kofeina, Żeń-szeń (Panax ginseng), Miłorząb (Ginkgo biloba) – wzrost masy i siły mięśni, zwiększenie energii, przyspieszenie metabolizmu;
L-teanina (Camellia sinensis), Imbir (Zingiber officinale), EGCG (Camellia sinensis), Brahmi (Bacopa monnieri), Ashwagandha (Withania somnifera), Wąkrota (Gotu kola) – właściwości przeciwutleniające, ograniczenie stresu oksydacyjnego oraz przeciwdziałanie stanom zapalnym.


3.3. Przeciwwskazania i skutki uboczne
Wyniki wielu prób klinicznych pokazują, że beta-alanina jest substancją całkowicie bezpieczną i nie ma przeciwwskazań do jej stosowania. Jednorazowe przyjęcie dużej ilości jednakże może powodować powstawanie nieprzyjemnych skutków ubocznych – już po kilkunastu minutach często pojawia się uczucie mrowienia skóry czy kłucia. Najczęściej te negatywne skutki mijają po upływie około godziny. Aby im zapobiec, należy pamiętać o przyjmowaniu mniejszych porcji suplementu oraz o jednoczesnym spożywaniu węglowodanów.

Bibliografia:
Hoffman J, et al. Effect of creatine and beta-alanine supplementation on performance and endocrine responses in strength/power athletes. Int J Sport Nutr Exerc Metab., 2006
Miyaji K, et al. Characteristic metabolism of free amino acids in cetacean plasma: cluster analysis and comparison with mice. PLoS One., 2010
Abe H. Role of histidine-related compounds as intracellular proton buffering constituents in vertebrate muscle. Biochemistry (Mosc)., 2008
Yeum KJ, et al. Profiling histidine dipeptides in plasma and urine after ingesting beef, chicken or chicken broth in humans. Amino Acids., 2010
Abe H, et al. Role of histidine-related compounds to intracellular buffering in fish skeletal muscle. Am J Physiol., 1985
Everaert I, et al. Effect of beta-alanine and carnosine supplementation on muscle contractility in mice. Med Sci Sports Exerc., 2012


https://slawomirambroziak.pl/tag/beta-alanina/

"Tak więc suplementacja beta alaniny podnosi poziom karnozyny w naszych mięśniach, w zakresie od 20 do 80% (Culbertson, 2010)."

"KARNOZYNA
Odpowiedź na to pytanie rozpocznijmy od sprawy karnozyny; skoro bowiem beta alanina podnosi tak wysoko w mięśniach poziom karnozyny, poszukajmy dowodów na to, że poziom ten ma związek z rozwojem masy mięśniowej.

Karnozyna jest dipeptydem, czyli maleńkim białkiem, zbudowanym z dwóch aminokwasów – beta alaniny i histydyny. Najwięcej karnozyny znajdujemy w mięśniach – w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym. Tutaj karnozyna jest najpowszechniej występującym, niebędącym pełnowymiarowym białkiem, związkiem azotowym, tworzącym od 0.2 do 0.5% masy mięśniowej.

Karnozyna aktywuje w mięśniach, w pierwszej kolejności ATPazę – enzym napędzający energią biologiczną skurcze włókien mięśniowych. Drugą najważniejszą, pełnioną przez karnozynę funkcją, o czym już wyżej zostało wspomniane, jest rola bufora obniżającego kwasowość środowiska komórkowego włókien mięśniowych, przy czym karnozyna odpowiada za efekt odkwaszający mięśnie przynajmniej w 40. procentach (Abe, 2000; Boldyrev, 2000; Stuerenburg, 2000). Chodzi o to, że pracujące mięśnie zużywają ATP i spalają glukozę, a w efekcie tych procesów powstają kwasy: fosforowy, węglowy i mlekowy. Natomiast w miarę wzrostu zakwaszenia włókien mięśniowych, ulega osłabieniu siła ich skurczu, czyli zdolność do pracy. Dlatego też, kiedy naukowcy dodali karnozynę do podłoża, w którym umieścili mięsień żaby zmęczony uprzednio skurczami wywołanymi elektrostymulacją, natychmiast zaobserwowali wyraźną poprawę siły skurczu wyczerpanych włókien mięśniowych (Seweryn, 1953). Zakwaszenie nie tylko osłabia zdolności wysiłkowe mięśni, ale jednocześnie odbija się negatywnie na statusie ich masy (May, 1986; Welch, 2012, Wang, 2014), dlatego też odkwaszające bufory działają tutaj przeciwstawnie – ułatwiają rozwój masy mięśniowej (Papadoyannakis, 1984; Frassetto, 1996; Brito-Ashurst, 2009; Celgia, 2009; Carr, 2012; Jawadwala, 2012). Przy czym nie musimy martwić się wcale o kwas mlekowy, który sam w sobie okazał się, w niedawno przeprowadzonych badaniach, efektywnym „hormonem” anabolicznym; kwas mlekowy działa bowiem równie skutecznie anabolicznie, także w postaci zbuforowanej (Hashimoto, 2007; Oischi, 2015).

Skurcze włókien mięśniowych inicjowane są przez jony wapniowe, uwalniane z tworu komórkowego, zwanego siateczką sarkoplazmatyczną. I tutaj ujawnia się właśnie trzecia z najważniejszych funkcji pełnionych przez karnozynę… związek ten pobudza z jednej strony uwalnianie jonów wapniowych z siateczki sarkoplazmatycznej, z drugiej zaś uwrażliwia na ich działanie białka kurczliwe miofibryli mięśni szkieletowych i serca (Zaloga, 1997; Robersts, 2000; Rubtsov, 2001).

