Drodzy forumowicze i goście!

W związku z "wysypem" reklamodawców informujemy, że konta wszystkich nowych użytkowników, którzy popełnią jakąkolwiek formę reklamy w pierwszych 3-ch postach, poza przeznaczonym na informacje reklamowe tematem "... kryptoreklama" będą usuwane bez jakichkolwiek ostrzeżeń. Dotyczy to także użytkowników, którzy zarejestrowali się wcześniej, ale nic poza reklamami nie napisali. Posty takich użytkowników również będą usuwane, a nie przenoszone, jak do tej pory.
To forum zdecydowanie nie jest i nie będzie tablicą ogłoszeń i reklam!
Administracja Forum

To ogłoszenie można u siebie skasować po przeczytaniu, najeżdżając na tekst i klikając krzyżyk w prawym, górnym rogu pola ogłoszeń.

Uwaga! Proszę nie używać starych linków z pełnym adresem postów, bo stary folder jest nieaktualny - teraz wystarczy http://www.cheops4.org.pl/ bo jest przekierowanie.


/blueray21

AMINOKWASY

cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 14 kwie 2019, 15:07

Ponieważ nie ma odpowiedniego wątku wyłącznie o aminokwasach więc może zacznę od A jak, arginina. Arginina -najbardziej zasadowy aminokwas,wchodzi w skład histonów z lizyną ( druga pod względem zasadowości), konkuruje z nią o transport w jelitach, ważny cyklu mocznikowym i syntezie NO, sprzyja opryszczce , lizyna -pomaga,( a więc może i inne neuroinfekcje wirusowe). Więcej w linkach

https://adamprzygoda.com/2016/08/09/pro ... ionokwasy/

https://arginina.info.pl/

https://witamina.info/arginina

https://pl.wikipedia.org/wiki/Arginina

http://www.meduzo.pl/arginina/

http://www.zespoldowna.info/l-arginina- ... teine.html

https://www.nieprzeczytane.pl/Nigdy-wie ... mzEALw_wcB
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » czwartek 06 cze 2019, 22:14

Tyrozyna

https://rozanski.li/305/tyrozyna-tyr/

"Tyrozyna (Tyr)

Tyrozyna jest aminokwasem względnie endogennym. Zaliczana do grupy aminokwasów aromatycznych. Pod względem chemicznym jest to produkt utlenienia fenyloalaniny.

Substrat do syntezy DOPA (dioksyfenyloalaniny) i dopaminy. Niezbędna do syntezy noradrenaliny i adrenaliny. Potrzebna również do syntezy melanin (barwników skóry). Wrodzony brak oksydazy o-katecholowej, katalizującej syntezę melanin, jest przyczyną albinizmu. W przypadku mięsako-czerniaka występuje nadmierne wytwarzanie melanin oraz ich prekursorów (indolo-5,6-chinonu). Związki te są wówczas wykrywane w moczu.

W przemianach tyrozyny uczestniczy witamina C i kwas foliowy. Niedobór tych witamin powoduje zaburzenia utleniania tyrozyny.

Jest składnikiem hormonu tarczycy – tyroksyny. Poprawia nastrój, działa przeciwdepresyjnie. Zwiększa sprawność umysłową. Zmniejsza wrażliwość na ból. Redukuje ilość tkanki tłuszczowej. Zapobiega otłuszczeniu mięśni.

Katabolizm tyrozyny polega na transaminacji i uwolnienia kwasu fumarowego oraz octowego. Deaminacja, dekarboksylacja oksydacyjna i hydroksylacja w pozycji para prowadzi do powstania kwasu homogentyzynowego (hydrochinooctowego). Pod wpływem oksygenazy powstaje z tego kwasu wspomniany kwas acetooctowy i fumarowy.

Podobnie jak fenyloalanina ma charakter ketogenny. W jelicie grubym zachodzi dekarboksylacja tyrozyny, skracanie łańcucha i uwalnianie kwasu p-oksyfenylopropionowego i p-oksyfenylooctowego. Proces ten zostaje zahamowany w jelicie po podaniu niektórych alkaloidów: sangwinaryny, chelerytryny, chelidoniny, protopiny, co zostało wykorzystane w produkcji zwierzęcej w formie stymulatora wzrostu. Dzięki temu aminokwasy aromatyczne są wbudowane do białek lub włączone do syntezy innych związków. Zachodzi retencja azotu, dodatni bilans aminokwasowy i białkowy, pobudzenie wzrostu zwierząt, ograniczenie obciążenia ustroju ketonami i aminami. Podobne zjawisko może być wykorzystane w medycynie sportowej.

We krwi występują związki fenolowe. Pochodzą one właśnie z tyrozyny. Fenole są sprzężone w moczu z siarczanami. Tyrozyna jest wydalana z moczem w formie wolnej oraz siarczanowej.

W niektórych białkach tyrozyna stanowi 11% wszystkich aminokwasów. Duży jej udział występuje w jedwabiu, tyreoglobulinie (w tarczycy) oraz w globulinie surowiczej.

Po dekarboksylacji tworzy tyraminę. Dwumetylotyramina wykazująca działanie psychostymulujące występuje w jęczmieniu i nosi nazwę hordeiny.

Jak wiemy u roślin występują liczne fenole. Jest w nich obecny enzym tyrozynaza (fenolaza), czyli oksydaza polifenolowa (katecholowa) zawierający miedź. Enzym ten katalizuje przemianę monofenoli w o-difenole, tych z kolei w o-chinony. W obecności tlenu związki te ciemnieją, np. ziemniaki, jabłka, gruszki. Witamina C jest inhibitorem tego procesu. W obecności witaminy C następuje odwrócenie procesu – przeobrażenie ubichinonu w orto-difenol, przez co ciemna barwa tkanki roślinnej ulega zanikowi (odbarwienie).

Oksydaza o-difenolowa ma również zdolność utleniania tyrozyny do indochinonu, który przez polimeryzację tworzy brunatno-czarne barwniki – melaniny.

U ludzi i zwierząt przy braku witaminy C dominuje przemiana DOPA w kierunku indochinonu, dlatego powstaje wówczas ciemniejsze zabarwienie skóry. Stąd pojawiła się koncepcja podawania znacznych dawek witaminy C w celu rozjaśnienia skóry. Są również kosmetyki zawierające kwas askorbinowy w formie lipofilnej, hamujący proces powstawania melaniny w skórze."

W stresie nitrozacyjnym tyrozyna jest metabolizowana do nitrotyrozyny, co jest wykorzystywane w diagnostyce stresu nitrozacyjnego (nadtlenoazotynu)

"W stresie azotowym dochodzi do tworzenia się peroksynitrytu (ONOOˉ) – wskutek nadmiaru NO lub niedostatecznej aktywności manganozależnego enzymu dysmutazy nadtlenku. Pozostający w nadmiarze ONOOˉ ma duże powinowactwo do aminokwasów szczególnie do tyrozyny i tryptofanu. W połączeniu z tyrozyną tworzona jest nitrotyrozyna, która jest związkiem bardzo stabilnym i nieulegającym dalszemu metabolizmowi. Jest to zatem dobry wskaźnik stresu azotowego."

https://www.alablaboratoria.pl/998-diagnostyka-autyzmu

N-acetyotyrozyna lepiej przekracza barierę krew -mózg.
https://slawomirambroziak.pl/forum/inde ... pic=1736.0

Organizm może przekształcać fenyloalaninę w tyrozynę, ale w warunkach braku stresu oksydacyjnego- konieczny kofaktor -tetrahydrobiopteryna (BH4).
Glifosat hamuje produkcję fenyloalaniny i tyrozyny.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 09 cze 2019, 23:59

Glutamina

Sugerowane źródło: „11 glutaminy”. Instytut Medycyny. 1999. Strategie wojskowe na rzecz zrównoważonego odżywiania i funkcji immunologicznych na polu. Washington, DC: National Academies Press. doi: 10.17226 / 6450.

https://www.nap.edu/read/6450/chapter/18#268

11
Glutamina
Douglas W. Wilmore1

Wprowadzenie
U ludzi glutamina jest tradycyjnie uważana za nieistotny aminokwas prawdopodobnie z powodu jego obfitości w różnych pulach aminokwasowych organizmu. Prawie wszystkie ludzkie komórki zawierają enzym syntetazę glutaminy, który w odpowiednich warunkach może wytwarzać glutaminę. Jednak ostatnio postulowano, że podczas katabolizmu zapotrzebowanie na tkankę na glutaminę przewyższa endogenną produkcję tego aminokwasu, powodując stan niedoboru glutaminy (Lacey i Wilmore, 1990). Uważa się, że poważna choroba, taka jak uraz, oparzenia (Gore i Jahoor, 1994; Parry-Billings i in., 1990), infekcja (Shabert i Wilmore, 1996) i / lub inne stany chorobowe związane ze znaczną reakcją zapalną inicjują zwiększenie zapotrzebowania na glutaminę. Egzogenna glutamina może być pomocna w tych warunkach, aby przywrócić odpowiednią podaż tego ważnego składnika odżywczego.

Glutamina dostarcza gotowe źródło energii poprzez konwersję do półproduktów cyklu kwasu cytrynowego i wytwarzanie ATP. Służy jako główny substrat zaangażowany w transport wewnątrzorganizacyjny azotu i jest wysoce wydajny ,ponieważ zawiera dwie cząsteczki azotu. Jest ona ważna w wytwarzaniu puryn i pirymidyn niezbędnych do biosyntezy DNA (Martin, 1985) i służy jako prekursor w niektórych tkankach dla metabolicznie generowanych zasad (Welbourne, 1995) (to znaczy, endogennie syntetyzowane puryny i pirymidyny; te nie pochodzące z diety źródła) i glikoproteiny. Glutamina jest również regulatorem (lub ko-regulatorem) proliferacji komórkowej (Kandil i wsp., 1995), wytwarzanie białek szoku cieplnego2 (Ehrenfried i in., 1995) i ekspresja pewnych receptorów powierzchniowych komórek (Spittler et al., 1995). Nie wiadomo, czy niektóre z tych specyficznych czynności obejmują bezpośrednie lub pośrednie mechanizmy regulacji genetycznej.

Glutamina może również ograniczać szybkość syntezy glutationu, jednego z najważniejszych wewnątrzkomórkowych przeciwutleniaczy. Badania pokazują, że w obecności cysteiny dostarczanie glutaminy wzmaga zapasy glutationu i zmniejsza uszkodzenia utleniacza (Hong i in., 1992).

W tym rozdziale omówiono istotne badania kliniczne sugerujące związek między glutaminą a obroną immunologiczną organizmu.

Biochemia fizjologiczna
Chociaż prawie wszystkie tkanki zawierają enzymy do syntezy glutaminy, większość glutaminy jest syntetyzowana w mięśniach szkieletowych i mózgu, i są to główne narządy, które eksportują glutaminę. Wątroba ma jednak zdolność zarówno do spożywania, jak i wytwarzania glutaminy, w zależności od różnych czynników kontrolujących. Ze względu na dużą masę mięśni szkieletowych większość glutaminy pochodzi z tej tkanki i jest eksportowana przez krwiobieg do narządów wewnętrznych (Souba i in., 1985). W normalnych warunkach glutamina jest utrzymywana w wysokich stężeniach w puli wolnych aminokwasów w mięśniach szkieletowych. Z wyjątkiem tauryny, glutamina stanowi około 60 procent wolnych aminokwasów w mięśniach szkieletowych i utrzymuje wewnątrzkomórkowe stężenie około 20 mmol / litr wewnątrzkomórkowej wody. Przy normalnym stężeniu w osoczu w zakresie od 600 do 650 µmol / litr, ten duży gradient stężenia (około 30: 1) sprzyja szybkiemu przenoszeniu dużej ilości glutaminy z tego wewnątrzkomórkowego magazynu do krwiobiegu (Muhlbacher i in., 1984). Ponieważ stężenia wewnątrzkomórkowe glutaminy w mięśniach szkieletowych spadają z głodem i stresem związanym z chorobą, biopsja mięśni, po której następuje analiza wewnątrzkomórkowego stężenia glutaminy, została wykorzystana jako marker stanu odżywienia u zubożałych pacjentów, a nawet może być czynnikiem prognostycznym zgonu (Roth i in. , 1982). Inne badania wykazały, że wewnątrzkomórkowe stężenie glutaminy w mięśniach szkieletowych jest związane z szybkością syntezy białek w mięśniach szkieletowych (Jepson i in., 1988; MacLennan i in., 1987). Wreszcie, egzogenne podawanie (suplementacja) glutaminy (przez dodanie do całkowitego żywienia pozajelitowego [TPN]) łagodzi zwykły spadek stężenia wewnątrzkomórkowego mięśni szkieletowych po stresie (Hammarqvist et al., 1989) i poprawia syntezę netto białek mięśni szkieletowych.

2

Białka szoku cieplnego są klasą białek, których syntezę stymulują oddziaływania termiczne (większe niż normalne temperatury wzrostu) i inne stresory. Uważa się, że białka te odgrywają zasadniczą rolę w adaptacji i ochronie komórek przed uszkodzeniem.

Podczas stanów katabolicznych dochodzi do produkcji (syntezy i wydzielania) różnych hormonów stresu, w tym glukokortykoidów; wykazano, że ten ostatni steroid wywołuje ekspresję syntazy glutaminy w mięśniach szkieletowych (Hickson i in., 1996), a zatem inicjuje de novo syntezę glutaminy i zwiększa wytwarzanie i uwalnianie glutaminy w mięśniach szkieletowych do krwiobiegu. U normalnych ludzi w stanie poabsorpcyjnym uważa się, że około 40 procent glutaminy w osoczu pochodzi z innych aminokwasów, a dodatkowe 45 procent pochodzi z jej bezpośredniego uwalniania z białka tkankowego (Perriello i in., 1995). Pozostała część glutaminy pochodzi z konwersji glukozy i glutaminianu do glutaminy. Nie przeprowadzono jeszcze badań u osób zestresowanych w celu określenia względnego udziału różnych stanów chorobowych w przyspieszonym tempie wytwarzania glutaminy podczas stresu, ale dane z modeli zwierzęcych (Muhlbacher i in., 1984) sugerują, że wszystkie szlaki są przyspieszane w celu zwiększenia poziomu glutaminy produkcja w stanach katabolicznych.

Glutamina wytwarzana przez mięśnie szkieletowe jest transportowana przez krwiobieg i pobierana przez różne narządy wewnętrzne (Souba i in., 1985). Dystrybucja glutaminy we krwi zależy od stężenia, ale opiera się również na transporterach błonowych, które są rozmieszczone w różnych tkankach trzewnych. Transportery te są regulowane przez różne czynniki metaboliczne, które modyfikują szybkość glutaminy transportowanej do komórki (Fischer i in., 1995). Podczas stanów stresowych narządy rywalizują o glutaminę i ustanawia się hierarchię priorytetów między tkankami w celu określenia pobierania glutaminy i późniejszego wykorzystania. Narządy lub tkanki, takie jak wątroba, błona śluzowa przewodu pokarmowego, nerki i tkanki immunologiczne, są głównymi konsumentami glutaminy. Wraz ze spadkiem stężeń krwi transport komórek wraz z przepływem krwi do określonych narządów stają się czynnikami ograniczającymi szybkość, które determinują pobieranie komórek i ich późniejsze wykorzystanie. Te zdarzenia regulujące i konkurencja wewnątrzorganiczna dla glutaminy mają duży wpływ na ochronę, proliferację i funkcjonowanie komórek.

Glutamina jest wykorzystywana przez nerki, aby wspomóc homeostazę opartą na kwasie; gdy amidowy azot zostaje rozszczepiony, łączy się z H + (jon / proton wodoru) w celu wydalenia NH4 + (amonu) w moczu; jednocześnie grupa wodorowęglanowa (HCO3-) jest uwalniana do krwiobiegu (Pitts i in., 1972). Tkanki takie jak enterocyty (Windmueller, 1982), kolonocyty (Ardawi i Newsholme, 1985), limfocyty i makrofagi (Parry-Billings i in., 1990) wykorzystują glutaminę jako paliwo podstawowe, ale glutamina służy również jako cząsteczka, która wspiera odpowiedź proliferacyjna (Kandil i in., 1995). W końcu wątroba wykorzystuje ten aminokwas w wielu funkcjach metabolicznych, w zależności od wymagań organizmu. Glutamina odgrywa aktywną rolę w glukoneogenezie, a ostatnio wykazano (Perriello i in., 1995), że u osób po absorpcji glutamina, a nie alanina lub mleczan, jest dominującym prekursorem do przenoszenia nowego węgla do puli glukozy. Ponieważ glutamina jest tak skuteczną cząsteczką do przenoszenia azotu w organizmie, służy ona jako główny azot -dawca do wątrobowej syntezy aminokwasów i / lub białek wątrobowych. Istnieją również wydajne szlaki, w których nadmiar azotu glutaminowego przekształca się w mocznik, który następnie jest wydalany z organizmu. Wreszcie, glutamina jest ekstrahowana przez wątrobę z krwiobiegu i wykorzystywana do syntezy glutationu (Welbourne i in., 1993).

Glutamina i funkcja immunologiczna
W latach 50. uświadomiono sobie, że glutamina jest niezbędnym składnikiem odżywczym in vitro niezbędnym do wzrostu niektórych bakterii i prawie wszystkich hodowanych komórek. Orzeł i współpracownicy (1956) poinformowali, że zarówno mysie fibroblasty, jak i komórki HeLa zmarły w hodowli, chyba że pożywka została uzupełniona glutaminą. Gdy ten aminokwas został dodany do pożywki hodowlanej, proliferacja komórek nastąpiła w sposób zależny od dawki wraz ze wzrostem stężenia glutaminy. Ardawi i Newsholme (1983) badali limfocyty zebrane z krezkowych węzłów chłonnych szczura, aby określić wpływ glutaminy na funkcję komórek. Dodanie glutaminy spowodowało czterokrotny wzrost włączenia [3H] tymidyny, markera proliferacji komórek. Efekt ten nie był obserwowany, gdy glutamina została zastąpiona innymi aminokwasami lub amoniakiem.