Dodatkowo karnozyna działa antyoksydacyjnie i przeciwglikacyjnie. Reaktywne formy tlenu, nazywane popularnie (choć nie w każdym przypadku słusznie) wolnymi rodnikami tlenowymi, albo działają anabolicznie, albo katabolicznie, w zależności – czy powstają w błonie komórkowej włókien mięśniowych (sarkolemie) lub jej okolicy, czy też w mitochondriach – jako produkt uboczny prowadzonych przez te organelle prawidłowych przemian energetycznych. (Podczas treningów mamy do czynienia z jedną i drugą sytuacją.) Natomiast karnozyna, jak się okazuje, nie jest stricte antyoksydantem w tkance mięśniowej… jest buforem reaktywnych form tlenu, znoszącym ich szkodliwą aktywność, a zachowującym funkcje regulatorowe i sygnałowe (Boldyrev, 2000; Decker, 2000).

Glikacja to z kolei proces nieenzymatycznego wiązania się cukrów z białkami, na drodze spontanicznej reakcji grup aldehydowych cukrów z grupami aminowymi białek. Narażamy się na nią szczególnie wtedy, gdy spożywamy dużo węglowodanów, jak np. w przypadku wysokowęglowodanowego żywienia sportowców. W efekcie przebiegu tego procesu powstają tzw. końcowe produkty zaawansowanej glikacji (AGEs), które działają silnie katabolicznie i wyjątkowo szkodzą naszej muskulaturze, i których stężenie w organizmie koreluje negatywnie z poziomem masy mięśniowej (Miele, 2003; Haslbeck, 2005; Cassese, 2008, la Maza, 2008; Dalal, 2009; Momma, 2011; Tanaka, 2015; Chiu, 2016; Mastrocola, 2016). Natomiast karnozyna tworzy swojego rodzaju pułapkę na cukry oraz podobne do nich, drobnocząsteczkowe związki aldehydowe (Price, 2001). Takie jej cechy możemy wytłumaczyć faktem, że karnozyna jest również, jakby nie było, białkiem, tyle że maleńkim, zbudowanym bowiem jedynie z dwóch aminokwasów. Przy czym, z uwagi na szczególnie duże stężenie w tkance mięśniowej, odgrywa główną rolę w dezaktywacji szkodliwych produktów glikacji w mięśniach szkieletowych (Decker, 2000). Jednak karnozyna nie tylko wyłapuje i unieszkodliwia reaktywne związki aldehydowe, ale jednocześnie wchodzi w reakcje z grupami aldehydowymi białek zmienionych na drodze glikacji, co nazywamy procesem karnozylacji a co polega na tworzeniu złożonych kompleksów aldehydowo-karnozynowo-białkowych, całkowicie pozbawionych szkodliwej aktywności biologicznej (Hipkiss, 2000). A wciskając się niejako pomiędzy cukier a białko, karnozyna maskuje jednocześnie grupy aldehydowe zmodyfikowanych cukrami białek, które uodparniają tego typu białka na degradację, a tym samym sprzyja ostatecznej eliminacji szkodliwych produktów glikacji (Hipkiss, 2000).

Już w 1992 roku Sewell wykazał na przykładzie mięśni koni, że najwięcej karnozyny koncentrują szybkokurczliwe włókna mięśniowe typu II, a znacznie mniej – wolnokurczliwe typu I, co równo 10 lat później (w 2002 r.) potwierdził Suzuki w odniesieniu do mięśni człowieka. A jest to o tyle istotne, że to właśnie włókna typu II (szczególnie – IIA) wnoszą największy udział w rozwój masy mięśni atletów. Suzuki udowodnił jednocześnie, że koncentracja karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio ze zdolnościami wysiłkowymi sportowców; ochotnicy z najwyższym poziomem karnozyny w mięśniach wykazywali najwyższe zdolności wysiłkowe, w przedziale pomiędzy 20 a 30 sekundą ćwiczeń o bardzo wysokiej intensywności. To znowu dobra informacja dla amatorów dźwigania ciężarów, gdyż standardowa seria ćwiczeń typu bodybuilding (najlepiej rozwijających masę mięśniową), obejmująca 6-10 powtórzeń, odbywa się w przybliżeniu, w podobnym przedziale czasowym.

Czy mamy jednak jakiś bardziej bezpośredni dowód na to, że poziom karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio z ich masą…? Wydaje się, że dowód taki przedstawia Der-Torossian w pracy opublikowanej w styczniu 2013 roku… Autor badał tutaj zmiany zachodzące w mięśniach zanikających z przyczyny kacheksji – wyniszczenia związanego z przebiegiem choroby nowotworowej. Jak się okazało: mięśnie takie zawierały o prawie 35% mniej karnozyny aniżeli zdrowe muskuły. Natomiast leczenie myszy nowo testowanym środkiem przeciwko zanikowi mięśni w kacheksji (Compound A) przywracało poziom karnozyny w ich tkance mięśniowej – prawie że do wartości prawidłowych.

Pełniąc swoje zadania życiowe, karnozyna ulega degradacji, w związku z czym musi być na bieżąco odtwarzana z beta alaniny. Problem w tym, że wraz z wiekiem słabnie zdolność organizmu do odbudowy karnozyny. I chociaż przyczyny takiego stanu rzeczy nie są do końca poznane, uważa się, że główną winę ponosi tutaj pogłębiający się z wiekiem niedobór hormonów płciowych, pobudzających najprawdopodobniej syntezę karnozyny (Tallon, 2005; Caruso, 2012). Niemniej młodzi atleci, dysponujący zazwyczaj wysokim poziomem androgenów (czy to naturalnych, czy pochodzących ze sterydów anaboliczno-androgennych), mogą wymiennie do karnozyny przyjmować suplementy popularnej pośród sportowców beta alaniny, której suplementacja podnosi poziom tego dipeptydu w mięśniach, jak pamiętamy, w zakresie od 20 do 80% (Culbertson, 2010).

BETA ALANINA
Dobrze… wiemy już, że poziom karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio z ich masą, a beta alanina silnie podnosi w mięśniach poziom karnozyny. Czy mamy więc również jakieś dowody na to, że i suplementacja samej beta alaniny sprzyja rozwojowi masy mięśniowej…? Otóż, mamy – i to niezwykle spektakularne…

Smith badał w 2009 roku wpływ suplementacji beta alaniny na organizmy 46. młodych, średnio wytrenowanych mężczyzn, poddanych intensywnym treningom interwałowym na rowerze stacjonarnym. Ochotnicy zostali podzieleni na dwie grupy, gdzie jedna otrzymywała przez pierwsze 3 tygodnie 6, a przez kolejne 3 tygodnie – 3 g beta alaniny, zaś druga – przez całe 6 tygodni trwania próby – placebo. Pomimo, że nie był to trening siłowy, ochotnicy z grupy beta alaniny zdobyli przez owe 6 tygodni – 0.8 kg mięśni, podczas gdy ich koledzy z grupy placebo – jedynie 0.3 kilograma.

Równie ciekawe wnioski płyną z pracy Hoffmana z 2006 roku… Tutaj autor objął badaniem grupę 33. futbolistów amerykańskich, z min. 2-letnim stażem w treningach siłowych. Zawodników poddano 10-tygodniowemu programowi siłowych ćwiczeń kulturystycznych i podzielono na trzy grupy, gdzie pierwsza otrzymywała 10.5 g kreatyny i 3.2 g beta alaniny dziennie, druga – tylko 10.5 g samej kreatyny, zaś trzecia – 10.5 g dekstrozy – jako placebo. Po zakończeniu testu efekty uzyskane przez ochotników, w postaci rozwoju masy mięśniowej, musimy uznać za niezwykle wymowne dla siłaczy… Kiedy najlepszy zawodnik z grupy placebo poprawił swoją masę mięśniową o 1.25, to z grupy kreatynowej – o 2.20, zaś z grupy kreatynowej z beta alaniną – o 2.80 kilograma. Natomiast, po uśrednieniu wyników okazało się, że zawodnicy z grupy kreatynowej z beta alaniną zyskali przeciętnie o 2.18 kg więcej mięśni od swoich kolegów z grupy placebo, a do tego jeszcze – zredukowali więcej o 1.46 kg tłuszczu. Wynika z tego jasno, że beta alanina spektakularnie potęguje anaboliczną aktywność kreatyny (o ponad 27%), uznawanej za najsilniejszy legalny anabolik, a do tego ułatwia jeszcze redukcję tkanki tłuszczowej, co jest cechą równie pożądaną i niezwykle ważną w programach kształtowania formy, szczególnie w dyscyplinach sylwetkowych.

Niedawno znowu powrócono do badań nad zastosowaniem beta alaniny we wspomaganiu treningów siłowych. Otóż, w badaniu Abady’ego z 2014 r., naukowcy albo podawali przez 8 tygodni młodym ochotnikom trenującym siłowo 6.4 g beta alaniny dziennie, albo taką samą ilość maltodekstryny jako placebo. A po zestawieniu wyników na zakończenie eksperymentu okazało się, że w grupie beta alaniny, w porównaniu z grupą placebo, mierzone progresją obwodu klatki piersiowej tempo hipertrofii mięśni przyspieszyło ponad 4-krotnie, przy czym masa mięśniowa wzrosła ostatecznie o 7.4%.

Przedstawione wyżej wyniki badań jednoznacznie dowodzą, że karnozyna bądź beta alanina, chociaż nie wzbudzały dotąd szczególnego zainteresowanie ciężkoatletów, niespodziewanie okazują się jednymi z najskuteczniejszych suplementów sportowych, wspomagających rozwój masy i siły mięśni. Zwróćmy przy tym uwagę, że wszystkie drobnocząsteczkowe związki azotowe, występujące głównie w mięśniach i z uwagi na ten fakt nazwane od mięsa – kreatyna, karnityna i karnozyna – wykazują w badaniach zdecydowaną aktywność anaboliczną, w związku z czym powinny tworzyć podstawę suplementacji sportowców z dyscyplin siłowych i sylwetkowych.

Be Sociable, Share!"

https://slawomirambroziak.pl/legalne-an ... karnozyna/

Wysokie węgle…? Niezbędna karnozyna!
Wydrukuj ten artykuł

Autor: Sławomir Ambroziak

"[...]
Druga twarz glukozy
Ponieważ większość przyswajanych przez nasz organizm węglowodanów przemienia się ostatecznie w glukozę, dlatego też, mówiąc o skutkach spożywania węglowodanów, najczęściej mamy w rzeczywistości na myśli metaboliczną aktywność glukozy. (Chociaż ostatnio podnosi się równie często kwestię szkodliwej aktywności fruktozy.)

Glukoza jest natomiast podstawowym paliwem dla mięśni traktowanych wysiłkiem siłowym. A wszystko z tego powodu, że, w przeciwieństwie np. do kwasów tłuszczowych, może produkować energię również w procesach beztlenowych, czyli wtedy, gdy mięśnie pracują intensywnie, ale krótko, więc ich włókna kurczą się bez dostępu pochodzącego z krwiobiegu tlenu.