Wychwyt glutaminy w tych i innych eksperymentach znacznie przekroczył wymagania metabolizmu oksydacyjnego badanych komórek. W komórkach proliferacyjnych glutamina daje takie związki jak amoniak, glutaminian, asparaginian i mleczan, proces nazywany glutaminolizą (McKeehan, 1982; Newsholme i in., 1988a, b).

Szlak ten udostępnia niezbędne prekursory - amoniak, glutaminę i asparaginian - do biosyntezy puryn i pirymidyn. Glutamina dostarcza również azot do tworzenia glukozaminy, trifosforanu guanozyny (GTP) i dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD), wszystkich ważnych substancji niezbędnych do prawidłowego funkcjonowania komórek.

Różne eksperymenty in vitro wykazały znaczenie glutaminy w utrzymaniu lub poprawie funkcji immunologicznej. Parry-Billings i in. (1990) wykazali, że glutamina jest konieczna dla odpowiedzi proliferacyjnej limfocytów. Ponadto stwierdzono zależność dawka-odpowiedź między stężeniem glutaminy in vitro a szybkością fagocytozy osiąganą przez makrofagi mysie.

Inni izolowali neutrofile od pacjentów oparzonych i badali zdolność tych komórek do zabijania Staphylococcus aureus w obecności lub nieobecności glutaminy. Wzmagała działanie bakteriobójcze glutaminy w normalnych neutrofilach i ogólnie przywracała tę funkcję do normalnego poziomu w neutrofilach pobranych od pacjentów oparzonych (Ogle i wsp., 1994). Inni wykazali, że glutamina odgrywa rolę wspomagającą w tworzeniu komórek zabójców aktywowanych limfokinami (komórki LAK), które są również ważne dla skutecznej obrony gospodarza (Juretic i in., 1994). Wreszcie, badania in vitro wykazały ważną rolę glutaminy w zwiększaniu i / lub utrzymywaniu specyficznych antygenów powierzchniowych monocytów człowieka, które mogą być ważne w odpowiedzi gospodarza na zakażenie (Roth i in., 1982).

Glutaminę podawano również populacjom pacjentów w celu oceny wpływu tego aminokwasu na wyniki kliniczne, w szczególności wpływ suplementacji tego aminokwasu na zakażenie. Ziegler i in. (1992) przebadali 45 dorosłych pacjentów otrzymujących allogeniczny przeszczep szpiku kostnego pod kątem nowotworów układu krwiotwórczego. Po tygodniu intensywnej chemioterapii i całkowitego napromieniowania organizmu żywienie pozajelitowe rozpoczęto dzień po przeszczepie szpiku kostnego. Pacjenci zostali losowo przydzieleni do grupy otrzymującej suplementację glutaminą (0,57 g / kg / d) lub standardowej (wolnej od glutaminy) izonitrogennej, izokalorycznej, dożylnej, odżywczej formuły przez następne 3 do 4 tygodni, kiedy wznowiono przyjmowanie doustne.

MacBurney i współpracownicy (1994) stwierdzili, że pobyty w szpitalach były krótsze u pacjentów otrzymujących suplementację glutaminą (29 vs. 36 dni, p = 0,017), co wynikało głównie ze zmniejszenia zakażenia klinicznego (trzy w porównaniu z dziewięcioma w grupie kontrolnej , p = 0,041). Częstość występowania zakażenia bakteryjnego była również znacznie zmniejszona. Spowodowało to oszczędności kosztów w szpitalu wynoszące około 10700 USD na pacjenta, a także przychody uzyskane ze zwiększonej dostępności łóżek.

Ziegler i współpracownicy (1994) oceniali także krążące krwinki białe u pacjentów leczonych glutaminą i kontrolujących przeszczep szpiku kostnego. Limfocyty izolowano i poddawano cytometrii przepływowej przy użyciu przeciwciał monoklonalnych. Pacjenci leczeni glutaminą wykazali znaczący wzrost całkowitej liczby limfocytów, CD3, CD4 i CD8 w porównaniu z pacjentami otrzymującymi standardową terapię. Dane te są zgodne z szybszym odzyskiwaniem limfocytów pacjentów otrzymujących glutaminę.

Przeprowadzono dwie inne próby w podobnych populacjach. Jeden z nich wykazał zmniejszoną długość pobytu w grupie leczonej, ale analiza retrospektywna nie zidentyfikowała związku między podawaniem glutaminy a zmniejszoną częstością zakażeń (Schloerb i Amare, 1993). Drugie badanie przeprowadzono w Europie przy użyciu dipeptydu glutaminowego (Van Zaanen i in., 1994). Protokoły selekcji pacjentów i leczenia różniły się od początkowych badań. Wyniki te nie wykazały różnic między grupami, chociaż podawana glutamina stanowiła tylko około dwóch trzecich ilości podanej w dwóch innych badaniach.

W końcowym badaniu oceniono wpływ roztworów do żywienia pozajelitowego uzupełnionych glutaminą na efekty immunologiczne po operacji planowej (O'Riordain i in., 1994). Pacjenci zostali losowo przydzieleni do grupy TPN pooperacyjnej lub uzupełnionej glutaminą. Po 5 dniach infuzji, synteza DNA komórek T była zwiększona w grupie suplementowanej glutaminą, ale nie zmieniła się w grupie kontrolnej. Inne zmienne wynikowe nie zostały ocenione w tym badaniu.

Dane te, wzięte razem, sugerują, że odpowiedź proliferacyjna in vitro, w której pośredniczy glutamina, można przełożyć na doświadczenia całego ciała. Badania pacjentów po przeszczepie szpiku kostnego i wsparcie pacjentów pooperacyjnych sugerują koncepcję, że ​​glutamina jest specyficznym czynnikiem wzrostu dla limfocytów. Nie wiadomo, czy te efekty mogą być powszechnie tłumaczone na wszystkie krytycznie chore osoby; do tej pory badane populacje są wysoce specyficzne, a wyniki zależą od dawki i czasu podawania glutaminy.

Glutamina i przewód pokarmowy
Jelito jest kolejnym ważnym narządem docelowym dla metabolizmu glutaminy, a utrzymanie prawidłowego funkcjonowania tego narządu może być nieocenione w obronie gospodarza przed florą jelitową i / lub ich produktami ubocznymi. Badania na zwierzętach wykazują, że różne stresy - głód, zakażenie, uraz - powodują zwiększony ruch bakterii ze światła jelita do lokalnych i regionalnych węzłów chłonnych (Deitch i in., 1989). Ten proces, nazywany translokacją bakteryjną, jest dobrze scharakteryzowany u zwierząt, zwłaszcza u gryzoni. Nie wiadomo, czy ten proces występuje w normalnym jelicie u ludzi, którzy cierpią na podobny stres. Jednak drugi proces zachodzi również w przewodzie pokarmowym zestresowanych zwierząt, a zmiana ta została wyraźnie wykazana u ludzi. Proces ten obejmuje zmiany w przepuszczalności jelita cienkiego małych cząsteczek
do wewnątrz , które dostają się do organizmu podczas różnych chorób. Kanały istnieją między enterocytami, a wejścia do tych szlaków okołokomórkowych są silnie regulowane i zależne od energii. Podczas hipoperfuzji, niedotlenienia, niedożywienia lub urazu, szlaki te stają się bardziej przepuszczalne dla cząsteczek światła, które w przeciwnym razie zostałyby wykluczone z organizmu. Ta zwiększona przepuszczalność jelit jest dobrze udokumentowana u pacjentów z oparzeniami (Deitch, 1990), infekcją (Ziegler i in., 1988) i chorobą zapalną jelit (Hollander i wsp., 1986) i zwiększa prawdopodobieństwo, że endotoksyna lub inne czynniki bakteryjne które znajdują się w świetle jelita, mogą uzyskać dostęp do ciała podczas tych stanów chorobowych. Zatem strategie, które utrzymają żywotność śluzówki jelita i funkcję barierową, mogą również przyczynić się do wzmocnienia obronności immunologicznej pacjentów.


Glutamina jest w stanie zwiększyć wzrost śluzówki i poprawić funkcję bariery jelitowej w pewnych sytuacjach. Windmueller (1982) wykazał, że glutamina zapewnia większą część energii wymaganej przez enterocyty, a Ardawi i Newsholme (1985) wykazali podobne działanie w kolonocytach. Rhoads i współpracownicy wykazali, że glutamina aktywuje wiele wczesnych genów odpowiedzi, niezbędnych dla odpowiedzi proliferacyjnej enterocytu (Kandil i in., 1995). Ponadto glutamina wzmacnia działanie czynników wzrostu na syntezę DNA enterocytów (Jacobs et al., 1988) i stymuluje aktywność dekarboksylazy ornityny w sposób zależny od dawki i czasu. Ten ostatni enzym reguluje etap ograniczający szybkość w biosyntezie poliamin, który ma kluczowe znaczenie dla wytwarzania i naprawy komórek jelitowych.

Gdy glutaminę dodawano do roztworów do żywienia pozajelitowego i podawano zwierzętom jako jedynym źródłem składników odżywczych, zanik kosmków zwykle związany z żywieniem dożylnym był znacznie osłabiony (O'Dwyer i in., 1989). Podobne wsparcie wzrostu kosmków zaobserwowano u van der Hulst i współpracownicy (1993) u ludzi. Pacjentów wymagających dożylnego karmienia przedoperacyjnego podzielono losowo na dwie grupy, jedną otrzymującą suplementację glutaminą, a drugą otrzymującą standardowe (wolne od glutaminy) żywienie pozajelitowe. Biopsje jelitowe wykonano przed i pod koniec wlewów pozajelitowych, a także przeprowadzono testy przepuszczalności jelit. Po 2 tygodniach pozajelitowej glutaminy wysokość kosmków była niezmieniona w grupie suplementowanej glutaminą i zmniejszyła się znacząco w grupie otrzymującej standardowe żywienie pozajelitowe. Ponadto pacjenci otrzymujący glutaminę nie mieli zmian w przepuszczalności jelitowej, podczas gdy przepuszczalność wzrosła w grupie otrzymującej odżywianie wolne od glutaminy.

Inne badania na ludziach wykazały poprawę czynności jelit przy podawaniu glutaminy. Na przykład, gdy doustna glutamina była podawana małej grupie pacjentów z chorobą Crohna, zwiększono masę ciała i znacznie poprawiła się przepuszczalność jelit (Zoli i wsp., 1995). Podawanie glutaminy wcześniakom zwiększyło ich zdolność do przyjmowania pełnych pokarmów dojelitowych, w porównaniu z nieleczoną grupą kontrolną (Lacey i in., 1996). Wreszcie, glutamina podawana pacjentom na oddziale intensywnej terapii zwiększała wchłanianie z przewodu pokarmowego w porównaniu z pacjentami otrzymującymi roztwory dożylne wolne od glutaminy (Tremel i in., 1994).

Podsumowując, badania te pokazują, że glutamina wzmacnia normalną strukturę i funkcję przewodu pokarmowego u ludzi. Dodatkowe próby są w toku na sposób oceny wpływu podawania tego aminokwasu na populacje zagrożone biegunką zakaźną i osób ze znanymi zaburzeniami jelit.

Dyskusja autora i wnioski

Glutamina pełni wiele ważnych funkcji w organizmie, które mogą być korzystne i wspierać obronę immunologiczną gospodarza. Na przykład glutamina wspiera syntezę białek mięśni szkieletowych, a także zwiększa produkcję wodorowęglanów, co może zneutralizować obciążenie kwasem generowane przez umiarkowane lub ciężkie ćwiczenia lub katabolizm (Welbourne, 1995). Glutamina wspiera również biosyntezę glutationu, a ten przeciwutleniacz łagodzi uszkodzenia tkanek związane z produkcją wolnych rodników. W ciągu ostatnich kilku lat glutaminę badano w kilku grupach pacjentów w stanie krytycznym, dla których nie można zidentyfikować specyficznego efektu, ale wielokrotne działanie tego aminokwasu może być korzystne dla indywidualnego pacjenta. Na przykład Griffiths i in. (1997) losowo podzielili 84 pacjentów intensywnej opieki, którzy zostali przyjęci do ich jednostki na dwie grupy: jedna grupa otrzymała suplementację glutaminą (25 g), a druga otrzymała standardowe karmienie bez glutaminy. Grupy były dobrze dopasowane pod względem ich ogólnych cech i otrzymywały podobne ilości kalorii i białka. Śmiertelność była istotnie większa po 6 miesiącach u pacjentów otrzymujących standardowe leczenie w porównaniu z grupą z glutaminą (67% w porównaniu z 43%). Chociaż schemat wczesnych zgonów był podobny, długość pobytu i zwiększoną śmiertelność późną obserwowano w grupie otrzymującej standardową terapię. Nie wiadomo, jak suplementacja glutaminą zapobiegła tym późniejszym zgonom. Skutki mogą wystąpić dzięki wzmocnionej funkcji immunologicznej, poprawionej naprawie błony śluzowej jelit związanej ze zwiększoną funkcją absorpcyjną i barierową, zwiększoną funkcją mięśni szkieletowych, zwiększoną homeostazą kwasowo-zasadową lub poprawioną aktywnością przeciwutleniającą. Niezależnie od mechanizmu, glutamina wydaje się spełniać istotną funkcję w wybranych grupach pacjentów.

Ze względu na korzystny stosunek kosztów do korzyści tego aminokwasu, inne populacje są obecnie oceniane w celu poprawy wyników i jakości życia dzięki suplementacji glutaminą. W ciągu najbliższych kilku lat powinny pojawić się dane nakierowane na wykorzystanie tej terapii do określonych grup wysoce reagujących osób.

Referencje
Ardawi, M.S.M., and E.A. Newsholme. 1983. Glutamine metabolism in lymphocytes of the rat. Biochem. J. 212:835-842.

Ardawi, M.S.M., and E.A. Newsholme. 1985. Fuel utilization in colonocytes of the rat. Biochem. J. 231:713-719.


Deitch, E.A. 1990. Intestinal permeability is increased in burn patients shortly after injury. Surgery 107:411-416.

Deitch, E.A., J. Wintertron, M.A. Li, and R. Berg. 1989. The gut is a portal of entry for bacteremia. Ann. Surg. 205:681-690.


Eagle, H., V.L. Oyama, M. Levy, C.L. Horton, and R. Fleischman. 1956. The growth response of mammalian cells in tissue culture to L-glutamine and L-glutamic acid. J. Biol. Chem. 218:607-616.

Ehrenfried, J.A., J. Chen, J. Li, and B.M. Evers. 1995. Glutamine-mediated regulation of heat shock protein expression in intestinal cells. Surgery 118:352-357.


Fischer, C.P., B.P. Bode, S.F. Abcouwer, G.C. Lukaszewicz, and W.W. Souba. 1995. Hepatic uptake of glutamine and other amino acids during infection and inflammation [editorial]. Shock 3:315-322.


Gore, D.C., and F. Jahoor. 1994. Glutamine kinetics in burn patients. Arch. Surg. 129:1318-1323.

Griffiths, R.D., C. Jones, and T.E. Palmer. 1997. Six month outcome of critically ill patients given glutamine-supplemental parenteral nutrition. Nutrition 13:295-302


Hammarqvist, F., J. Wernerman, R. Ali, A. von der Decken, and E. Vinnars. 1989. Addition of glutamine to total parenteral nutrition after elective abdominal surgery spares free glutamine in muscle, counteracts the fall in muscle protein synthesis, and improves nitrogen balance . Ann. Surg. 209:455-461.

Hickson, R.C., L.E. Wegrzyn, D.F. Osborne, and I.E. Karl. 1996. Glutamine interferes with glutamine-induced expression of glutamine synthetase in skeletal muscle. Am. J. Physiol. 270:E912-E917.

Hollander, D., C.M. Vadheim, E. Brettholz, G.M. Petterson, T. Delahunty, and J.I. Rotter. 1986. Increased intestinal permeability in patients with Crohn's disease and their relatives. Ann. Int. Med. 105:883-885.

Hong, R.W., J.D. Rounds, W.S. Helton, M.K. Robinson, and D.W. Wilmore. 1992. Glutamine preserves liver glutathione after lethal hepatic injury. Ann. Surg. 215:114-119.


Jacobs, D.O., D.A. Evans, K. Mealy, S.T. O'Dwyer, R.J. Smith, and D.W. Wilmore. 1988. Combined effects of glutamine and epidermal growth factor on the rat intestine. Surgery 104:358-364.

Jepson, M.M., P.C. Bates, P. Broadbent, J.M. Pell, and D.J. Millward. 1988. Relationship between glutamine concentration and protein synthesis in rat skeletal muscle. Am. J. Physiol. 255:E166-E172.

Juretic, A., G.C. Spagnoli, H. Hörig, R. Babst, K. von Bremen, F. Harder, and M. Heberer. 1994. Glutamine requirements in the generation of lymphokine-activated killer cells. Clin. Nutr. 13:42-49.


Kandil, H.M., R.A. Argenzio, W. Chen, H.M. Berschneider, A.D. Stiles, J.K. Westwick, R.A. Rippe, D.A. Brenner, and J.M. Rhoads. 1995. L-glutamine and L-asparagine stimulate ODC activity and proliferation in a porcine jejunal enterocyte line. Am. J. Physiol. 269:G591-G599.


Lacey, J.M., and D.W. Wilmore. 1990. Is glutamine a conditionally essential amino acid? Nutr. Rev. 48(8):297-309.