Z kolei po treningu, glukoza gromadzi się we włóknach mięśniowych, w postaci cukru zapasowego – glikogenu. A ponieważ poddawane systematycznym treningom mięśnie są w stanie wysycić się w 3. procentach glikogenem, który wiąże do 350% wody, dlatego tzw. ładowanie węglowodanami jest w stanie dać kulturyście nawet 6.5 kg dodatkowej masy mięśniowej.

Najważniejszy dla hipertrofii mięśni wydaje się jednak wpływ glukozy na regulacje hormonalne. Cukier ten pobudza produkcję insuliny w trzustce i IGF-1 w wątrobie – dwóch kluczowych hormonów anabolicznych, gromadzących glikogen i białka we włóknach mięśniowych. Działa również bardziej bezpośrednio, na poziomie samych włókien, pobudzając w ich wnętrzu produkcję mięśniowych form IGF-1 (mIGF-1) oraz miogeniny – białka odpowiedzialnego za przebieg regenerującego i rozbudowującego muskulaturę procesu miogenezy. Jednocześnie zgromadzona w mięśniach, w postaci glikogenu, glukoza okazuje się niezbędna do uruchomienia szlaków sygnalizacyjnych, wiodących poprzez pewien szczególny enzym – kinazę mTOR, a odpowiedzialnych za indukcję sygnału anabolicznego w odpowiedzi na trening siłowy (Haff, 2003; Creer, 2005; Churchley, 2007).

Z drugiej jednak strony glukoza, jak już wiemy, jest w wysokich stężeniach toksyczna dla organizmu, które to zjawisko nazywamy glukotoksycznością. Dlatego organizm dba o utrzymanie w miarę wyrównanego poziomu cukru we krwi, w określonych zakresach wartości uznawanych za prawidłowe. Glukoza jest szczególnie toksyczna dla takich komórek, do których może wnikać bezpośrednio, bez pośrednictwa przenośników uruchamianych przez insulinę i podobnie działające hormony, wykorzystując różnicę stężeń pomiędzy zewnętrzną a wewnętrzną stroną błony komórkowej – czyli głównie dla komórek trzustki i śródbłonka naczyniowego. Dlatego permanentnie podwyższony poziom cukru we krwi (hiperglikemia) może prowadzić do cukrzycy, zakłócając funkcje życiowe komórek beta trzustki produkujących insulinę, jak również do rozmaitych schorzeń o podłożu naczyniowym (angiopatii), takich jak: uszkodzenie siatkówki (retinopatia), uszkodzenie nerek (nefropatia), uszkodzenie nerwów (neuropatia), choroba niedokrwienna serca, choroba niedokrwienna kończyn dolnych czy choroba naczyń mózgowych. W bezpośredni sposób glukoza nie szkodzi jednak, jak długo uważano, tkance mięśniowej, wyspecjalizowanej, podobnie jak wątroba, w jej magazynowaniu, w postaci cukru zapasowego – glikogenu. Nowsze badania każą nam jednak zrewidować poglądy na szkodliwość nadmiaru glukozy dla tkanki mięśniowej…

Glukotoksyczność a mięśnie
Chociaż naukowcy wskazują kilka mechanizmów odpowiedzialnych za toksyczność glukozy, niezmiennie na pierwszy plan wysuwa się zawsze jeden z nich – glikacja. Glikacja to spontaniczny, nieenzymatyczny proces wiązania się cukrów z białkami. Musimy ją odróżnić od procesu glikozylacji, w którym organizm, w określonych strukturach ciała, wiąże planowo przy użyciu enzymów cukry z białkami, w celu wytworzenia niezbędnych do życia substancji, takich jak np. glikoproteiny czy proteoglikany. Natomiast glikacja tworzy nieprzydatne indywidua chemiczne, które w efekcie kolejnych przemian przekształcają się do bardzo szkodliwych molekuł, nazywanych końcowymi produktami zaawansowanej glikacji (AGEs – advanced glycation end products).

Tak więc nadmierne spożycie węglowodanów przyczynia się do wzmożonego wytwarzania AGEs, które są bardzo szkodliwe dla zdrowia i zostały uznane przez specjalistów za jedną z głównych przyczyn postępu procesów starzenia się organizmu. (Związek AGEs z chorobami i starością to oczywiście niezwykle ciekawy temat, jednakże jednocześnie niezmiernie rozległy, wymagający tym samym zupełnie odrębnego opracowania.) Zaznaczmy jednak, że również tłuszcze nie są tutaj bez winy… Chodzi o to, że glikacja zachodzi na skutek spontanicznej reakcji grupy aldehydowej cukru z grupą aminową białka, natomiast z kwasów tłuszczowych powstają w organizmie aldehydy. Tak więc zastąpienie cukru tłuszczem wcale nie jest najprostszym rozwiązaniem, a właściwą drogę wskazuje nam ogólne umiarkowanie w spożywaniu energetycznych składników pokarmowych, przynajmniej gdy mówimy o osobnikach o niskiej aktywności ruchowej. Kulturystom natomiast poleca się często ograniczenie spożycia węglowodanów, nie tyle jednak na korzyść tłuszczów, co białek.