Lacey, J.M., J.B. Crouch, K. Benfell, S.A. Ringer, C.K. Wilmore, D. Maguire, and D.W. Wilmore. 1996. The effects of glutamine-supplemented parenteral nutrition in premature infants. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 20:74-80.


MacBurney, M., L.S. Young, T.R. Ziegler, and D.W. Wilmore. 1994. A cost-evaluation of glutamine-supplemented parenteral nutrition in adult bone marrow transplant patients. J. Am. Diet. Assoc. 94:1263-1266.

MacLennan, P.A., R.A. Brown, and M.J. Rennie. 1987. A positive relationship between protein synthesis rate and intracellular glutamine concentration in perfused rat skeletal muscle. FEBS Lett. 215:187-191.

Martin, D.W., 1985. Metabolism of purine and pyrimidine nucleotides. P. 357-375 in Harper's Review of Biochemistry, D.W. Martin, P.A. Mayes, V.W. Rodwell, and D.K. Granner, eds. Los Altos, Calif.: Lang Medical Publishers.

McKeehan, W.L., 1982. Glycolysis, glutaminolysis, and cell proliferation. Cell Biol. Int. Rep. 6:635-650.

Muhlbacher, F., C.R. Kapadia, M.F. Colpoys, R.J. Smith, and D.W. Wilmore . 1984. Effects of glucocorticoids on glutamine metabolism in skeletal muscle. Am. J. Physiol. 247:E75-E83.


Newsholme, E.A., P. Newsholme, and R. Curi. 1988a. The role of the citric acid cycle in cells of the immune system and its importance in sepsis, trauma, and burns. Biochem. Soc. Symp. 54:145-162.

Newsholme, E.A., P. Newsholme, R. Curi, E. Challoner, and M.S.M. Ardawi. 1988b. A role for muscle in the immune system and its importance in surgery, trauma, sepsis, and burns. Nutrition 4:261-268.


O'Dwyer, S.T., R.J. Smith, T.L. Hwang, and D.W. Wilmore. 1989. Maintenance of small bowel mucosa with glutamine enriched parenteral nutrition. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 13:579-585.

Ogle, C.K., J.D. Ogle, J-X. Mao, J. Simon, J.G. Noel, B-G. Li, and J.W. Alexander. 1994. Effect of glutamine on phagocytosis and bacterial killing by normal and pediatric burn patient neutrophils. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 18:128-133.

O'Riordain, M.G., K.C.H. Fearon, J.A. Ross, P. Rogers, J.S. Falconer, D.C. Bartolo, O.J. Gardern, and D.C. Carter. 1994. Glutamine-supplemented total parenteral nutrition enhances T-lymphocyte response in surgical patients undergoing colorectal resection. Ann. Surg. 220:212-221.


Parry-Billings, M., J. Evans, P.C. Calder, and E.A. Newsholme. 1990. Does glutamine contribute to immunosuppression after major burns? Lancet 336:523-525.

Perriello, G., R. Jorde, N. Nurjhan, M. Stumvoll, G. Dailey, T. Jenssen, D.M. Bier, and J.E. Gerich. 1995. Estimation of glucose-alanine-lactate-glutamine cycles in postabsorptive humans: Role of skeletal muscle. Am. J. Physiol. 269:E443-E450.

Pitts, R.F., L.A. Pilkington, M.B. MacLeod, and E. Leal-Pinto. 1972. Metabolism of glutamine by the intact functioning kidney of the dog. J. Clin. Invest. 51:557-565.

Roth, E., J. Funovics, F. Muhlbacher, P. Sporn, W. Mauritz, and A. Fritsch. 1982. Metabolic disorders in severe abdominal sepsis: Glutamine deficiency in skeletal muscle. Clin. Nutr. 1:25.


Schloerb, P.R., and M. Amare. 1993. Total parenteral nutrition with glutamine in bone marrow transplantation and other clinical applications (a randomized, double-blind study). JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 17:407-413.

Shabert, J.K., and D.W. Wilmore. 1996. Glutamine deficiency as a cause of human immunodeficiency virus wasting. Med. Hypotheses 46:252-256.

Souba, W.W., R.J. Smith, and D.W. Wilmore, 1985. Glutamine metabolism by the intestinal tract. JPEN 9:608-617.

Spittler, A., S. Winkler, P. Gotzinger, R. Oehler, M. Wilheim, C. Tempfer, G. Weigel, R. Fuggar, G. Boltz-Nitulescu, and E. Roth. 1995. Influence of glutamine on the phenotype and function of human monocytes. Blood 86:1564-1569.


Tremel, H., B. Kienle, L.S. Weilemann, P. Stehle, and P. Furst. 1994. Glutamine dipeptide-supplemented parenteral nutrition maintains intestinal function in the critically ill. Gastroenterology 107:1595-1601.


Van der Hulst, R.R., B.K. van Kreel, M.F. von Meyenfeldt, R.J. Brummer, J.W. Arends, N.E. Deutz, and P.B. Soeters. 1993. Glutamine and the preservation of gut integrity. Lancet 334:1363-1365.

Van Zaanen, H.C.T., H. van der Lelie, J.G. Timmer, P. Furst, and H.P. Sauerwein 1994. Parenteral glutamine dipeptide supplementation does not ameliorate chemotherapy-induced toxicity. Cancer 74:2879-2884.


Welbourne, T.C. 1995. Increased plasma bicarbonate and growth hormone after an oral glutamine load. Am. J. Clin. Nutr. 61:1058-1061.

Welbourne, T.C., A.B. King, and K. Horton. 1993. Enteral glutamine supports hepatic glutathione efflux during inflammation. J. Nutr. Biochem. 4:236-242.

Windmueller, H.G. 1982. Glutamine utilization and the small intestine. Adv. Enzymol. 53:202.


Ziegler, T.R., R.L. Bye, R.L. Persinger, L.S. Young, J.H. Antin, and D.W. Wilmore. 1994. Glutamine-enriched parenteral nutrition increases circulating lymphocytes after bone marrow transplantation. JPEN J. Parenter. Enteral Nutr. 18(suppl.):17S.

Ziegler, T.R., R.J. Smith, S.T. O'Dwyer, R.H. Demling, and D.W. Wilmore. 1988. Increased intestinal permeability associated with infection in burn patients. Arch. Surg. 123:1313-1319.

Ziegler, T.R., L.S. Young, K. Benfell, M. Scheltinga, K. Hortos, R. Bye, F.D. Morrow, D.O. Jacobs, R.J. Smith, J.H. Antin, and D.W. Wilmore. 1992. Clinical and metabolic efficacy of glutamine-supplemented parenteral nutrition following bone marrow transplantation: A double-blind, randomized, controlled trial. Ann. Intern. Med. 116:821-828.

Zoli, M., M. Carè, C. Falco, R. Spanò, G. Bernardi, and I. Gasbarrini. 1995. Effect of oral glutamine on intestinal permeability and nutritional status in Crohn's disease . Gastroenterology 108:A766.


Dyskusja
GAIL BUTTERFIELD: Czy osoby podnoszące ciężary powinny zażywać suplementy glutaminy w celu zwiększenia masy mięśniowej?

DOUGLAS WILMORE: Jeśli naprawdę chcą zwiększyć masę mięśniową, sterydy anaboliczne i hormon wzrostu są znacznie lepsze. Są też znacznie droższe i możesz zejść do sklepu na rogu i dostać [glutaminę]. Glutamina jest więc bardzo tanim i naprawdę bezpiecznym środkiem.

GAIL BUTTERFIELD: Ale czy istnieją dane sugerujące, że u normalnej, zdrowej osoby zwiększenie spożycia glutaminy będzie miało działanie anaboliczne?

DOUGLAS WILMORE: W normalnych danych są tylko niepotwierdzone dane. Istnieje kilka randomizowanych badań klinicznych przeprowadzanych u pacjentów z AIDS po utracie wagi, na przykład w przypadku wczesnego wzrostu masy ciała, co w rzeczywistości może wynikać z wody, ponieważ glutamina pomaga transportować wodę przez przewód pokarmowy.

Zdaj sobie sprawę, że przy wszystkich środkach anabolicznych synteza białek wiąże się z zatrzymywaniem wody i obrzękiem komórek. Tak więc, zawsze musisz widzieć wodę wchodzącą w osobę lub zwiększającą się absorpcję wody, a to przynajmniej pasuje do tego kryterium do tej pory. Jednak nie sądzę, aby dane były dostępne, aby wykazać, że normalna osoba zwiększy masę mięśniową.

SIMIN NIKBIN MEYDANI: Jak duży wpływ na układ odpornościowy ma sama glutamina i ile jest to spowodowane [glutationem]?

DOUGLAS WILMORE: Nie wiem. Jest całkiem jasne, że jeśli zubożycie te komórki odpornościowe w glutation, to naprawdę spowodują dysfunkcję komórkową.

Inną rzeczą, której nie wiem, jest rola, jaką glutamina odgrywa jako system buforowania kwasowo-zasadowego w komórkach. Oczywiście może to być główną rolą glutaminy w przewodzie pokarmowym, ponieważ ciasne połączenia są dość wrażliwe na kwasicę enterocytu. Myślę więc, że nie znamy odpowiedzi na te pytania, a badania in vitro musiałyby dostarczyć tych informacji.

LEONARD KAPCALA: Czy wiadomo, czy istnieją jakieś centralne efekty dodatkowej glutaminy, która wpływa na aktywację receptora kwasu glutaminowego i MDA [metylodopaminy] w mózgu?

DOUGLAS WILMORE: Glutamina wywołuje centralne skutki i są to znane efekty. W europejskiej literaturze psychiatrycznej znajduje się stary zbiór danych, w których glutamina była stosowana zarówno u zwierząt, jak iu ludzi w celu zmniejszenia uzależnienia, i była stosowana u alkoholików w celu zmniejszenia spożycia alkoholu. Stosowano go u szczurów w celu zmniejszenia spożycia narkotyków i spożycia alkoholu, tak że mogą wystąpić centralne efekty, które można w jakiś sposób dostrzec w tej roli.

Nikt nie poruszył tego dalej . Byliśmy dość zaniepokojeni podawaniem glutaminy u wcześniaków ze względu na ich niedojrzałe mózgi i rzeczywiście przeprowadziliśmy bardzo staranne badania dawka-odpowiedź, aby mieć pewność, że nie zaobserwowaliśmy toksyczności u tych niemowląt.

Tak, są znane efekty centralne. Mózg wytwarza glutaminę i kwas glutaminowy i eksportuje je. Mózg, płuca i mięśnie są dużymi eksporterami.

JEFFERY ZACHWIEJA: To jest kontynuacja pytania Gail [Butterfield]. Kiedy byłem na Uniwersytecie w Waszyngtonie, infuzowaliśmy normalnych zdrowych mężczyzn roztworem aminokwasów bez glutaminy lub roztworem aminokwasów uzupełnionym glutaminą i sprawdzaliśmy wpływ na syntezę białek mięśniowych przez poziom węgla 13 i inkorporację leucyny w mięśniach szkieletowych i stwierdzono nie ma różnicy w tych młodych zdrowych mężczyznach.

Tak więc, przynajmniej jeśli chodzi o to, co zrobiliśmy, wydaje się, że jeśli pula glutaminy w mięśniach nie ulegnie szybkiemu wyczerpaniu pod wpływem pewnych warunków, dodatkowa glutamina nie będzie miała wpływu na mięśnie.

DOUGLAS WILMORE: Myślę, że jest to punkt, na który zawsze należy ponownie zwrócić uwagę, zwłaszcza jeśli zaproponujesz hipotezę, że jest to warunkowy niezbędny aminokwas. Chodzi o to, że musisz mieć warunek, a stan wyraźnie nie jest [obecny] u dobrze odżywionych ludzi, ponieważ nie jest niezbędnym aminokwasem u dobrze odżywionych ludzi, a nawet w oddziałach wojskowych które przyjmują dużą ilość białka i aminokwasów w swojej diecie, w rzeczywistości może nie być warunkowe. Oczywiście, naprawdę potrzebujemy danych z biopsji mięśni szkieletowych i danych dotyczących stężenia oraz tego rodzaju rzeczy, aby to udowodnić.

Jednak mogą istnieć pewne dane dotyczące wyników funkcjonalnych, które zwiększają wydajność, a istnieje szereg drużyn olimpijskich, które używają glutaminy podczas treningu. Widzimy więc, jak to działa.

NED BERN: Czy znany jest mechanizm, dzięki któremu glutamina stymuluje uwalnianie hormonu wzrostu?


DOUGLAS WILMORE: Nie specjalnie, nie. Podejrzewam, że jest podobny do tego samego mechanizmu, dzięki któremu leucyna stymuluje uwalnianie hormonów.

NED BERN: Czy masz pojęcie, jak długo trwa ta stymulacja?

DOUGLAS WILMORE: Jest bardzo krótki. Krzywa stężenia glutaminy przy spożyciu doustnym, jeśli spożyjesz wystarczająco dużo, wygląda bardzo podobnie do krzywej tolerancji glukozy. W ten sposób otrzymasz szczytową stymulację w kilka godzin, coś takiego.

RANJIT CHANDRA: Pytanie brzmi: czy masz pojęcie o progu zarówno niedoboru, jak i wpływu glutaminy?

DOUGLAS WILMORE: Pytasz o progi i myślę, że sugerujesz lub pytasz o krzywe dawka-odpowiedź i na jakich poziomach możemy osiągnąć tego rodzaju odpowiedzi? W szpitalu jesteśmy umiarkowanie agresywni przy podawaniu glutaminy i nie jest niczym niezwykłym dawanie jednej trzeciej ładunku aminokwasów, jako glutaminy. Wynika to z faktu, że to właśnie wytwarzają mięśnie szkieletowe. Jeśli w rzeczywistości naśladujemy to, co robią mięśnie szkieletowe w stanach stresowych, to daje jedną trzecią glutaminy, jedną trzecią alaniny, a reszta to różne aminokwasy.

Gdybyśmy karmili dorosłego pacjenta w stanie stresu 1 1/2 g białka na kilogram masy ciała, 1/2 g tego byłoby glutaminianem. Tak więc osoba ważąca 70 kg otrzyma około 30 g glutaminianu.

Teraz z dziećmi dajemy 20 procent ich aminokwasów, jako glutaminę, a ich całkowite obciążenie aminokwasami wynosi około 2 1/2 do 3 g / kg.

BRUCE BISTRIAN: Byłem zainteresowany, kiedy mówiłeś o tym, co było istotne. W większości wspomnianych warunków potencjalna niezbędność charakteryzuje się również zwiększoną produkcją kwasu. Czy ktoś zrobił coś, aby zobaczyć, jaki byłby efekt dostarczenia równoważnej ilości bazy?

DOUGLAS WILMORE: Kiedy po raz pierwszy rozpoczęliśmy badania z wychwytem przez jelito, kontrola rzeczywiście miała na celu podanie wodorowęglanu. To jest naprawdę właściwa kontrola w tych warunkach.

Nie osiągasz tych samych efektów. Glutamina ma znacznie większy wpływ niż [można by osiągnąć], dając równoważną ilość wodorowęglanu, ale wiesz, były to stabilne preparaty fizjologiczne, których używaliśmy, a od czasu do czasu pojawia się pytanie na temat ludzi ćwicząc i zmniejszając trzewny przepływ krwi, a to jest wyraźnie fenomen, który według mnie Loren B. Rowell obserwował w latach 60. lub na początku lat 70. Tak ciężko prowadził studentów z Uniwersytetu Waszyngtońskiego, że mógł podnieść poziom enzymów wątrobowych i jednocześnie robić pomiary przepływu trzewnegokrwi, które wykazały niedokrwienie trzewi.

Jest to zjawisko, które zachodzi, a kwasica nabłonka przewodu pokarmowego jest prawdopodobnie prawdziwa. Wydaje się to być ważne w praktyce klinicznej, ponieważ dane tonometryczne sugerują, że błona śluzowa staje się kwaśna. Jednym z efektów glutaminy jest neutralizacja tej kwasicy wewnątrzkomórkowej.

BRUCE BISTRIAN: Myślałem też o wpływie bazy na Philmidge. Stosowany w warunkach kwasicy, takich jak niewydolność nerek, ma głęboki wpływ na metabolizm mięśni, gdzie wpływ na mięśnie może być jego efektem podstawowym.