Powracając jednak do meritum sprawy… otóż, jak się okazuje, tak samo, jak dla całego organizmu, AGEs są równie szkodliwe dla mięśni. AGEs działają bowiem na komórki mięśniowe podobnie do hormonów katabolicznych, niszczących białka mięśniowe. Wygląda to w ten sposób, że molekuły te wiążą swoiste dla siebie receptory, nazywane receptorami dla końcowych produktów zaawansowanej glikacji (RAGE) a zlokalizowane w błonach komórkowych włókien mięśniowych i komórek satelitarnych, czyli macierzystych komórek mięśniowych, odpowiadających za regenerację i hipertrofię mięśni na drodze procesu miogenezy. Natomiast wiązanie AGEs z RAGE uruchamia szlak sygnalizacyjny, aktywujący czynnik transkrypcyjny NF-kB, który przenika do jądra komórkowego i pobudza geny komórek mięśniowych to produkcji niezwykle silnych hormonów katabolicznych, takich jak kachektyna, katabolina i miostatyna, degradujących białka mięśniowe i stopujących proces hipertrofii mięśni (Haslbeck, 2005; Uribarri, 2008). Za pośrednictwem RAGE, AGEs obniżają też aktywność wspomnianego wyżej szlaku kinazy mTOR, sterującej procesem anabolizmu białek mięśniowych (Miele, 2003; Cassese, 2008; Chiu, 2016). Dodanie tych molekuł do podłoża hodowlanego komórek mięśniowych prowadzi do redukcji ich rozmiarów oraz hamuje różnicowanie się komórek satelitarnych w kierunku włókien mięśniowych, czyli proces miogenezy (Chiu, 2016).

Okazuje się przy tym wszystkim, że wzrost poziomu AGEs we krwi podwyższa stężenie tych molekuł i ich receptorów w tkance mięśniowej, co skutkuje osłabieniem potencjału regeneracyjnego i spadkiem rozmiarów mięśni oraz redukcją całkowitej masy mięśniowej (Chiu, 2016). Natomiast u myszy żywionych przez 12 tygodni dietą z 60-procentowym udziałem węglowodanów dochodzi do upośledzenia produkcji czynników regulujących miogenezę, czemu towarzyszy pogorszenie wydajności pracy mitochondriów oraz spadek siły mięśni (Mastrocola, 2016). Z kolei w badaniach z udziałem ochotników dowiedziono, że osobnicy z najwyższym stężeniem AGEs, w porównaniu z niższymi wartościami, dysponują znacznie obniżoną siłą mięśni – na przykład, w zależności od modelu badawczego, o 6.3, 9.45 i 10% (la Maza, 2008; Dalal, 2009; Momma, 2011). Dowiedziono również, że stężenie AGEs we krwi człowieka koreluje negatywnie z wielkością jego masy mięśniowej, co oznacza, że – im większy stopień glikacji – tym mniejsze rozmiary muskułów (Tanaka, 2015).

Karnozyna w mięśniach
Karnozyna jest dipeptydem, czyli maleńkim białkiem, zbudowanym z dwóch aminokwasów – beta alaniny i histydyny. Najwięcej karnozyny znajdujemy w mięśniach – w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym. Tutaj karnozyna jest najpowszechniej występującym, niebędącym pełnowymiarowym białkiem, związkiem azotowym, tworzącym od 0.2 do 0.5% masy mięśniowej.

Już w 1992 roku Sewell wykazał na przykładzie mięśni koni, że najwięcej karnozyny koncentrują szybkokurczliwe włókna mięśniowe typu II, a znacznie mniej – wolnokurczliwe typu I, co równo 10 lat później (w 2002 r.) potwierdził Suzuki w odniesieniu do mięśni człowieka. A jest to o tyle istotne, że to właśnie włókna typu II (szczególnie – IIA) wnoszą największy udział w rozwój masy mięśni kulturystów. Suzuki udowodnił jednocześnie, że koncentracja karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio ze zdolnościami wysiłkowymi sportowców; ochotnicy z najwyższym poziomem karnozyny w mięśniach wykazywali najwyższe zdolności wysiłkowe, w przedziale pomiędzy 20. a 30. sekundą ćwiczeń o bardzo wysokiej intensywności, a przecież standardowa seria ćwiczeń typu bodybuilding (najlepiej rozwijających masę mięśniową), obejmująca 6-10 powtórzeń, odbywa się w przybliżeniu, w podobnym przedziale czasowym.

[...]



Główna droga eliminacji kompleksów cukrowo-białkowych (tak samo zresztą, jak innych białek zużytych przez komórkę, zniszczonych lub niefunkcjonalnych) prowadzi poprzez kataboliczny proces proteolizy, przebiegający w złożonych kompleksach enzymatycznych, nazywanych proteasomami. Jednakże warunkiem proteolizy degradowanych przez komórkę białek jest przyłączenie do nich pewnego, szczególnego znacznika białkowego – ubikwityny. Problem w tym, że zmodyfikowane glikacyjnie białka są oporne na działanie enzymów proteolitycznych, więc w konsekwencji hamują nawet aktywność proteasomów. Karnozyna maskuje natomiast grupy aldehydowe zmodyfikowanych cukrami białek, wciskając się niejako pomiędzy cukier a białko, a tym samym ułatwia wiązanie ubikwityny i przebieg procesu proteolizy oraz stymuluje kataboliczną aktywność proteasomów względem niefunkcjonalnych białek, sprzyjając ostatecznie eliminacji szkodliwych produktów glikacji (Hipkiss, 2000).

I wprawdzie kulturyści boją się jak ognia katabolizmu, ten niszczy bowiem białka mięśniowe, zauważmy jednak, że kataboliczna aktywność karnozyny ukierunkowana jest selektywnie – jedynie na molekuły hamujące hipertrofię mięśni.