DOUGLAS WILMORE: Myślę, że nie znamy odpowiedzi na to pytanie. Istnieją dane szwedzkie dotyczące pacjentów pooperacyjnych, które mogłyby rozwiązać ten problem z wewnątrzkomórkowymi sondami pH, ale nie sądzę, aby ktokolwiek przeprowadził takie badanie."

https://alenergy.eu/Glutamina-Ochrona-n ... 69738.html

https://www.formeds.com.pl/faq/131/L-glutamina

https://polskatimes.pl/naturalna-glutam ... /ar/121514

"- Nasze ustalenia sugerują, że dodatkowa glutamina w diecie może ochronić żołądek przed zniszczeniami powodowanymi przez H. pylori - twierdzi prof. Susan Hagen, jedna z badaczek pracująca w Centrum Medycznego Beth Israel (BIDMC) oraz Harvard Medical School."

https://olimpsport.com/pl/l-glutamina-k ... a-stosowac

https://dietetycy.org.pl/%EF%BB%BFl-glu ... portowcow/
"Podczas godzinnego biegania zwiększa się przepuszczalność jelitowa nawet 1,5- krotnie w porównaniu z wartością spoczynkową. Podczas upałów zwiększa się nawet trzykrotnie."
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » poniedziałek 10 cze 2019, 00:16

http://yadda.icm.edu.pl/yadda/element/b ... 05_508.pdf

Glutamina w żywieniu koni
Adam Mirowski
z Katedry Nauk Morfologicznych Wydziału Medycyny Weterynaryjnej w Warszawie

" Stężenie wolnej glutaminy jest znacznie wyższe w mięśniu sercowym niż w mięśniach pośladkowych"
[...]
"W mięśniach szkieletowych nowo narodzonych źrebiąt glutamina występuje w największych ilościach spośród wolnych aminokwasów. W ciągu pierwszych dwóch tygodni życia jej stężenie ulega jednak znacznemu obniżeniu. Przed ukończeniem pierwszego roku życia stężenie glutaminy w mięśniach szkieletowych może osiągnąć 1/3 wartości obserwowanej bezpośrednio po porodzie. Jednocześnie dochodzi do zmian aktywności syntetazy glutaminowej w mięśniach. Bezpośrednio po porodzie jest ona ledwo wykrywalna, po czym jej aktywność gwałtownie wzrasta
w ciągu pierwszych dwóch tygodni życia.Drugim wolnym aminokwasem, który występuje w największych ilościach w mięśniach szkieletowych nowo narodzonych źrebiąt, jest glicyna. W ciągu pierwszychdwóch tygodni życia jej stężenie ulega obniżeniu o mniej więcej 40%, po czym
utrzymuje się na stałym poziomie. W wieku dwunastu miesięcy w największych ilościach spośród wolnych α-aminokwasów
występuje alanina. Następne są kwas glutaminowy, glutamina i glicyna. W osoczu krwi bezpośrednio po porodzie w największych ilościach występuje glicyna. Druga pod względem zawartości jest glutamina.Niemniej jednak w pierwszym miesiącu życia to właśnie glutamina występuje w największych ilościach (4) Spośród wolnych aminokwasów w największych ilościach w komórkach mięśnia sercowego występuje glutamina. Druga podtym względem jest tauryna. Stosunek stężenia glutaminy w sercu do stężenia tego związku w osoczu krwi wynosi 37. Wyższe
wartości notuje się w przypadku tauryny– 155 i kwasu glutaminowego – 111 (9).Glutamina jest ważna dla rozwijającego
się płodu. U wielu gatunków ssaków płód zużywa znaczne ilości glutaminy. Pochodzi ona z krwiobiegu matki i z syntezy de
novo w łożysku. Także u klaczy łożysko ma duże znaczenie w zaopatrywaniu płodu w ten związek. Świadczy o tym wysoka
aktywność syntetazy glutaminowej. Glutamina jest drugim pod względem stężenia
aminokwasem obecnym w wodach płodowych. W większych ilościach występuje tylko glicyna. W łożysku w największych ilościach występuje glicyna, a następne podtym względem są kwas glutaminowy i glutamina (10). Według badań przeprowadzonych na klaczach w zaawansowanej ciąży
stężenia większości aminokwasów we krwipłodu są podobne do tych obserwowanych we krwi klaczy. Tylko kilka aminokwasów występuje w wyższych stężeniach u płodu. Jednym z nich jest glutamina (11). Jej stężenie utrzymuje się na wyższym poziomie we krwi potomstwa również po porodzie (12,
13). W okresie laktacji dochodzi do dużych zmian w metabolizmie glutaminy w organizmie klaczy, które świadczą o nasilonym
katabolizmie. Po porodzie wzrasta stężenie glutaminy w osoczu krwi. Podwyższone stężenie utrzymuje się do drugiego tygodnia po porodzie, a następnie ulega obniżeniu.
Najmniejszą wartość osiąga okołoszóstego tygodnia laktacji. Stężenie glutaminy w mięśniach szkieletowych nie ulega większym zmianom. Ekspresja syntetazy glutaminowej jest jednak obniżona pod koniec laktacji. Zmiany w metabolizmie glutaminy u klaczy mają odzwierciedlenie w jej zawartości w mleku. Na początku laktacji mleko zawiera dużo glutaminy, a potem dochodzi do obniżenia się
jej stężenia (3). Kwas glutaminowy razem z glutaminą stanowią około 20% wszystkich aminokwasów mleka różnych gatunków zwierząt, między innymi mleka klaczy. Następne pod tym względem są prolina i leucyna (14).Badania przeprowadzone na różnych
gatunkach zwierząt dowodzą, że stężenie glutaminy we krwi może ulec obniżeniu w sytuacjach stresowych ( moj dopisek np . pościg policyjny karmiącej matki ze szpitala w Biłgoraju) . W przypadku koni obniżone stężenie udokumentowano na przykład u osobników poddawanych wysiłkowi fizycznemu i zakażonych wirusem grypy. Zauważono, że w ciągu kilku dni od eksperymentalnego zakażenia dochodzi do znacznego obniżenia się stężenia tego związku (5)."

Syntaza glutaminy jest enzymem mangano-zależnym, aluminium obniża jego aktywność, przez co może zubożyć zasoby glutaminy i naraża na ekscytotoksyczność glutaminianu w OUN.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » poniedziałek 10 cze 2019, 00:40

https://draxe.com/l-glutamine-benefits- ... ts-dosage/


"Stwierdzono ją na wysokim poziomie zarówno w białku kazeinowym, jak i białku serwatkowym.

Ważne jest, aby wiedzieć, że większość ludzi nie otrzymuje wystarczającej ilości L-glutaminy z samej żywności."

"około 60 procent mięśni szkieletowych składa się z glutaminy - a suplementacja tym aminokwasem może pomóc w syntezie białek i naturalnie zrównoważyć poziom pH."

"Możesz otrzymać regularną L-glutaminę w jej wolnej formie i najlepiej przyjmować ją wraz z jedzeniem dla prawidłowego wchłaniania przez organizm. Drugi typ to Trans-Alanyl-Glutamine (TAG) lub Alanyl-L-Glutamine - jest to aminokwas przyłączony do innego aminokwasu, co zasadniczo oznacza, że będziesz go trawił znacznie lepiej. W przeciwieństwie do proszku glutaminowego o dowolnej formie, można go przyjmować na pusty żołądek."

"it’s a good idea to also supplement with B vitamins. This especially applies to vitamin B12, which controls glutamine buildup in the body."

"1. Poprawia zdrowie przewodu pokarmowego
L-glutamina korzystnie wpływa na zdrowie, jeśli masz jakiekolwiek problemy trawienne, takie jak zespół jelita drażliwego (IBS), nieswoiste zapalenie jelit, takie jak choroba Crohna, wrzodziejące zapalenie jelita grubego, uchyłkowatość, zapalenie uchyłków, nieszczelne jelita lub jakiekolwiek problemy związane z nieszczelnym jelitem (jak ból stawów, trądzik różowaty lub jakikolwiek rodzaj odpowiedzi autoimmunologicznej). Ponieważ jest niezbędnym składnikiem odżywczym dla odbudowy i naprawy jelit, potrzebujesz regularnie tego aminokwasu w swojej diecie. (2)

Warto zauważyć, że człowiek znany z odkrycia cyklu Krebsa w organizmie (znany również jako „cykl kwasu cytrynowego”) był pierwszą osobą, która zaleciła przyjmowanie L-glutaminy w kwestiach związanych z jelitami. To dlatego, że Sir Hans Adolf Krebs - urodzony w Niemczech brytyjski biochemik, który otrzymał (wraz z Fritzem Lipmannem) Nagrodę Nobla w dziedzinie fizjologii z 1953 r. - odkrył, że pomógł on poprawić zdrową odpowiedź immunologiczną związaną z jelitami. Dodatkowe badania potwierdzają to odkrycie.

Badanie opublikowane w czasopiśmie Clinical Immunology wykazało, że L-glutamina normalizuje efekty odpowiedzi immunologicznej TH2, która stymuluje cytokiny zapalne. (3) Skutki L-glutaminy w tych badaniach pokazują, że zmniejsza ona zapalenie jelit i może pomóc ludziom odzyskać wrażliwość na pokarmy.

2. Pomaga w nieszczelnych jelitach i wrzodach
Są miliony ludzi zmagających się ze stanem zwanym zespołem nieszczelnego jelita, który jest obecnie główną przyczyną chorób autoimmunologicznych. Dziurawe jelita mogą powodować problemy z tarczycą, takie jak choroba Hashimoto; przyczynia się również do zapalenia stawów, problemów skórnych, takich jak łuszczyca i inne poważne problemy zdrowotne.

Ponieważ glutamina jest głównym źródłem paliwa dla komórek jelita cienkiego, wykazano, że leczy nieszczelne jelita w badaniach klinicznych. W badaniu opublikowanym w czasopiśmie medycznym Lancet zbadano 20 pacjentów szpitalnych i stwierdzono, że suplementacja L-glutaminą zmniejsza przepuszczalność jelitową. (2) Badanie na zwierzętach opublikowane w British Journal of Surgery wykazało, że L-glutamina przynosi korzyści wrzodziejącemu zapaleniu jelita grubego i nieswoistemu zapaleniu jelit. (4)

Może również pomóc leczyć wrzody, działając ochronnie przed dalszymi uszkodzeniami, a także oferuje zdrowszą, naturalną alternatywę dla antybiotyków w leczeniu wrzodów żołądka. (5)

Jeśli nie masz pewności, czy cierpisz na nieszczelny jelito, weź mój test na nieszczelne jelita. Jeśli rzeczywiście masz przeciekające jelito, L-glutamina jest aminokwasem nr 1, którego potrzebujesz, aby go wyleczyć i naprawić.

3. Zwiększa zdrowie mózgu
Glutamina, prekursor glutaminianu w mózgu, jest kluczem do poprawy zdrowia mózgu. Czemu? Zakłócenie cyklu glutaminianu glutaminy może powodować różnego rodzaju problemy z mózgiem, w tym zespół Reye'a, padaczkę, chorobę dwubiegunową, schizofrenię, lęk, depresję i uzależnienie od alkoholu. (6)

Glutamina może również pomóc w zatrzymaniu starzenia się mózgu. Zaburzenia mitochondrialne powodują nieprawidłowy wzrost poziomu glutaminianu w neuroprzekaźniku i ponownie narażają mózg na rozwój powyższych problemów. Badanie przeprowadzone w New York University School of Medicine wykazało, że nawet łagodne urazowe uszkodzenie mózgu spowodowało zanik mózgu, a większość tego uszkodzenia była spowodowana zaburzonym cyklem glutaminianu glutaminy i nieprawidłowym wzrostem poziomu glutaminianu. (7)

4. Poprawia IBS i biegunkę
Glutamina pomaga poprawić IBS i biegunkę, równoważąc produkcję śluzu, co skutkuje zdrowymi wypróżnieniami. (8) Jeśli masz Hashimoto lub niedoczynność tarczycy, powinna ona być częścią diety niedoczynności tarczycy. Jeśli cierpisz na objawy IBS, takie jak ciągła biegunka lub owrzodzenia, musi to być częścią diety IBS.

5. Wspomaga wzrost mięśni i zmniejsza wyniszczenie mięśni
Niezależnie od tego, czy Twoim celem jest zwiększenie wydajności sportowej, zwiększenie metabolizmu, poprawa regeneracji, czy nawet budowanie mięśni, badania pokazują, że L-glutamina może znacząco pomóc w wysiłku. Podczas intensywnego treningu twoje ciało staje się zestresowane, a mięśnie i ścięgna wymagają większej ilości glutaminy niż ilość dostarczana przez normalną dietę.

Tak więc po intensywnym treningu poziom glutaminy komórkowej może spaść o 50 procent, a poziom w osoczu o 30 procent! Ten stan wyniszczenia mięśni jest bramą dla ciała, które może wykorzystywać mięśnie zamiast energii, a nie węglowodanów. Ale glutamina może temu zapobiec. (9)

Suplementacja L-glutaminą pozwala mięśniom walczyć i popychać się nieco dalej, co zwiększa siłę i pomaga naprawić mięśnie szkieletowe. Badanie wykazało, że suplementacja glutaminą umożliwia szybsze wyzdrowienie z intensywnych sesji treningowych, ponieważ poprawia nawodnienie mięśni. (10) Wspomaga proces regeneracji mięśni i skraca czas regeneracji ran i oparzeń. (11) Dlatego suplementacja glutaminą jest nie tylko powszechna wśród kulturystów w branży kulturystycznej, ale w niemal każdym sportowym pościgu w tych dniach.

Uzupełnianie poziomu glutaminy po intensywnej sesji może zająć do pięciu dni, dlatego ważne jest regularne przyjmowanie go, jeśli wykonujesz intensywne ćwiczenia. Niektórzy kulturyści twierdzą, że glutamina działa najlepiej w połączeniu z niektórymi aminokwasami z łańcuchami mózgowymi (BCAA), zwłaszcza leucyną. Inni konsumują go po treningu z kreatyną, aby poprawić regenerację mięśni i przywrócić zapasy energii w organizmie.

6. Poprawia wyniki sportowe i regenerację po ćwiczeniach wytrzymałościowych
Jedną z głównych ról L-glutaminy w organizmie jest wspomaganie detoksykacji poprzez oczyszczanie organizmu z wysokiego poziomu amoniaku. Działa jako bufor i przekształca nadmiar amoniaku w inne aminokwasy, aminocukry i mocznik. (12)

Wykonywanie około godziny ćwiczeń może spowodować 40-procentową redukcję glutaminy w organizmie. Może również powodować tłumienie funkcji odpornościowych. Ma to negatywny wpływ na trening odpornościowy i może prowadzić do zespołu przetrenowania. (13)

L-glutamina przynosi korzyści sportowcom długodystansowym, a także wzmacnia układ odpornościowy (komórki T pomocnicze). (14) Badania na zwierzętach wykazały, że ten wzrost komórek T pomocniczych może zmniejszyć „stres” związany z zespołem przetrenowania. (15)

7. Spala tłuszcz i poprawia cukrzycę
Badania wykazały, że poziom HGH wzrósł o prawie 400 procent po suplementacji glutaminą
. Ta odpowiedź hormonalna prowadzi do wzrostu spoczynkowego tempa metabolizmu i poprawia efekt poparzenia lub EPOC po wysiłku. Ten efekt dopalania jest niezbędny do spalania tłuszczu, utraty wagi i budowania beztłuszczowej masy mięśniowej. (16)

L-glutamina spala również tłuszcz i buduje beztłuszczową masę mięśniową, pomagając w tłumieniu poziomu insuliny i stabilizowaniu poziomu glukozy we krwi. Dzięki temu organizm zużywa mniej masy mięśniowej, aby utrzymać poziom cukru we krwi i wrażliwość na insulinę w komórkach. W rzeczywistości, sześć tygodni suplementacji 30 gramami proszku glutaminy dziennie (18)

L-Glutamina Foods
Z 70 milionami Amerykanów cierpiących obecnie na choroby trawienne, oczywiste jest, że w naszej diecie ciężko brakuje pewnych składników odżywczych, które wspierają przewód pokarmowy. Podczas gdy L-glutamina jest syntetyzowana przez organizm z kwasu glutaminowego lub glutaminianu, czasami organizm nie jest w stanie wyprodukować wystarczającej ilości. A kiedy tak się dzieje, twoje ciało musi je pobrać bezpośrednio z diety.

L-glutamina jest syntetyzowana przez organizm z kwasu glutaminowego lub glutaminianu. Jeśli ciało nie jest w stanie wyprodukować wystarczającej ilości, musi zrobić to bezpośrednio z twojej diety. Można go znaleźć w białkach zwierzęcych, takich jak mięso i nabiał, wraz ze źródłami białka pochodzenia roślinnego, takimi jak fasola, surowy szpinak, pietruszka i czerwona kapusta. Warto jednak zauważyć, że białka zwierzęce nie są tak łatwo strawne jak białka roślinne.

Produkty o największej ilości L-glutaminy obejmują:

Rosół z kości
Wołowina karmiona trawą
Spirulina
kapusta pekińska
Twarożek
Szparag
Rabe z brokułów
Ryby dziko złowione (dorsz i łosoś)
Dziczyzna
indyk
Zalecam spożywanie co najmniej trzech porcji tych pokarmów bogatych w L-glutaminę codziennie.



Końcowe przemyślenia
Niezależnie od tego, czy chcesz zwiększyć swoje wyniki sportowe, budować mięśnie lub poprawić stan zdrowia, taki jak nieszczelne jelita czy cukrzyca, L-glutamina powinna być częścią codziennej diety. Uzupełnij go i prawdopodobnie nie potrwa długo, nim poczujesz różnicę.

Najważniejsze źródła żywności to:

Rosół z kości
Wołowina karmiona trawą
Spirulina
kapusta pekińska
Twarożek
Szparag
Rabe z brokułów
Ryby dziko złowione (dorsz i łosoś)
Dziczyzna
indyk
Czytaj dalej: Włącz przełącznik spalania tłuszczu za pomocą greliny i leptyny

https://youtu.be/2k3UMkXYY6U


Na podstawie tego dźwięku możesz myśleć, że nieszczelny jelito wpływa tylko na układ trawienny, ale w rzeczywistości może wpływać na więcej. Ponieważ Leaky Gut jest tak powszechna i taka zagadka, oferuję bezpłatne seminarium internetowe na temat wszystkich nieszczelnych rzeczy. Kliknij tutaj, aby dowiedzieć się więcej o webinarium.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » wtorek 11 cze 2019, 21:28

Lizyna

Mam wątpliwości , czy producenci lizyny w formie suplementu mają świadomość , że ginie ona w obróbce termicznej, dlatego najlepiej wybierać żywność bogatą w lizynę i dbać o zakwaszenie żołądka.Lizyna jest drugim po argininie najbardziej zasadowym aminokwasem i wchodzi z nią w skład histonów .