Pożytek z karnozyny
Ponieważ zmodyfikowane cukrami białka, jak pamiętamy, stają się oporne na degradację proteolityczną, dlatego też, jeżeli mięśnie nie dysponują odpowiednim zasobem karnozyny, szkodliwe produkty glikacji kumulują się z czasem w tkance mięśniowej, prowadząc do redukcji masy i siły mięśni. Jak wynika z niektórych, wyżej omówionych badań, to właśnie kumulujące się w tkance mięśniowej AGEs, przy upośledzonej syntezie karnozyny, są jedną z głównych przyczyn sarkopenii – postępującego z wiekiem zaniku i osłabienia mięśni. Karnozyna powinna stać się więc suplementem rutynowo i obowiązkowo uzupełnianym przez seniorów korzystających rekreacyjnie z siłowni lub innych form aktywności ruchowej, gdyż ich mięśnie nie radzą już sobie z wydajną syntezą tego dipeptydu, w związku z czym są szczególnie narażone na niszczycielską aktywność AGEs.

Niemniej wyżej widzieliśmy, że żywienie z bardzo wysokim, 60-procentowym udziałem węglowodanów generalnie sprzyja glikacji i osłabieniu mięśni, przynajmniej u gryzoni, co każe podejrzewać, że karnozyna może być szczególnie cennym suplementem dla kulturystów korzystających z wysokowęglowodanowego modelu żywienia. Kulturyści mogą oczywiście stosować tutaj wymiennie popularną pośród sportowców beta alaninę, gdyż ich mięśnie bez problemu wytwarzają z niej karnozynę. Natomiast o tym, że postępowanie takie ma głęboki sens, przekonują nas wyniki badań dowodzące, że suplementacja beta alaniny, w porównaniu z placebo, potęguje rozwój masy mięśniowej u sportowców i młodych ochotników, poddawanych programom ćwiczeń siłowych i interwałowych (Hoffman, 2006; Smith, 2009; Abady, 2014).

Be Sociable, Share!


https://selfhacked.com/blog/beta-alanine/

"4) Może obniżyć lęk i poprawić PTSD
Beta-alanina wzmacnia karnozynę i serotoninę w mózgu. Karnozyna zmniejszała lęk u gryzoni. Zwiększa cząsteczkę neurotroficzną pochodzenia mózgowego (BDNF) cząsteczki przeciwlękowej, która jest niższa u gryzoni z PTSD. Beta-alanina może zmniejszać lęk, utrzymując normalne stężenie tej cząsteczki [30, 31, 32].

Beta-alanina może również zmniejszać zachowanie podobne do PTSD. U szczurów beta-alanina poprawiała zachowanie PTSD i utrzymywała normalny poziom BDNF [30]."

"6) Może być przeciwnowotworowa
W komórkach raka piersi (MCF-7) beta-alanina zmniejszała funkcję guza i jego agresywność. Pomógł także chemoterapeutycznej doksorubicynie (Dox) w walce z nowotworami [34].

W okrężnicy i odbytnicy komórki nowotworowe beta-alanina zmniejszała wzrost komórek nowotworowych [35].

7) Może walczyć ze starzeniem się
Beta-alanina może być korzystna dla osób starszych. 18 starszych pacjentów doświadczyło poprawy wydolności wysiłkowej po przyjmowaniu beta-alaniny przez 3 miesiące w jednym badaniu [3].

Poprawiał także funkcję mięśni nóg u starych myszy [36].

Beta-alanina tworzy cząsteczkę karnozyny w mięśniach. Karnozyna zmniejszała stres związany ze starzeniem (stres glikoksydacyjny) u starych szczurów. Stres ten uszkadza komórki i zwiększa ryzyko chorób przewlekłych związanych z wiekiem [37, 6, 38, 39].

U starych myszy, beta-alanina i galusan epigalokatechiny (EGCG) wydłużyły życie [40].

8) Może pomóc w uszkodzeniu mózgu
U gryzoni beta-alanina zmniejszała zmiany behawioralne od łagodnego urazowego uszkodzenia mózgu [7]."
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 10 lis 2019, 12:06

https://www.sott.net/article/316478-L-g ... lood-sugar


"L-glicyna do zarządzania wysokim poziomem cukru we krwi
Dr Eldon Dahl
Zapobiegaj chorobom
Pt., 15 kwietnia 2016 19:44 UTC
Cukrzyca Na Światowy Dzień Zdrowia 2016 WHO opublikowało swój pierwszy globalny raport na temat cukrzycy. Margaret Chan, dyrektor generalna WHO, powiedziała, że ​​cukrzyca została wybrana na tegoroczny temat z wielu powodów, ale głównie dlatego, że występowanie cukrzycy jest niepokojące, a statystyki na świecie gwałtownie się pogarszają.

Jak stwierdza artykuł ONZ: „Mimo że dysponujemy narzędziami do zapobiegania i leczenia, cukrzyca powoduje obecnie około 1,5 miliona zgonów rocznie. Wysoki poziom glukozy we krwi powoduje dodatkowe 2,2 miliona zgonów”. W swoim globalnym raporcie WHO stwierdziła również, że w 2012 r. „W sumie 3-7 milionów zgonów można przypisać wyższemu niż optymalny poziomowi glukozy we krwi”.

Ryzykiem cukrzycy można zaradzić poprzez wybór zdrowego trybu życia, takiego jak regularne ćwiczenia i zdrowa (organiczna, niemodyfikowana genetycznie) dieta. Jednak niezdrowe poziomy glukozy są pierwszym markerem na drodze do cukrzycy i nie zawsze można je kontrolować poprzez sam styl życia.