Lizyna a galanina, karnityna, STH, siara

http://www.vitaklub.pl/lizyna-z-naukowe ... -widzenia/

https://renatazarzycka.pl/2013/01/l-lys ... nowotwory/

https://hylostet.pl/igm/artykul/znaczen ... -w-diecie/

http://ircia-mocjedzenia.blogspot.com/2 ... kwasy.html
0 x



Awatar użytkownika
św.anna
Posty: 1167
Rejestracja: środa 24 sie 2016, 12:41
x 76
x 81
Podziękował: 2259 razy
Otrzymał podziękowanie: 2692 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: św.anna » sobota 03 sie 2019, 20:50

L-TEANINA NA LĘK, BEZSENNOŚĆ, DEPRESJĘ I PMS

L-teanina jest ciekawym aminokwasem, który nie występuje w białku pokarmowym, lecz niemal wyłącznie w zielonej herbacie jako wolny aminokwas (tzn. nie wchodzi w skład struktury białkowej). Zielona herbata jest drugim najczęściej spożywanym napojem w świecie (po wodzie) i uważa się, że wiele korzyści wynikających z jej spożywania wynika z obecności w niej teaniny.


POTENCJALNE ZASTOSOWANIA L-TEANINY
lęk,
ataki paniki,
depresja,
bezsenność,
układ krążenia,
zespół napięcia przedmiesiączkowego,
równowaga emocjonalna,
poprawa pamięci/zdolności uczenia się.
LĘK
Zielona herbata od dawna jest znana jako napój relaksujący i obecnie zdaniem naukowców jej właściwości relaksacyjne wynikają z faktu, że zawiera teaninę. Teanina zdaje się pokonywać barierę krew-mózg i wykazano, że wpływa na aktywność fal mózgowych możliwe, że poprzez wpływanie na neuroprzekaźniki takie jak dopamina i serotonina, co wskazuje na potencjalne jej zastosowanie w stresie, stanach lękowych i depresji. Teanina również zdaje się neutralizować pobudzające działanie kofeiny, co może tłumaczyć, dlaczego osoby pijące zieloną herbatę czują się zrelaksowane, pomimo obecności w niej kofeiny.

W badaniach na ludziach wykazano, że L-teanina wytwarza poczucie odprężenia po ok. 30-40 minutach od spożycia, bezpośrednio pobudzając wytwarzanie fal mózgowych alfa i wprowadzając człowieka w stan głębokiego relaksu a jednocześnie jasności umysłu. Co ciekawe, uczestnicy badania osiągali stan odprężenia i jednocześnie czujności umysłu bez środków uspokajających, co wskazuje na potencjalne zastosowanie L-teaniny w przypadku osób cierpiących na zaburzenia związane z lękiem/stresem, a które muszą zachować czujność umysłu przy wykonywaniu codziennych czynności.

ZESPÓŁ NAPIĘCIA PRZEDMIESIĄCZKOWEGO
W badaniu przeprowadzonym przez badaczy z Japonii L-teanina zdaje się korzystnie wpływać na kobiety z zespołem napięcia przedmiesiączkowego. Kobietom z zespołem napięcia przedmiesiączkowego podawano 200 mg L-teaniny dziennie i przeprowadzono ocenę samopoczucia za pomocą kwestionariusza. Teanina prowadziła do udokumentowanego złagodzenia objawów psychicznych, społecznych i fizycznych związanych z zespołem napięcia przedmiesiączkowego i dawała znacznie lepsze efekty niż placebo.

UKŁAD KRĄŻENIA
Naukowcy już dawno odkryli związek pomiędzy suboptymalnym poziomem serotoniny a wysokim ciśnieniem krwi w badaniach nad zastosowaniem 5-hydroksytryptofanu jako środka obniżającego ciśnienie krwi. Związek ten skłonił naukowców do stwierdzenia, że L-teanina może mieć zastosowanie w utrzymaniu normalnego ciśnienia krwi. Wstępne badania dały zachęcające rezultaty, ale w celu potwierdzenia tej teorii należy przeprowadzić dodatkowe badania.

POPRAWA ZDOLNOŚCI UMYSŁOWYCH
Teanina zdaje się zwiększać poziom dopaminy oraz serotoniny w mózgu i w związku z tym może być zastosowana do usprawnienia zdolności uczenia się i poprawy pamięci. Niemniej jednak wymagane jest przeprowadzenie dalszych badań w celu wyjaśnienia tego działania.

CHOROBA NOWOTWOROWA
Szereg badań wskazuje, że teanina może być przydatna dla osób poddających się chemioterapii. Teanina może zwiększać stężenie leków chemioterapeutycznych oraz obniżać poziom glutationu w komórkach nowotworowych, jednocześnie chroniąc zdrowe komórki przez niepożądanymi skutkami chemioterapii dzięki działaniu antyoksydacyjnemu.

ODCHUDZANIE
Zielona herbata może być pomocna w odchudzaniu sugerują badacze, podkreślając w szczególności obecność w niej katechiny. W jednym z badań przez 16 tygodni podawano myszom katechiny, kofeinę, teaninę lub kombinację tych składników pochodzących z zielonej herbaty. Znacznie ograniczono przyrost masy ciała we wszystkich grupach w porównaniu z placebo, co wskazuje na znaczenie zielonej herbaty oraz poszczególnych jej składników takich jak teanina w odchudzaniu. Jednak w celu potwierdzenia tego działania konieczne jest przeprowadzenie większej ilości badań na ludziach.

SPOSÓB NA STRES
Osoby w stresie mogą zminimalizować wiele szkodliwych skutków stresu za pomocą L-teaniny bez konieczności stosowania środków uspokajających. L-teanina nie powoduje senności ponieważ aminokwas ten nie wytwarza fal theta w mózgu. Należy zaznaczyć, że L-teanina nie intensyfikuje poczucia odprężenia u osób, które są już zrelaksowane.

NADCIŚNIENIE
Badania na szczurach z samoistnym nadciśnieniem tętniczym (SHR) wykazały imponujące obniżenie ciśnienia krwi dzięki zastosowaniu L-teaniny. Działanie to było zależne od zastosowanej dawki, przy czym największa dawka testowana dawała największy spadek ciśnienia.

SUPLEMENTACJA
Typowa dawka suplementacyjna wynosi od 150 mg do 600 mg dziennie.

PIŚMIENNICTWO:
Maso R. 200 mg of Zen; L-theanine boosts alpha waves, promotes alert relaxation. (200 mg zen. L-teanina pobudza fale alfa, sprzyja czujnemu odprężeniu) Alternative and Complementary Therapies, 2001, kwiecień; 7:91-95.
Juneja LR, Chu D-C, Okubo T i in. L-Theanine a unique amino acid of green tea and its relaxation effect in humans. (L-teanina – wyjątkowy aminokwas z zielonej herbaty i jego działanie relaksujące na ludzi) Trends Food Sci Teen 1999;
Źródło: http://www.solgar.pl/
http://nootropy.pl/2015/07/08/l-teanina ... sje-i-pms/
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » piątek 23 sie 2019, 00:12

HYDROKSYPROLINA

https://atpscience.com/hydroxyproline-t ... or-vegans/

HYDROXYPROLINE – THE MISSING ELEMENT FOR VEGANS
December 13, 2018
HYDROXYPROLINE - BRAKUJĄCY ELEMENT U WEGAN

"Idąc ścieżką wegańskich aminokwasów, zwłaszcza jako alternatywy dla trendu kolagenowego, który rośnie jako źródło białka, znaleźliśmy kilka interesujących spostrzeżeń. Kolagen jest integralnym białkiem do budowy niezbędnej tkanki łącznej i przyczynia się do około 30% całkowitej ilości białka w ciele, więc bez niego hydroksyprolina jako skład aminokwasowy białka kolagenu może w niektórych przypadkach mieć kluczowe znaczenie.

Zdając sobie sprawę, że ten aminokwas, hydroksyprolina; nie jest łatwo dostępny w diecie większości wegan, zszokowało nas, że coś takiego rozmiaru skali było problemem, który nie został rozwiązany wcześniej. Zazwyczaj hydroksyprolina nie jest klasyfikowana jako niezbędny aminokwas, ponieważ można go przekształcić, ale jeśli nie możesz go utworzyć i przekształcić, staje się warunkowo lub krytycznie niezbędny, jak widzieliśmy w historii szkorbutu!

Rola hydroksyproliny
Hydroksyprolina znajduje się w tkance łącznej i składnikach kolagenu w mięsie zwierzęcym, podrobach, mięsie narządów, bulionie kostnym, żywności kolagenowej i suplementach. Znalezienie go w źródłach roślin jest trudne, często nie daje wystarczających ilości, ale najwyższa zawartość obejmuje kiełki lucerny.

Hydroksyprolina w połączeniu z proliną i glicyną tworzą potrójne helisy aminokwasy, które tworzą kolagen, który buduje nasze struktury tkanki łącznej w ciele. Te tkanki łączne są:

Kolagen skórny i struktura elastyczności.
Zdrowe kości.
Stawy
Powięź.
Więzadła.
Kolagen dentystyczny.
Procesy gojenia się ran
Integralność błony ustnej, jelitowej, jelitowej i reprodukcyjnej oraz błony śluzowej.
Cykl miesiączkowy.
Niedobór hydroksyproliny w dietach wegańskich i wegetariańskich
Ustaliliśmy, jak ważna jest integralność hydroksyproliny w diecie, ale stwierdziliśmy również, że nie jest ona klasyfikowana jako niezbędna. Zmieszany?

Wynika to z faktu, że hydroksyprolina może być w razie potrzeby przekształcona z proliny. U wegan odbywa się to za pomocą witaminy C i proliny. Aby przekształcić prolinę w hydroksyprolinę, stawia to wysokie wymagania dietetyczne w źródłach witaminy C i proliny, co może prowadzić do niedoboru tych materiałów wyjściowych, które często byłyby stosowane również gdzie indziej. Prolina jest zwykle dość trudna do pozyskania z postaci roślinnych w odpowiednich ilościach, tak jak jest, wtedy ciało wykorzystuje to, co może, aby desperacko budować struktury, których potrzebuje.

Może to prowadzić do szkodliwego niedoboru statusu kolagenu w organizmie, co zwykle występuje niestety w wielu dietach wegańskich z objawami:

Słaby rozwój mięśni.
Przyspieszone starzenie.
Słaba gęstość kości.
Wolniejsze gojenie się ran.
Zdrowie jamy ustnej jest zagrożone.
Krwawiące dziąsła i cofająca się dziąsła.
Kruche włosy, skóra i paznokcie.
Cellulit
Przeciekające jelita.
Jest tutaj problem, musimy znaleźć sposób, aby uzyskać dostęp do tego, czego wszyscy potrzebujemy, aby zbudować te struktury i postępować zgodnie z kodeksem etycznym, który również nie jest szkodliwy dla zwierząt. Szukaliśmy więc wysokich i niskich, dalekich i szerokich…

Znaleźliśmy to, wegańska hydroksyprolina!
Z tego, co tutaj zbadaliśmy, nie jest to coś, co zostało zrobione wcześniej, a przynajmniej w trakcie przeszukiwania dostępnych materiałów można to zrobić. Kiedy zapytaliśmy, zakłopotany wygląd, który otrzymaliśmy, uświadomił nam bardziej niż kiedykolwiek, że musi być lepszy sposób. Tak więc stworzyliśmy rozwiązanie - w połączeniu z etyką, wegańska hydroksyprolina.

Problem z rośliną
Łatwo jest mieć ten początkowy moment „Ahh Hah” i twierdzić, że znalazłeś rozwiązanie problemu, ale czasami rozwiązanie nie jest pozbawione wyzwań i gór, na które można się wspinać!

Problem, z którym mieliśmy do czynienia przy stosowaniu roślin do aminokwasów, polegał na tym, że ich wydajność była tak niska, że ​​trzeba było wydać i użyć ciężarówki, aby uzyskać niewielką wydajność. Stwarzało to wiele problemów, takich jak wpływ na środowisko i narażenie na GMO, które gardzimy. To była czkawka, co najmniej, ale wytrwaliśmy przecież tam na pewno musiał być inny sposób! Kto przy zdrowych zmysłach zjadłby codziennie obfite ilości lucerny !?

Metoda fermentacji
Wydaje się, że minęły już 2 lata, odkąd ciągle rozmawiamy o naszym mikrobiomie jelitowym io tym, jak nasze mikroby są odpowiedzialne za to, w jaki sposób składniki odżywcze są wykorzystywane, przetwarzane i łączone. Jak wielka grupa sortowników pocztowych, zbierających informacje za pośrednictwem receptorów, połykających i broniących wszystkich bez jednej świadomej myśli o tym, co się tam dzieje.

Wegańskie aminokwasy powstają w wyniku fermentacji cukrów NON-GMO za pośrednictwem bakterii NON-GMO, w wyniku czego powstają określone aminokwasy. Dokładnie tak, jak by się to naturalnie wydarzyło w naszych jelitach i przy znacznie mniejszym wpływie na środowisko. Zrobienie tego w ten sposób miało dla nas sens.

Nie musisz być weganinem, aby korzystać z wegańskich Aminos!
Badając sposób, w jaki wytwarzano aminokwasy niewegańskie i ile firm surowcowych wycofało się z komunikacji, gdy poprosiliśmy o ich świadectwa pochodzenia materiałów wyjściowych, wiedzieliśmy, że oznacza to coś więcej w historii suplementacji aminokwasów.

To było coś, co zrobiliśmy dawno temu, kiedy pierwotnie wprowadziliśmy zakres aminokwasów, są one zgodne ze 100% wegańskimi materiałami wyjściowymi tylko dlatego, że są czystsze i wiedzieliśmy dokładnie, co się w nich znajduje. W końcu musieliśmy je fizycznie stworzyć, ponieważ w niektórych przypadkach były one po prostu niedostępne na rynku w taki sposób, w jaki ich wymagaliśmy, co jest przerażające!

Zatem te wegańskie aminokwasy są najbardziej przejrzyste, najczystsze i najostrzejsze z czystej pasji, by dostosować się do naszych wizji, które są „wynikami, nie wymówkami” i „Nie wyrządzaj szkody”.

https://pl.wikipedia.org/wiki/Hydroksyprolina

Hydroksyprolina (Hyp) – organiczny związek chemiczny, jeden z aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej (-OH) przy atomie węgla gamma. Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w roku 1902[6]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolylowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest składnikiem budulcowym białek syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie czyli więcej niż kilka z standardowych aminokwasów białkowych)[7]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. [/b]Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu[8].

https://en.wikipedia.org/wiki/Hydroxyproline
"Zwiększone poziomy hydroksyproliny w surowicy i moczu zostały również wykazane w chorobie Pageta"

https://zasadyzywienia.pl/prolina-i-hyd ... olina.html

"Jest to jednak również związek stosowany np. w środkach kosmetycznych w profilaktyce i redukcji rozstępów oraz dla rozjaśnienia naskórka."

https://www.centrum-kolagenu.pl/czym_jest_kolagen.html

"Potrójna helisa jest konstrukcją dość ściśle upakowaną i zwartą dzięki wiązaniom kowalencyjnym i wodorowym tworzonym przez hydroksyprolinę i hydroksylizynę"

https://ziaja.com/products/substance/hydroxyprolina

"Jest prekursorem syntezy kolagenu III. Zapobiega powstawaniu rozstępów i skutecznie likwiduje już istniejące. Stymulując proces lipolizy, wspomaga usuwanie toksyn."

http://www.medycynawet.edu.pl/images/st ... 710275.pdf
" Temperatura denaturacji (Td) kolagenu kręgowców mieści się w zakresie od 5 do 50'C i wzrasta proporcjonalnie do zawartości w nim hydroksyproliny. "

https://www.mazidla.com/ekstensyna-kolagen-roslinny
"Roztwór hydrolizowanej ekstensyny o 1,0-1,5% zawartości peptydów uzyskany z korzenia Marchwi Siewnej ("Daucus carota L.".).
Ekstensyny są białkami strukturalnymi występującymi w ścianie komórkowej roślin wyższych składającymi się w 50-60% z glikoprotein i w 40-50% z polisacharydów.
Ich unikalną cechą jest bardzo wysoka zawartość aminokwasów hydroksyproliny (ok.10% czyli na poziomie zbliżonym do zwierzęcego kolagenu oraz charakterystycznej strukturze superhelisy odpowiadającej budowie tego białka) oraz seryny (ok. 16%, czyli 3-4 krotnie więcej niż w produktach zwierzęcych), a także polisacharydów arabinozy i galaktozy.
Hydroksyprolina jest prekursorem syntezy kolagenu III oraz wspomaga odbudowę włókien elastyny."


http://e-kolagen.info/kolagen-informacj ... -kolagenu/

"W zależności od pełnionej funkcji i miejsca występowania w organizmie, można wyróżnić osiem typów kolagenu. Najbardziej powszechnie występującym rodzajem kolagenu w organizmie człowieka, jest typ I. Występuje on w tkance łącznej budującej kości, ścięgna oraz w skórze i tkance podskórnej. Typ II występuje w chrząstkach stawowych i krążkach międzykręgowych, typ III w skórze płodu oraz naczyniach krwionośnych. Błona podstawna (cienkie membrany pomiędzy różnymi tkankami) zawierają kolagen typu IV. Typ V występuje w skórze i łożysku, zwany jest śródmiąższowym (występuje na krawędzi blizn), podobnie jak VI. Z kolei w tkance nabłonkowej (skórze i na powierzchni tętnic) znajduje się kolagen typu VII. Natomiast VIII buduje błony śluzowe śródbłonka żył i tętnic."

Hydroksyprolina , jako prekursor kolagenu t.3 jest ważna dla skóry płodu oraz naczyń krwionośnych.

Z artykułu

Biologiczne znaczenie krzemu oraz jego interakcje z innymi pierwiastkami
Karol Węglarzy, Małgorzata Bereza
Instytut Zootechniki – Państwowy Instytut Badawczy, Zootechniczny Zakład Doświadczalny, Grodziec Śląski, Sp. z o.o., 43-386 Świętoszówka

http://www.izoo.krakow.pl/czasopisma/wi ... glarzy.pdf

"Szczury pozbawione krzemu wykazują obniżenie poziomu hydroksyproliny i aktywności fosfatazy zasadowej i kwaśnej (Seaborn i Nielsen, 1993, 1994) Pozbawienie szczurów krzemu osłabia ponadto tworzenie kolagenu i kości oraz obniża efektywność transaminazy ornityny, kluczowego enzymu w syntezie proliny (Seaborn i Nielsen, 2002)."


http://arete.ibb.waw.pl/docs/Scianakomorkowa.html

Ekstensyny

"Ekstensyny są podrodziną białek bogatych w hydroksyprolinę (HRGP -Hydroxyproline Rich Glykoproteins ). Występują w ścianie komórkowej roślin wyższych. Najlepiej zbadane zostały u roślin dwuliścienych. Ekstensyny cechuje duża zawartość hydroksyproliny i seryny oraz innych aminokwasów takich jak: valina, tyrozyna, lizyna, histydyna. Nabardziej charakterystyczym motywem ekstensyn jest pięcioaminokwasowa sekwencja Ser-Hyp-Hyp-Hyp-Hyp powtarzająca się w obrębie innych powtarzalnych motywów. Większość hydroksyprolin jest glikolizowana jedną do czterech reszt arabinozy, a cześć seryn jest glikolizowana resztą galaktozy."
"Bao i wsp., (1992) odkryli, że ściany komórkowe w drewnie z sosny zawierają 24% proliny i 11% hydroksyprolin"

https://www.sciencedirect.com/topics/ne ... oxyproline

Therapeutic Areas II: Cancer, Infectious Diseases, Inflammation & Immunology and Dermatology
H. Weinmann, E. Ottow, in Comprehensive Medicinal Chemistry II, 2007

7.09.5.6.2.6 Hydroxyproline-derivatives

"Hydroksyprolina jest znana jako jeden ze specyficznych aminokwasów kolagenów, które są substratami MMP. Dlatego przyjęto, że pochodne hydroksyproliny mogą specyficznie oddziaływać z MMP w sposób konkurencyjny. Wykazano, że kwas kawowy lub galusowy hamują MMP-2 i MMP-9, dlatego też zostały połączone z hydroksyproliną, aby znaleźć silne związki o działaniu hamującym przeciwko MMP-2 i MMP-9. Wykazano, że pirolidynowe inhibitory peptydomimetyków 75 i 76 mają wysoką aktywność hamującą przeciwko MMP-2 i -9 przy IC50 wynoszącym 11,5 i 7,7 nM.248 Te pochodne wykazały również korzystną siłę hamowania przerzutów komórek nowotworowych z szybkością hamowania przerzutów u myszy H22 model raka wątroby wyższy niż 92%."
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » środa 04 wrz 2019, 20:19

ALANINA- wchodzi w skład karnozyny, zalecana po65 r.ż.,odporność, cukrzyca, kwas pantotenoowy, siła mięśniowa,wrzody, serce, prostata

https://zasadyzywienia.pl/alanina.html

https://pl.wikipedia.org/wiki/Cykl_glukozowo-alaninowy

Cykl glukozowo-alaninowy
Przejdź do nawigacjiPrzejdź do wyszukiwania

alanina

kwas pirogronowy / pirogronian

glukoza
Cykl glukozowo-alaninowy – cykl metaboliczny, w którym glukoza i alanina krążą pomiędzy wątrobą i mięśniami. Jest on analogiczny do szerzej znanego cyklu kwasu mlekowego.

Jednym z głównych źródeł energii w tkance mięśniowej jest glikogen. Ponieważ nie występuje w niej enzym glukozo-6-fosfataza, utworzony z glikogenu mięśniowego (poprzez związek pośredni glukozo-1-fosforan) glukozo-6-fosforan może zostać wykorzystany jedynie w obrębie komórki, w której powstał, ufosforylowana cząsteczka glukozy nie może bowiem przebyć błony komórkowej. Jednakże atomy węgla wchodzące w skład glikogenu mięśniowego mogą się znaleźć w krążącej we krwi glukozie.

Glukozo-6-fosforan wchodzi na szlak glikolizy, którego produktem jest pirogronian. Związek ten, reagując z aminokwasem, może zostać dzięki aminotransferazie (transaminazie) przekształcony w aminokwas alaninę, grupa karbonylowa z drugiego atomu węgla pirogronianu przeniesie się zaś w miejsce byłej grupy aminowej (-NH2) poprzedniego aminokwasu, co uczyni z niego ketokwas. Dodatkowo kolejne porcje alaniny mogą pochodzić z białek, których w sytuacji przedłużającego się głodu mięsień używa jako źródło energii.

Powstała w tkance mięśniowej alanina przedostaje się do krwi, a razem z nią do wątroby. Tam po raz drugi ulega transaminacji, ponownie z aminokwasu stając się ketokwasem (pirogronianem). Grupa aminowa zostaje przekazana na inny ketokwas który w reakcji tej staje się aminokwasem. Pirogronian dzięki ATP z β-oksydacji może zostać, zwłaszcza w okresie niedoboru glukozy we krwi, przekształcony ponownie w heksozę na drodze glukoneogenezy. Powstający glukozo-6-fosforan jest hydrolizowany do glukozy i fosforanu nieorganicznego, w komórkach wątroby. Glukoza opuszcza hepatocyty i z krwią udaje się do tkanek, w których jest na nią zapotrzebowanie. Może w ten sposób wrócić do mięśni, by cykl się zamknął, jednakże znacznie bardziej potrzebna jest w mózgu i erytrocytach, które nie korzystają z kwasów tłuszczowych jako źródła energii.

Alaninový_cyklus.jpg
Alaninový_cyklus.jpg (25.49 KiB) Przejrzano 2038 razy
https://www.akademiadietetyki.pl/dietet ... a-alanina/

" 28-dniowa podaż beta-alaniny w dawce 4-6g dziennie zwiększała poziom karnozyny w komórkach mięśniowych o 60%"

"Dowiedziono również, o korzystnym wpływie beta-alaniny na zdolność do wysiłku osób starszych w wieku 60-80 lat, nie chorujących przewlekle. Badani otrzymywali dawkę 3,2g suplementu, dwa razy dziennie, przez 12 tygodni. Zaobserwowano znaczny wzrost ilości karnozny w mięśniach oraz zmniejszenie podatności na zmęczenie."

"Przeprowadzone do tej pory badania nie wykazały objawów niepożądanych ani zwiększonej toksyczności suplementu w zalecanych dawkach dobowych. Natomiast beta-alaniny nie powinno się spożywać na czczo, ponieważ może wywołać ogólne uczucie dyskomfortu, mrowienia kończyn oraz ból żołądka utrzymujące się nawet do godziny od spożycia."


https://neuroexpert.org/wiki/beta-alanina/

Podstawowe korzyści
→ produkcja karnozyny

→ zwiększanie masy mięśniowej

→ wzrost poziomu energii

→ przeciwdziałanie starzeniu

→ profilaktyka antynowotworowa

1. Co to jest beta-alanina?
1.1. Historia i pochodzenie
Beta-alanina to organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów. Pod względem strukturalnym jest ona izomerem alfa-alaniny, w którym grupa aminowa znajduje się przy drugim, nie zaś przy pierwszym atomie węgla. O ile prekursor beta-alaniny jest podstawowym aminokwasem białkowym, to jej samej do tej klasy związków nie można zaliczyć. Jej rola w organizmie jest jednak niemniej ważna. Przede wszystkim beta-alanina jest substratem wykorzystywanym w syntezie karnozyny, czyli dipeptydu odpowiedzialnego za poziom pH w mięśniach. Chociaż w skład tej proteiny wchodzi dodatkowo histydyna, to właśnie stężenie beta-alaniny jest czynnikiem limitującym jej produkcję. W związku z tym suplementacja tego związku przekłada się na zwiększoną wytrzymałość oraz bardziej wydajną pracę tkanki mięśniowej, a także na jej szybszą regenerację i zmniejszenie uczucia zmęczenia nawet po bardzo intensywnym treningu.



1.2. Klasyfikacja
Beta-alanina jest związkiem z grupy aminokwasów niebiałkowych. Jednak pomimo faktu, że nie uczestniczy ona w budowie białek, pełni w organizmie bardzo ważną rolę, a mianowicie jest wykorzystywana w syntezie karnozyny. W efekcie beta-alanina pośrednio zwiększa ochronę antyoksydacyjną organizmu i spowalnia procesy starzenia. Ponadto jest to jeden z najpopularniejszych suplementów wśród sportowców, który wspomaga rozwój masy mięśniowej oraz zwiększa energię i wytrzymałość.



1.3. Występowanie
Beta-alanina występuje dość powszechnie w produktach spożywczych o dużej zawartości białka. Najlepszymi źródłami tej substancji są więc mięsa, nabiał, orzechy i fasola. Ilość przyjmowanej z pokarmem beta-alaniny zazwyczaj jest w stanie zaspokoić zapotrzebowanie organizmu na ten aminokwas. Sytuacja zmienia się jednak, gdy osoba aktywnie uprawia sport. Wtedy zapotrzebowanie na beta-alaninę jest większe i należy stosować dodatkową suplementację.



2. Jak działa beta-alanina
Beta-alanina wykorzystywana jest przez organizm do produkcji karnozyny. W efekcie stosowanie jej ma duże znaczenie dla zwiększenia wydajności i wytrzymałości pracy mięśniowej. Takiego efektu nie osiąga się, gdy suplementowana jest karnozyna, gdyż ten dipeptyd w jelitach rozkładany jest na składniki aminokwasowe. Ponowna jej synteza ma miejsce w tkankach. Udowodniono jednak, że tylko ok. 40% beta-alaniny pochodzącej z rozkładu karnozyny może być powtórnie wykorzystana. W rezultacie, aby osiągnąć taki efekt konieczne jest suplementowanie 2,5 razy większej dawki dipeptydu niż aminokwasu.

Za pozytywny wpływ beta-alaniny na organizm odpowiada właśnie produkowana z niej karnozyna. Zrównoważona ilość tego peptydu jest bowiem konieczna dla jego prawidłowego funkcjonowania. Karnozyna występuje powszechnie w mięśniach, mózgu oraz sercu, czyli w narządach, które odznaczają się największym zapotrzebowaniem energetycznym. Już w 1990 roku okazało się, że poprzez zwiększenie poziomu karnozyny w organizmie można opóźnić procesy starzenia. Jeden z rosyjskich naukowców – dr Sergey Stvolinsky – badał przez lata efekty działania karnozyny. W roku 2010 na łamach czasopisma “Rejuvenation Research” opublikował on wyniki uzyskane z prób klinicznych przeprowadzonych na muszkach owocówkach. Stvolinski i jego zespół badawczy udowodnili, że dodatek niewielkiej ilości karnozyny do żywności owadów skutkował 20% wzrostem ich średniej długości życia. Wyniki te pozwalają więc sugerować, że suplementacja beta-alaniny pozwala w sposób znaczący opóźnić proces starzenia.

Dipeptyd karnozyna posiada również wyjątkowe właściwości antyoksydacyjne, a efektem jej działania jest neutralizacja wolnych rodników i ochrona komórek organizmu przed szkodliwym wpływem tych reaktywnych cząsteczek. Dzięki temu suplementacja beta-alaniny może być z powodzeniem stosowana w profilaktyce wielu poważnych chorób, których przyczyną jest stres oksydacyjny. Beta-alanina przeciwdziała więc takim schorzeniom, jak np. cukrzyca, miażdżyca czy choroby neurologiczne.

Wyniki najnowszych badań pokazują także, że zwiększenie aktywności karnozyny, poprzez suplementację beta-alaniny, jest obiecującym sposobem wykorzystywanym w profilaktyce chorób nowotworowych. Skuteczność tego sposobu wynika z faktu, iż karnozyna posiada wysoki potencjał antyoksydacyjny i przeciwzapalny, dzięki czemu zabezpiecza ona materiał genetyczny przed uszkodzeniem i ogranicza ryzyko transformacji nowotworowej.

Wzrost stężenia karnozyny w organizmie jest szczególnie korzystny w przypadku sportowców. W mięśniach substancja ta pełni bowiem rolę buforu, który zapewnia ich optymalny poziom pH. W trakcie ćwiczeń, w tkance mięśniowej powstaje kwas mlekowy, karnozyna z kolei obniża poziom jonów wodorowych i neutralizuje kwaśny odczyn. W efekcie zapobiega także powstawaniu ubytków we włóknach mięśniowych oraz pozwala na ich szybszą regenerację. Osoby suplementujące beta-alaninę są więc w stanie wykonywać bardziej intensywny i dłuższy trening, co z kolei przekłada się również na szybszy przyrost masy mięśniowej.



3. Jak stosować beta-alaninę?
3.1. Dawkowanie
Beta-alanina to suplement polecany szczególnie sportowcom oraz osobom aktywnie uprawiającym sport. Optymalna dzienna dawka waha się w granicach od 2 do 5 g. Ilość tę dobrze jest rozłożyć na kilka mniejszych porcji, które należy przyjmować w ciągu dnia, w trakcie posiłków. Dobrze, gdy pokarmy te są bogate w węglowodany, gdyż cukry przyspieszają i wzmacniają efekty działania suplementu. Dobrym rozwiązaniem jest także stosowanie beta-alaniny bezpośrednio przed i po treningu. Pierwsze rezultaty zazwyczaj zauważa się po 2 tygodniach. Preparat najlepiej stosować w cyklach: 8 tygodni suplementacji i 4 tygodnie przerwy.



3.2. Łączenie
Maczużnik (Cordyceps sinensis), Eleuthero (Eleutherococcus senticosus), Kofeina, Żeń-szeń (Panax ginseng), Miłorząb (Ginkgo biloba) – wzrost masy i siły mięśni, zwiększenie energii, przyspieszenie metabolizmu;
L-teanina (Camellia sinensis), Imbir (Zingiber officinale), EGCG (Camellia sinensis), Brahmi (Bacopa monnieri), Ashwagandha (Withania somnifera), Wąkrota (Gotu kola) – właściwości przeciwutleniające, ograniczenie stresu oksydacyjnego oraz przeciwdziałanie stanom zapalnym.


3.3. Przeciwwskazania i skutki uboczne
Wyniki wielu prób klinicznych pokazują, że beta-alanina jest substancją całkowicie bezpieczną i nie ma przeciwwskazań do jej stosowania. Jednorazowe przyjęcie dużej ilości jednakże może powodować powstawanie nieprzyjemnych skutków ubocznych – już po kilkunastu minutach często pojawia się uczucie mrowienia skóry czy kłucia. Najczęściej te negatywne skutki mijają po upływie około godziny. Aby im zapobiec, należy pamiętać o przyjmowaniu mniejszych porcji suplementu oraz o jednoczesnym spożywaniu węglowodanów.

Bibliografia:
Hoffman J, et al. Effect of creatine and beta-alanine supplementation on performance and endocrine responses in strength/power athletes. Int J Sport Nutr Exerc Metab., 2006
Miyaji K, et al. Characteristic metabolism of free amino acids in cetacean plasma: cluster analysis and comparison with mice. PLoS One., 2010
Abe H. Role of histidine-related compounds as intracellular proton buffering constituents in vertebrate muscle. Biochemistry (Mosc)., 2008
Yeum KJ, et al. Profiling histidine dipeptides in plasma and urine after ingesting beef, chicken or chicken broth in humans. Amino Acids., 2010
Abe H, et al. Role of histidine-related compounds to intracellular buffering in fish skeletal muscle. Am J Physiol., 1985
Everaert I, et al. Effect of beta-alanine and carnosine supplementation on muscle contractility in mice. Med Sci Sports Exerc., 2012


https://slawomirambroziak.pl/tag/beta-alanina/

"Tak więc suplementacja beta alaniny podnosi poziom karnozyny w naszych mięśniach, w zakresie od 20 do 80% (Culbertson, 2010)."

"KARNOZYNA
Odpowiedź na to pytanie rozpocznijmy od sprawy karnozyny; skoro bowiem beta alanina podnosi tak wysoko w mięśniach poziom karnozyny, poszukajmy dowodów na to, że poziom ten ma związek z rozwojem masy mięśniowej.

Karnozyna jest dipeptydem, czyli maleńkim białkiem, zbudowanym z dwóch aminokwasów – beta alaniny i histydyny. Najwięcej karnozyny znajdujemy w mięśniach – w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym. Tutaj karnozyna jest najpowszechniej występującym, niebędącym pełnowymiarowym białkiem, związkiem azotowym, tworzącym od 0.2 do 0.5% masy mięśniowej.