Aminokwas L-glicyna okazał się obiecujący w badaniach nad zarządzaniem poziomem glukozy.

W 2008 r. Journal of Endocrinological Investigation opublikował badanie dotyczące wpływu glicyny na zapalenie u pacjentów z cukrzycą typu 2. Siedemdziesięciu czterech pacjentów przyjmowało albo 5 g / dzień glicyny, albo 5 g / dzień placebo przez 3 miesiące. Po upływie tego czasu grupa glicyny zmniejszyła zapalenie o 38%, podczas gdy grupa placebo odnotowała wzrost zapalenia nawet o 43%.

Kolejne badanie zostało opublikowane przez czasopismo Comparative Biochemistry and Physiology, badające wpływ glicyny na szczury z cukrzycą, chociaż uwzględniono również taurynę. Po 6 miesiącach leczenia szczury traktowane glicyną i tauryną miały znacznie niższe stężenie glukozy, całkowitego cholesterolu, triacyloglicerolu i hemoglobiny glikowanej niż szczury kontrolne z cukrzycą.

Glicyna może być również pomocna w chorobach zwyrodnieniowych, takich jak choroba neuronu ruchowego (MND). Poziomy aminokwasów w osoczu mierzono u 43 pacjentów z MND po obciążeniu glicyną. Po 4 godzinach poziomy glicyny w osoczu i płynie mózgowo-rdzeniowym pozostały znacznie wyższe niż w grupie kontrolnej. Naukowcy doszli do wniosku, że MND może być związany z defektem magazynowania glicyny w ośrodkowym układzie nerwowym. Mamy badanie wykazujące spastyczność mięśni; glicyna jest zmniejszona o 30% w rdzeniu kręgowym, wpływając na impulsy nerwowe.

Jakość surowców glicyny ma kluczowe znaczenie dla wyników terapeutycznych, powinna być pozyskiwana z najwyższej jakości farmaceutycznej bez USP i poddawana fermentacji. Jak widać, glicyna może być ważnym elementem układanki kontrolującej epidemię cukrzycy. Jeśli prowadzisz zdrowy tryb życia, ale walczysz o kontrolowanie poziomu glukozy, wypróbuj L-Glycine!"
0 x



cedric
Posty: 2857
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 46
x 35
Podziękował: 1755 razy
Otrzymał podziękowanie: 3790 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 10 lis 2019, 23:07

https://raypeatforum.com/community/thre ... irin.4405/

Glicyna praktycznie eliminuje niekorzystny wpływ aspiryny na przewód pokarmowy

"Wcześniej opublikowałem badanie na temat jednoczesnego podawania glicyny poprawiającego wchłanianie aspiryny. Wygląda na to, że zapobiega także negatywnym objawom przewodu pokarmowego w przyjmowaniu aspiryny u niektórych osób. Potrzebny stosunek wynosi 2: 1 na korzyść aspiryny, co oznacza, że ​​jeśli bierzesz 1 g aspiryny, musisz wziąć z nią 500 mg glicyny. Próbowałem tego sam i nie tylko usunęło to wszelkie drobne objawy żołądkowo-jelitowe, które dawała mi aspiryna, ale także usunęło efekt bezsenności, który miał dla mnie wysokie dawki aspiryny, gdy był przyjmowany przed snem. Ostatniej nocy wziąłem 2 g aspiryny z 1 g glicyny i najlepiej spałem od miesięcy, nie budząc się ani razu. Wcześniej 2 g aspiryny przed snem sprawiało, że pociłem się i czułem przez wiele godzin.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14964343

„... Aby określić tolerancję preparatu kwasu acetylosalicylowego zawierającego glicynę (Gly) (ASA) (Gly-ASA), badacze wybrali 1135 pacjentów już poddawanych długotrwałej terapii przeciwpłytkowej do nieinterwencyjnego badania Gly-ASA w dawce od 50 do 300 mg na dobę Po średnim okresie leczenia wynoszącym 42,6 dnia, oceny oceny tolerancji i częstość 5 dolegliwości ze strony przewodu pokarmowego (GI) porównano z tymi zgłaszanymi w przypadku jakiegokolwiek wcześniejszego leczenia, w tym zwykłego ASA. Po leczeniu Gly-ASA średni odsetek pacjentów bez Dolegliwości ze strony przewodu pokarmowego wzrosły ponad 2-krotnie, z 28,2% do 60,6%. Ponadto średni odsetek pacjentów zgłaszających jakiekolwiek objawy przewodu pokarmowego jako „zawsze” obecne zmniejszył się z 8,5% do 0,5%. Tolerancja Gly-ASA została oceniona jako „doskonała” lub „dobre” przez 98% pacjentów. ”

http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1 ... x / abstract
„... Zmierzono względną rozpuszczalność i szybkość rozpuszczania aspiryny w wodzie i roztworze glicyny. Do zbadania stopnia adsorpcji glicyny z roztworu wodnego zastosowano technikę polegającą na badaniu matematycznym profilu przedniego chromatogramów. aspiryna Aspiryna jest bardziej rozpuszczalna i szybciej rozpuszcza się w roztworze glicyny niż woda, a glicyna adsorbuje w znacznych ilościach na kryształach aspiryny. Ustalenia te są omawiane w celu wyjaśnienia, pod względem fizykochemicznym, różnic w smaku oraz przyczepność do błony śluzowej jamy ustnej, które są dostrzegalne, gdy smakuje się tabletek aspiryny zmieszanych z glicyną lub bez.