Karnozyna aktywuje w mięśniach, w pierwszej kolejności ATPazę – enzym napędzający energią biologiczną skurcze włókien mięśniowych. Drugą najważniejszą, pełnioną przez karnozynę funkcją, o czym już wyżej zostało wspomniane, jest rola bufora obniżającego kwasowość środowiska komórkowego włókien mięśniowych, przy czym karnozyna odpowiada za efekt odkwaszający mięśnie przynajmniej w 40. procentach (Abe, 2000; Boldyrev, 2000; Stuerenburg, 2000). Chodzi o to, że pracujące mięśnie zużywają ATP i spalają glukozę, a w efekcie tych procesów powstają kwasy: fosforowy, węglowy i mlekowy. Natomiast w miarę wzrostu zakwaszenia włókien mięśniowych, ulega osłabieniu siła ich skurczu, czyli zdolność do pracy. Dlatego też, kiedy naukowcy dodali karnozynę do podłoża, w którym umieścili mięsień żaby zmęczony uprzednio skurczami wywołanymi elektrostymulacją, natychmiast zaobserwowali wyraźną poprawę siły skurczu wyczerpanych włókien mięśniowych (Seweryn, 1953). Zakwaszenie nie tylko osłabia zdolności wysiłkowe mięśni, ale jednocześnie odbija się negatywnie na statusie ich masy (May, 1986; Welch, 2012, Wang, 2014), dlatego też odkwaszające bufory działają tutaj przeciwstawnie – ułatwiają rozwój masy mięśniowej (Papadoyannakis, 1984; Frassetto, 1996; Brito-Ashurst, 2009; Celgia, 2009; Carr, 2012; Jawadwala, 2012). Przy czym nie musimy martwić się wcale o kwas mlekowy, który sam w sobie okazał się, w niedawno przeprowadzonych badaniach, efektywnym „hormonem” anabolicznym; kwas mlekowy działa bowiem równie skutecznie anabolicznie, także w postaci zbuforowanej (Hashimoto, 2007; Oischi, 2015).

Skurcze włókien mięśniowych inicjowane są przez jony wapniowe, uwalniane z tworu komórkowego, zwanego siateczką sarkoplazmatyczną. I tutaj ujawnia się właśnie trzecia z najważniejszych funkcji pełnionych przez karnozynę… związek ten pobudza z jednej strony uwalnianie jonów wapniowych z siateczki sarkoplazmatycznej, z drugiej zaś uwrażliwia na ich działanie białka kurczliwe miofibryli mięśni szkieletowych i serca (Zaloga, 1997; Robersts, 2000; Rubtsov, 2001).

Dodatkowo karnozyna działa antyoksydacyjnie i przeciwglikacyjnie. Reaktywne formy tlenu, nazywane popularnie (choć nie w każdym przypadku słusznie) wolnymi rodnikami tlenowymi, albo działają anabolicznie, albo katabolicznie, w zależności – czy powstają w błonie komórkowej włókien mięśniowych (sarkolemie) lub jej okolicy, czy też w mitochondriach – jako produkt uboczny prowadzonych przez te organelle prawidłowych przemian energetycznych. (Podczas treningów mamy do czynienia z jedną i drugą sytuacją.) Natomiast karnozyna, jak się okazuje, nie jest stricte antyoksydantem w tkance mięśniowej… jest buforem reaktywnych form tlenu, znoszącym ich szkodliwą aktywność, a zachowującym funkcje regulatorowe i sygnałowe (Boldyrev, 2000; Decker, 2000).

Glikacja to z kolei proces nieenzymatycznego wiązania się cukrów z białkami, na drodze spontanicznej reakcji grup aldehydowych cukrów z grupami aminowymi białek. Narażamy się na nią szczególnie wtedy, gdy spożywamy dużo węglowodanów, jak np. w przypadku wysokowęglowodanowego żywienia sportowców. W efekcie przebiegu tego procesu powstają tzw. końcowe produkty zaawansowanej glikacji (AGEs), które działają silnie katabolicznie i wyjątkowo szkodzą naszej muskulaturze, i których stężenie w organizmie koreluje negatywnie z poziomem masy mięśniowej (Miele, 2003; Haslbeck, 2005; Cassese, 2008, la Maza, 2008; Dalal, 2009; Momma, 2011; Tanaka, 2015; Chiu, 2016; Mastrocola, 2016). Natomiast karnozyna tworzy swojego rodzaju pułapkę na cukry oraz podobne do nich, drobnocząsteczkowe związki aldehydowe (Price, 2001). Takie jej cechy możemy wytłumaczyć faktem, że karnozyna jest również, jakby nie było, białkiem, tyle że maleńkim, zbudowanym bowiem jedynie z dwóch aminokwasów. Przy czym, z uwagi na szczególnie duże stężenie w tkance mięśniowej, odgrywa główną rolę w dezaktywacji szkodliwych produktów glikacji w mięśniach szkieletowych (Decker, 2000). Jednak karnozyna nie tylko wyłapuje i unieszkodliwia reaktywne związki aldehydowe, ale jednocześnie wchodzi w reakcje z grupami aldehydowymi białek zmienionych na drodze glikacji, co nazywamy procesem karnozylacji a co polega na tworzeniu złożonych kompleksów aldehydowo-karnozynowo-białkowych, całkowicie pozbawionych szkodliwej aktywności biologicznej (Hipkiss, 2000). A wciskając się niejako pomiędzy cukier a białko, karnozyna maskuje jednocześnie grupy aldehydowe zmodyfikowanych cukrami białek, które uodparniają tego typu białka na degradację, a tym samym sprzyja ostatecznej eliminacji szkodliwych produktów glikacji (Hipkiss, 2000).

Już w 1992 roku Sewell wykazał na przykładzie mięśni koni, że najwięcej karnozyny koncentrują szybkokurczliwe włókna mięśniowe typu II, a znacznie mniej – wolnokurczliwe typu I, co równo 10 lat później (w 2002 r.) potwierdził Suzuki w odniesieniu do mięśni człowieka. A jest to o tyle istotne, że to właśnie włókna typu II (szczególnie – IIA) wnoszą największy udział w rozwój masy mięśni atletów. Suzuki udowodnił jednocześnie, że koncentracja karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio ze zdolnościami wysiłkowymi sportowców; ochotnicy z najwyższym poziomem karnozyny w mięśniach wykazywali najwyższe zdolności wysiłkowe, w przedziale pomiędzy 20 a 30 sekundą ćwiczeń o bardzo wysokiej intensywności. To znowu dobra informacja dla amatorów dźwigania ciężarów, gdyż standardowa seria ćwiczeń typu bodybuilding (najlepiej rozwijających masę mięśniową), obejmująca 6-10 powtórzeń, odbywa się w przybliżeniu, w podobnym przedziale czasowym.

Czy mamy jednak jakiś bardziej bezpośredni dowód na to, że poziom karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio z ich masą…? Wydaje się, że dowód taki przedstawia Der-Torossian w pracy opublikowanej w styczniu 2013 roku… Autor badał tutaj zmiany zachodzące w mięśniach zanikających z przyczyny kacheksji – wyniszczenia związanego z przebiegiem choroby nowotworowej. Jak się okazało: mięśnie takie zawierały o prawie 35% mniej karnozyny aniżeli zdrowe muskuły. Natomiast leczenie myszy nowo testowanym środkiem przeciwko zanikowi mięśni w kacheksji (Compound A) przywracało poziom karnozyny w ich tkance mięśniowej – prawie że do wartości prawidłowych.

Pełniąc swoje zadania życiowe, karnozyna ulega degradacji, w związku z czym musi być na bieżąco odtwarzana z beta alaniny. Problem w tym, że wraz z wiekiem słabnie zdolność organizmu do odbudowy karnozyny. I chociaż przyczyny takiego stanu rzeczy nie są do końca poznane, uważa się, że główną winę ponosi tutaj pogłębiający się z wiekiem niedobór hormonów płciowych, pobudzających najprawdopodobniej syntezę karnozyny (Tallon, 2005; Caruso, 2012). Niemniej młodzi atleci, dysponujący zazwyczaj wysokim poziomem androgenów (czy to naturalnych, czy pochodzących ze sterydów anaboliczno-androgennych), mogą wymiennie do karnozyny przyjmować suplementy popularnej pośród sportowców beta alaniny, której suplementacja podnosi poziom tego dipeptydu w mięśniach, jak pamiętamy, w zakresie od 20 do 80% (Culbertson, 2010).

BETA ALANINA
Dobrze… wiemy już, że poziom karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio z ich masą, a beta alanina silnie podnosi w mięśniach poziom karnozyny. Czy mamy więc również jakieś dowody na to, że i suplementacja samej beta alaniny sprzyja rozwojowi masy mięśniowej…? Otóż, mamy – i to niezwykle spektakularne…

Smith badał w 2009 roku wpływ suplementacji beta alaniny na organizmy 46. młodych, średnio wytrenowanych mężczyzn, poddanych intensywnym treningom interwałowym na rowerze stacjonarnym. Ochotnicy zostali podzieleni na dwie grupy, gdzie jedna otrzymywała przez pierwsze 3 tygodnie 6, a przez kolejne 3 tygodnie – 3 g beta alaniny, zaś druga – przez całe 6 tygodni trwania próby – placebo. Pomimo, że nie był to trening siłowy, ochotnicy z grupy beta alaniny zdobyli przez owe 6 tygodni – 0.8 kg mięśni, podczas gdy ich koledzy z grupy placebo – jedynie 0.3 kilograma.

Równie ciekawe wnioski płyną z pracy Hoffmana z 2006 roku… Tutaj autor objął badaniem grupę 33. futbolistów amerykańskich, z min. 2-letnim stażem w treningach siłowych. Zawodników poddano 10-tygodniowemu programowi siłowych ćwiczeń kulturystycznych i podzielono na trzy grupy, gdzie pierwsza otrzymywała 10.5 g kreatyny i 3.2 g beta alaniny dziennie, druga – tylko 10.5 g samej kreatyny, zaś trzecia – 10.5 g dekstrozy – jako placebo. Po zakończeniu testu efekty uzyskane przez ochotników, w postaci rozwoju masy mięśniowej, musimy uznać za niezwykle wymowne dla siłaczy… Kiedy najlepszy zawodnik z grupy placebo poprawił swoją masę mięśniową o 1.25, to z grupy kreatynowej – o 2.20, zaś z grupy kreatynowej z beta alaniną – o 2.80 kilograma. Natomiast, po uśrednieniu wyników okazało się, że zawodnicy z grupy kreatynowej z beta alaniną zyskali przeciętnie o 2.18 kg więcej mięśni od swoich kolegów z grupy placebo, a do tego jeszcze – zredukowali więcej o 1.46 kg tłuszczu. Wynika z tego jasno, że beta alanina spektakularnie potęguje anaboliczną aktywność kreatyny (o ponad 27%), uznawanej za najsilniejszy legalny anabolik, a do tego ułatwia jeszcze redukcję tkanki tłuszczowej, co jest cechą równie pożądaną i niezwykle ważną w programach kształtowania formy, szczególnie w dyscyplinach sylwetkowych.

Niedawno znowu powrócono do badań nad zastosowaniem beta alaniny we wspomaganiu treningów siłowych. Otóż, w badaniu Abady’ego z 2014 r., naukowcy albo podawali przez 8 tygodni młodym ochotnikom trenującym siłowo 6.4 g beta alaniny dziennie, albo taką samą ilość maltodekstryny jako placebo. A po zestawieniu wyników na zakończenie eksperymentu okazało się, że w grupie beta alaniny, w porównaniu z grupą placebo, mierzone progresją obwodu klatki piersiowej tempo hipertrofii mięśni przyspieszyło ponad 4-krotnie, przy czym masa mięśniowa wzrosła ostatecznie o 7.4%.

Przedstawione wyżej wyniki badań jednoznacznie dowodzą, że karnozyna bądź beta alanina, chociaż nie wzbudzały dotąd szczególnego zainteresowanie ciężkoatletów, niespodziewanie okazują się jednymi z najskuteczniejszych suplementów sportowych, wspomagających rozwój masy i siły mięśni. Zwróćmy przy tym uwagę, że wszystkie drobnocząsteczkowe związki azotowe, występujące głównie w mięśniach i z uwagi na ten fakt nazwane od mięsa – kreatyna, karnityna i karnozyna – wykazują w badaniach zdecydowaną aktywność anaboliczną, w związku z czym powinny tworzyć podstawę suplementacji sportowców z dyscyplin siłowych i sylwetkowych.

Be Sociable, Share!"

https://slawomirambroziak.pl/legalne-an ... karnozyna/

Wysokie węgle…? Niezbędna karnozyna!
Wydrukuj ten artykuł

Autor: Sławomir Ambroziak

"[...]
Druga twarz glukozy
Ponieważ większość przyswajanych przez nasz organizm węglowodanów przemienia się ostatecznie w glukozę, dlatego też, mówiąc o skutkach spożywania węglowodanów, najczęściej mamy w rzeczywistości na myśli metaboliczną aktywność glukozy. (Chociaż ostatnio podnosi się równie często kwestię szkodliwej aktywności fruktozy.)

Glukoza jest natomiast podstawowym paliwem dla mięśni traktowanych wysiłkiem siłowym. A wszystko z tego powodu, że, w przeciwieństwie np. do kwasów tłuszczowych, może produkować energię również w procesach beztlenowych, czyli wtedy, gdy mięśnie pracują intensywnie, ale krótko, więc ich włókna kurczą się bez dostępu pochodzącego z krwiobiegu tlenu.

Z kolei po treningu, glukoza gromadzi się we włóknach mięśniowych, w postaci cukru zapasowego – glikogenu. A ponieważ poddawane systematycznym treningom mięśnie są w stanie wysycić się w 3. procentach glikogenem, który wiąże do 350% wody, dlatego tzw. ładowanie węglowodanami jest w stanie dać kulturyście nawet 6.5 kg dodatkowej masy mięśniowej.

Najważniejszy dla hipertrofii mięśni wydaje się jednak wpływ glukozy na regulacje hormonalne. Cukier ten pobudza produkcję insuliny w trzustce i IGF-1 w wątrobie – dwóch kluczowych hormonów anabolicznych, gromadzących glikogen i białka we włóknach mięśniowych. Działa również bardziej bezpośrednio, na poziomie samych włókien, pobudzając w ich wnętrzu produkcję mięśniowych form IGF-1 (mIGF-1) oraz miogeniny – białka odpowiedzialnego za przebieg regenerującego i rozbudowującego muskulaturę procesu miogenezy. Jednocześnie zgromadzona w mięśniach, w postaci glikogenu, glukoza okazuje się niezbędna do uruchomienia szlaków sygnalizacyjnych, wiodących poprzez pewien szczególny enzym – kinazę mTOR, a odpowiedzialnych za indukcję sygnału anabolicznego w odpowiedzi na trening siłowy (Haff, 2003; Creer, 2005; Churchley, 2007).

Z drugiej jednak strony glukoza, jak już wiemy, jest w wysokich stężeniach toksyczna dla organizmu, które to zjawisko nazywamy glukotoksycznością. Dlatego organizm dba o utrzymanie w miarę wyrównanego poziomu cukru we krwi, w określonych zakresach wartości uznawanych za prawidłowe. Glukoza jest szczególnie toksyczna dla takich komórek, do których może wnikać bezpośrednio, bez pośrednictwa przenośników uruchamianych przez insulinę i podobnie działające hormony, wykorzystując różnicę stężeń pomiędzy zewnętrzną a wewnętrzną stroną błony komórkowej – czyli głównie dla komórek trzustki i śródbłonka naczyniowego. Dlatego permanentnie podwyższony poziom cukru we krwi (hiperglikemia) może prowadzić do cukrzycy, zakłócając funkcje życiowe komórek beta trzustki produkujących insulinę, jak również do rozmaitych schorzeń o podłożu naczyniowym (angiopatii), takich jak: uszkodzenie siatkówki (retinopatia), uszkodzenie nerek (nefropatia), uszkodzenie nerwów (neuropatia), choroba niedokrwienna serca, choroba niedokrwienna kończyn dolnych czy choroba naczyń mózgowych. W bezpośredni sposób glukoza nie szkodzi jednak, jak długo uważano, tkance mięśniowej, wyspecjalizowanej, podobnie jak wątroba, w jej magazynowaniu, w postaci cukru zapasowego – glikogenu. Nowsze badania każą nam jednak zrewidować poglądy na szkodliwość nadmiaru glukozy dla tkanki mięśniowej…

Glukotoksyczność a mięśnie
Chociaż naukowcy wskazują kilka mechanizmów odpowiedzialnych za toksyczność glukozy, niezmiennie na pierwszy plan wysuwa się zawsze jeden z nich – glikacja. Glikacja to spontaniczny, nieenzymatyczny proces wiązania się cukrów z białkami. Musimy ją odróżnić od procesu glikozylacji, w którym organizm, w określonych strukturach ciała, wiąże planowo przy użyciu enzymów cukry z białkami, w celu wytworzenia niezbędnych do życia substancji, takich jak np. glikoproteiny czy proteoglikany. Natomiast glikacja tworzy nieprzydatne indywidua chemiczne, które w efekcie kolejnych przemian przekształcają się do bardzo szkodliwych molekuł, nazywanych końcowymi produktami zaawansowanej glikacji (AGEs – advanced glycation end products).

Tak więc nadmierne spożycie węglowodanów przyczynia się do wzmożonego wytwarzania AGEs, które są bardzo szkodliwe dla zdrowia i zostały uznane przez specjalistów za jedną z głównych przyczyn postępu procesów starzenia się organizmu. (Związek AGEs z chorobami i starością to oczywiście niezwykle ciekawy temat, jednakże jednocześnie niezmiernie rozległy, wymagający tym samym zupełnie odrębnego opracowania.) Zaznaczmy jednak, że również tłuszcze nie są tutaj bez winy… Chodzi o to, że glikacja zachodzi na skutek spontanicznej reakcji grupy aldehydowej cukru z grupą aminową białka, natomiast z kwasów tłuszczowych powstają w organizmie aldehydy. Tak więc zastąpienie cukru tłuszczem wcale nie jest najprostszym rozwiązaniem, a właściwą drogę wskazuje nam ogólne umiarkowanie w spożywaniu energetycznych składników pokarmowych, przynajmniej gdy mówimy o osobnikach o niskiej aktywności ruchowej. Kulturystom natomiast poleca się często ograniczenie spożycia węglowodanów, nie tyle jednak na korzyść tłuszczów, co białek.