Wygląda na to, że niektóre kraje sprzedają już nawet zapakowaną kombinację:
http://www.ganpatidropshippers.com/gene ... ycine.html

[...]

Wczoraj natknąłem się na stary artykuł Chrisa Masterjohna, w którym mówi ...

„Mięso i jaja są bardzo bogate w metioninę, co zwiększa nasze zapotrzebowanie na substancje neutralizujące homocysteinę (witaminy B6, B12, kwas foliowy, betainę i cholinę), a także zwiększa nasze zapotrzebowanie na aminokwas glicyny ...”

i...

„Glicyna wyczerpuje się w detoksykacji nadmiaru metioniny”

Czy zatem spożywanie dużej ilości mięśni - i bardzo małej ilości galaretowatych mięs / żelatyny - zwiększyłoby wrażliwość (negatywnie) na aspirynę?

Zastanawiam się również, czy to by zwiększyło - czy też zmniejszyło się stężenie glicyny - wrażliwość jelit na inne rzeczy, takie jak gluten, nabiał lub inne rzeczy, z którymi ludzie twierdzą, że mają problemy?

Jeśli to ostatnie jest prawdą, byłoby to w pewien sposób zabawne, ponieważ ludzie, którzy jedzą określoną dietę paleo pozbawioną glicyny, w pewnym sensie stają się nie do zniesienia dla tych rzeczy. To oczywiście spekulacja i w żaden sposób nie próbuję nienawidzić społeczności paleo, tylko rozmawiam.
[...]

Jednym z możliwych wyjaśnień jest to, że aspiryna podrażnia jelita u niektórych osób, a Peat powiedział, że podrażnienie objawia się jako dzwonienie w uszach. Glicyna jest znana jako środek chroniący żołądek, więc to może być to. Ponadto aspiryna wyczerpuje glicynę, ponieważ sprzęga się z nią i tworzy kwas hipurowy.{może to jest przyczyna Z. Rey'a?} W ten sposób jest wydalany z organizmu. Tak więc, biorąc dodatkową aspirynę, może to wymagać dodatkowej glicyny, aby to zrekompensować. Nie mam konkretnych informacji na temat tego, ile aspiryny zużyje, ile glicyny, ale kombinacja glicyna: aspiryna jest powszechnie sprzedawana w proporcji 1: 1 w niektórych krajach europejskich, więc myślę, że możesz wziąć tyle dodatkowej glicyny, ile bierzesz aspirynę .
Picie Alka-Seltzer, który jest aspiryną w połączeniu z sodą oczyszczoną i kwasem cytrynowym, tworzy acetylosalicylan sodu, który również całkowicie eliminuje uszkodzenie żołądka przez aspirynę. Lub możesz miksować własne kombinacje. Stosunek wynosi 1: 3 aspiryna: wodorowęglan sodu.

[...]

Co z tym badaniem porównującym aspirynę z preparatami aspiryny + glicyny, które wspominają, że chociaż osoby otrzymujące aspirynę z glicyną nie skarżyły się na żadne skutki uboczne, uszkodzenia / uszkodzenia jelit były prawie identyczne z preparatem nieglicynowym? Wydaje się to sugerować inną przyczynę lub mechanizm kryjący się za objawami oprócz podrażnienia / uszkodzenia jelit.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1781803

„W randomizowanym badaniu z podwójnie ślepą próbą tolerancja żołądkowo-dwunastnicza dziennej dawki 500 mg kwasu acetylosalicylowego (ASA, CAS 50-78-2) w połączeniu z 250 mg glicyny (CAS 56-40-6) (Godamed) i 500 mg ASA bez dodatku glicyny oceniano u 20 zdrowych ochotników wykonujących górną endoskopię GI Oba preparaty ASA były przyjmowane przez okres 4 tygodni Kontrola endoskopowa była przeprowadzana przy wejściu i powtarzana po 7, 14 i 28 dniach leczenia. preparaty wywoływały porównywalne uszkodzenia żołądka i dwunastnicy podczas całego okresu testowego: Punktacja zmian w obu grupach w dniach 7, 14 i 28 była prawie identyczna. W przeciwieństwie do zwykłego ASA, w którym 9 na 10 ochotników zgłosiło działania niepożądane ze strony przewodu pokarmowego, wszyscy pacjenci otrzymywali ASA w połączenie z glicyną nie powodowało żadnych objawów dyspeptycznych, tj. bólu w nadbrzuszu itp. ”
[...]

Do tej pory glicyna działa świetnie ... aspiryna zawsze wywoływała dzwonienie / ucisk i niepokój / uczucie spocenia za każdym razem, gdy próbowałem doustnie w ciągu ostatnich kilku lat (całe tabletki, proszek rozpuszczony w sodzie oczyszczonej ... nie robi to bez znaczenia), do niedawna, kiedy spróbowałem jeszcze raz z glicyną. Brałem całe 325 mg tabletki bez pozytywnych korzyści. Jest podobny do przyjmowania ibuprofenu pod względem działania przeciwzapalnego. Martwię się tylko, że nadal powoduje szkody (jak wiadomo, że ibuprofen to robi), ale nie jestem tego świadomy ... szczególnie w dłuższej perspektywie.

Moje przeczucie: lol: jest tak, że jeśli czujesz się dobrze, zrób to, więc to będzie dalej, ale zaktualizuję się, jeśli zauważę jakiekolwiek dalsze efekty."

https://youtu.be/yGcOHmIFnGc
0 x



ODPOWIEDZ