Powracając jednak do meritum sprawy… otóż, jak się okazuje, tak samo, jak dla całego organizmu, AGEs są równie szkodliwe dla mięśni. AGEs działają bowiem na komórki mięśniowe podobnie do hormonów katabolicznych, niszczących białka mięśniowe. Wygląda to w ten sposób, że molekuły te wiążą swoiste dla siebie receptory, nazywane receptorami dla końcowych produktów zaawansowanej glikacji (RAGE) a zlokalizowane w błonach komórkowych włókien mięśniowych i komórek satelitarnych, czyli macierzystych komórek mięśniowych, odpowiadających za regenerację i hipertrofię mięśni na drodze procesu miogenezy. Natomiast wiązanie AGEs z RAGE uruchamia szlak sygnalizacyjny, aktywujący czynnik transkrypcyjny NF-kB, który przenika do jądra komórkowego i pobudza geny komórek mięśniowych to produkcji niezwykle silnych hormonów katabolicznych, takich jak kachektyna, katabolina i miostatyna, degradujących białka mięśniowe i stopujących proces hipertrofii mięśni (Haslbeck, 2005; Uribarri, 2008). Za pośrednictwem RAGE, AGEs obniżają też aktywność wspomnianego wyżej szlaku kinazy mTOR, sterującej procesem anabolizmu białek mięśniowych (Miele, 2003; Cassese, 2008; Chiu, 2016). Dodanie tych molekuł do podłoża hodowlanego komórek mięśniowych prowadzi do redukcji ich rozmiarów oraz hamuje różnicowanie się komórek satelitarnych w kierunku włókien mięśniowych, czyli proces miogenezy (Chiu, 2016).

Okazuje się przy tym wszystkim, że wzrost poziomu AGEs we krwi podwyższa stężenie tych molekuł i ich receptorów w tkance mięśniowej, co skutkuje osłabieniem potencjału regeneracyjnego i spadkiem rozmiarów mięśni oraz redukcją całkowitej masy mięśniowej (Chiu, 2016). Natomiast u myszy żywionych przez 12 tygodni dietą z 60-procentowym udziałem węglowodanów dochodzi do upośledzenia produkcji czynników regulujących miogenezę, czemu towarzyszy pogorszenie wydajności pracy mitochondriów oraz spadek siły mięśni (Mastrocola, 2016). Z kolei w badaniach z udziałem ochotników dowiedziono, że osobnicy z najwyższym stężeniem AGEs, w porównaniu z niższymi wartościami, dysponują znacznie obniżoną siłą mięśni – na przykład, w zależności od modelu badawczego, o 6.3, 9.45 i 10% (la Maza, 2008; Dalal, 2009; Momma, 2011). Dowiedziono również, że stężenie AGEs we krwi człowieka koreluje negatywnie z wielkością jego masy mięśniowej, co oznacza, że – im większy stopień glikacji – tym mniejsze rozmiary muskułów (Tanaka, 2015).

Karnozyna w mięśniach
Karnozyna jest dipeptydem, czyli maleńkim białkiem, zbudowanym z dwóch aminokwasów – beta alaniny i histydyny. Najwięcej karnozyny znajdujemy w mięśniach – w mięśniach szkieletowych i mięśniu sercowym. Tutaj karnozyna jest najpowszechniej występującym, niebędącym pełnowymiarowym białkiem, związkiem azotowym, tworzącym od 0.2 do 0.5% masy mięśniowej.

Już w 1992 roku Sewell wykazał na przykładzie mięśni koni, że najwięcej karnozyny koncentrują szybkokurczliwe włókna mięśniowe typu II, a znacznie mniej – wolnokurczliwe typu I, co równo 10 lat później (w 2002 r.) potwierdził Suzuki w odniesieniu do mięśni człowieka. A jest to o tyle istotne, że to właśnie włókna typu II (szczególnie – IIA) wnoszą największy udział w rozwój masy mięśni kulturystów. Suzuki udowodnił jednocześnie, że koncentracja karnozyny w mięśniach koreluje dodatnio ze zdolnościami wysiłkowymi sportowców; ochotnicy z najwyższym poziomem karnozyny w mięśniach wykazywali najwyższe zdolności wysiłkowe, w przedziale pomiędzy 20. a 30. sekundą ćwiczeń o bardzo wysokiej intensywności, a przecież standardowa seria ćwiczeń typu bodybuilding (najlepiej rozwijających masę mięśniową), obejmująca 6-10 powtórzeń, odbywa się w przybliżeniu, w podobnym przedziale czasowym.

[...]



Główna droga eliminacji kompleksów cukrowo-białkowych (tak samo zresztą, jak innych białek zużytych przez komórkę, zniszczonych lub niefunkcjonalnych) prowadzi poprzez kataboliczny proces proteolizy, przebiegający w złożonych kompleksach enzymatycznych, nazywanych proteasomami. Jednakże warunkiem proteolizy degradowanych przez komórkę białek jest przyłączenie do nich pewnego, szczególnego znacznika białkowego – ubikwityny. Problem w tym, że zmodyfikowane glikacyjnie białka są oporne na działanie enzymów proteolitycznych, więc w konsekwencji hamują nawet aktywność proteasomów. Karnozyna maskuje natomiast grupy aldehydowe zmodyfikowanych cukrami białek, wciskając się niejako pomiędzy cukier a białko, a tym samym ułatwia wiązanie ubikwityny i przebieg procesu proteolizy oraz stymuluje kataboliczną aktywność proteasomów względem niefunkcjonalnych białek, sprzyjając ostatecznie eliminacji szkodliwych produktów glikacji (Hipkiss, 2000).

I wprawdzie kulturyści boją się jak ognia katabolizmu, ten niszczy bowiem białka mięśniowe, zauważmy jednak, że kataboliczna aktywność karnozyny ukierunkowana jest selektywnie – jedynie na molekuły hamujące hipertrofię mięśni.

Pożytek z karnozyny
Ponieważ zmodyfikowane cukrami białka, jak pamiętamy, stają się oporne na degradację proteolityczną, dlatego też, jeżeli mięśnie nie dysponują odpowiednim zasobem karnozyny, szkodliwe produkty glikacji kumulują się z czasem w tkance mięśniowej, prowadząc do redukcji masy i siły mięśni. Jak wynika z niektórych, wyżej omówionych badań, to właśnie kumulujące się w tkance mięśniowej AGEs, przy upośledzonej syntezie karnozyny, są jedną z głównych przyczyn sarkopenii – postępującego z wiekiem zaniku i osłabienia mięśni. Karnozyna powinna stać się więc suplementem rutynowo i obowiązkowo uzupełnianym przez seniorów korzystających rekreacyjnie z siłowni lub innych form aktywności ruchowej, gdyż ich mięśnie nie radzą już sobie z wydajną syntezą tego dipeptydu, w związku z czym są szczególnie narażone na niszczycielską aktywność AGEs.

Niemniej wyżej widzieliśmy, że żywienie z bardzo wysokim, 60-procentowym udziałem węglowodanów generalnie sprzyja glikacji i osłabieniu mięśni, przynajmniej u gryzoni, co każe podejrzewać, że karnozyna może być szczególnie cennym suplementem dla kulturystów korzystających z wysokowęglowodanowego modelu żywienia. Kulturyści mogą oczywiście stosować tutaj wymiennie popularną pośród sportowców beta alaninę, gdyż ich mięśnie bez problemu wytwarzają z niej karnozynę. Natomiast o tym, że postępowanie takie ma głęboki sens, przekonują nas wyniki badań dowodzące, że suplementacja beta alaniny, w porównaniu z placebo, potęguje rozwój masy mięśniowej u sportowców i młodych ochotników, poddawanych programom ćwiczeń siłowych i interwałowych (Hoffman, 2006; Smith, 2009; Abady, 2014).

Be Sociable, Share!


https://selfhacked.com/blog/beta-alanine/

"4) Może obniżyć lęk i poprawić PTSD
Beta-alanina wzmacnia karnozynę i serotoninę w mózgu. Karnozyna zmniejszała lęk u gryzoni. Zwiększa cząsteczkę neurotroficzną pochodzenia mózgowego (BDNF) cząsteczki przeciwlękowej, która jest niższa u gryzoni z PTSD. Beta-alanina może zmniejszać lęk, utrzymując normalne stężenie tej cząsteczki [30, 31, 32].

Beta-alanina może również zmniejszać zachowanie podobne do PTSD. U szczurów beta-alanina poprawiała zachowanie PTSD i utrzymywała normalny poziom BDNF [30]."

"6) Może być przeciwnowotworowa
W komórkach raka piersi (MCF-7) beta-alanina zmniejszała funkcję guza i jego agresywność. Pomógł także chemoterapeutycznej doksorubicynie (Dox) w walce z nowotworami [34].

W okrężnicy i odbytnicy komórki nowotworowe beta-alanina zmniejszała wzrost komórek nowotworowych [35].

7) Może walczyć ze starzeniem się
Beta-alanina może być korzystna dla osób starszych. 18 starszych pacjentów doświadczyło poprawy wydolności wysiłkowej po przyjmowaniu beta-alaniny przez 3 miesiące w jednym badaniu [3].

Poprawiał także funkcję mięśni nóg u starych myszy [36].

Beta-alanina tworzy cząsteczkę karnozyny w mięśniach. Karnozyna zmniejszała stres związany ze starzeniem (stres glikoksydacyjny) u starych szczurów. Stres ten uszkadza komórki i zwiększa ryzyko chorób przewlekłych związanych z wiekiem [37, 6, 38, 39].

U starych myszy, beta-alanina i galusan epigalokatechiny (EGCG) wydłużyły życie [40].

8) Może pomóc w uszkodzeniu mózgu
U gryzoni beta-alanina zmniejszała zmiany behawioralne od łagodnego urazowego uszkodzenia mózgu [7]."
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 10 lis 2019, 12:06

https://www.sott.net/article/316478-L-g ... lood-sugar


"L-glicyna do zarządzania wysokim poziomem cukru we krwi
Dr Eldon Dahl
Zapobiegaj chorobom
Pt., 15 kwietnia 2016 19:44 UTC
Cukrzyca Na Światowy Dzień Zdrowia 2016 WHO opublikowało swój pierwszy globalny raport na temat cukrzycy. Margaret Chan, dyrektor generalna WHO, powiedziała, że ​​cukrzyca została wybrana na tegoroczny temat z wielu powodów, ale głównie dlatego, że występowanie cukrzycy jest niepokojące, a statystyki na świecie gwałtownie się pogarszają.

Jak stwierdza artykuł ONZ: „Mimo że dysponujemy narzędziami do zapobiegania i leczenia, cukrzyca powoduje obecnie około 1,5 miliona zgonów rocznie. Wysoki poziom glukozy we krwi powoduje dodatkowe 2,2 miliona zgonów”. W swoim globalnym raporcie WHO stwierdziła również, że w 2012 r. „W sumie 3-7 milionów zgonów można przypisać wyższemu niż optymalny poziomowi glukozy we krwi”.

Ryzykiem cukrzycy można zaradzić poprzez wybór zdrowego trybu życia, takiego jak regularne ćwiczenia i zdrowa (organiczna, niemodyfikowana genetycznie) dieta. Jednak niezdrowe poziomy glukozy są pierwszym markerem na drodze do cukrzycy i nie zawsze można je kontrolować poprzez sam styl życia.

Aminokwas L-glicyna okazał się obiecujący w badaniach nad zarządzaniem poziomem glukozy.

W 2008 r. Journal of Endocrinological Investigation opublikował badanie dotyczące wpływu glicyny na zapalenie u pacjentów z cukrzycą typu 2. Siedemdziesięciu czterech pacjentów przyjmowało albo 5 g / dzień glicyny, albo 5 g / dzień placebo przez 3 miesiące. Po upływie tego czasu grupa glicyny zmniejszyła zapalenie o 38%, podczas gdy grupa placebo odnotowała wzrost zapalenia nawet o 43%.

Kolejne badanie zostało opublikowane przez czasopismo Comparative Biochemistry and Physiology, badające wpływ glicyny na szczury z cukrzycą, chociaż uwzględniono również taurynę. Po 6 miesiącach leczenia szczury traktowane glicyną i tauryną miały znacznie niższe stężenie glukozy, całkowitego cholesterolu, triacyloglicerolu i hemoglobiny glikowanej niż szczury kontrolne z cukrzycą.

Glicyna może być również pomocna w chorobach zwyrodnieniowych, takich jak choroba neuronu ruchowego (MND). Poziomy aminokwasów w osoczu mierzono u 43 pacjentów z MND po obciążeniu glicyną. Po 4 godzinach poziomy glicyny w osoczu i płynie mózgowo-rdzeniowym pozostały znacznie wyższe niż w grupie kontrolnej. Naukowcy doszli do wniosku, że MND może być związany z defektem magazynowania glicyny w ośrodkowym układzie nerwowym. Mamy badanie wykazujące spastyczność mięśni; glicyna jest zmniejszona o 30% w rdzeniu kręgowym, wpływając na impulsy nerwowe.

Jakość surowców glicyny ma kluczowe znaczenie dla wyników terapeutycznych, powinna być pozyskiwana z najwyższej jakości farmaceutycznej bez USP i poddawana fermentacji. Jak widać, glicyna może być ważnym elementem układanki kontrolującej epidemię cukrzycy. Jeśli prowadzisz zdrowy tryb życia, ale walczysz o kontrolowanie poziomu glukozy, wypróbuj L-Glycine!"
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 10 lis 2019, 23:07

https://raypeatforum.com/community/thre ... irin.4405/

Glicyna praktycznie eliminuje niekorzystny wpływ aspiryny na przewód pokarmowy

"Wcześniej opublikowałem badanie na temat jednoczesnego podawania glicyny poprawiającego wchłanianie aspiryny. Wygląda na to, że zapobiega także negatywnym objawom przewodu pokarmowego w przyjmowaniu aspiryny u niektórych osób. Potrzebny stosunek wynosi 2: 1 na korzyść aspiryny, co oznacza, że ​​jeśli bierzesz 1 g aspiryny, musisz wziąć z nią 500 mg glicyny. Próbowałem tego sam i nie tylko usunęło to wszelkie drobne objawy żołądkowo-jelitowe, które dawała mi aspiryna, ale także usunęło efekt bezsenności, który miał dla mnie wysokie dawki aspiryny, gdy był przyjmowany przed snem. Ostatniej nocy wziąłem 2 g aspiryny z 1 g glicyny i najlepiej spałem od miesięcy, nie budząc się ani razu. Wcześniej 2 g aspiryny przed snem sprawiało, że pociłem się i czułem przez wiele godzin.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14964343

„... Aby określić tolerancję preparatu kwasu acetylosalicylowego zawierającego glicynę (Gly) (ASA) (Gly-ASA), badacze wybrali 1135 pacjentów już poddawanych długotrwałej terapii przeciwpłytkowej do nieinterwencyjnego badania Gly-ASA w dawce od 50 do 300 mg na dobę Po średnim okresie leczenia wynoszącym 42,6 dnia, oceny oceny tolerancji i częstość 5 dolegliwości ze strony przewodu pokarmowego (GI) porównano z tymi zgłaszanymi w przypadku jakiegokolwiek wcześniejszego leczenia, w tym zwykłego ASA. Po leczeniu Gly-ASA średni odsetek pacjentów bez Dolegliwości ze strony przewodu pokarmowego wzrosły ponad 2-krotnie, z 28,2% do 60,6%. Ponadto średni odsetek pacjentów zgłaszających jakiekolwiek objawy przewodu pokarmowego jako „zawsze” obecne zmniejszył się z 8,5% do 0,5%. Tolerancja Gly-ASA została oceniona jako „doskonała” lub „dobre” przez 98% pacjentów. ”

http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1 ... x / abstract
„... Zmierzono względną rozpuszczalność i szybkość rozpuszczania aspiryny w wodzie i roztworze glicyny. Do zbadania stopnia adsorpcji glicyny z roztworu wodnego zastosowano technikę polegającą na badaniu matematycznym profilu przedniego chromatogramów. aspiryna Aspiryna jest bardziej rozpuszczalna i szybciej rozpuszcza się w roztworze glicyny niż woda, a glicyna adsorbuje w znacznych ilościach na kryształach aspiryny. Ustalenia te są omawiane w celu wyjaśnienia, pod względem fizykochemicznym, różnic w smaku oraz przyczepność do błony śluzowej jamy ustnej, które są dostrzegalne, gdy smakuje się tabletek aspiryny zmieszanych z glicyną lub bez.

Wygląda na to, że niektóre kraje sprzedają już nawet zapakowaną kombinację:
http://www.ganpatidropshippers.com/gene ... ycine.html

[...]

Wczoraj natknąłem się na stary artykuł Chrisa Masterjohna, w którym mówi ...

„Mięso i jaja są bardzo bogate w metioninę, co zwiększa nasze zapotrzebowanie na substancje neutralizujące homocysteinę (witaminy B6, B12, kwas foliowy, betainę i cholinę), a także zwiększa nasze zapotrzebowanie na aminokwas glicyny ...”

i...

„Glicyna wyczerpuje się w detoksykacji nadmiaru metioniny”

Czy zatem spożywanie dużej ilości mięśni - i bardzo małej ilości galaretowatych mięs / żelatyny - zwiększyłoby wrażliwość (negatywnie) na aspirynę?

Zastanawiam się również, czy to by zwiększyło - czy też zmniejszyło się stężenie glicyny - wrażliwość jelit na inne rzeczy, takie jak gluten, nabiał lub inne rzeczy, z którymi ludzie twierdzą, że mają problemy?

Jeśli to ostatnie jest prawdą, byłoby to w pewien sposób zabawne, ponieważ ludzie, którzy jedzą określoną dietę paleo pozbawioną glicyny, w pewnym sensie stają się nie do zniesienia dla tych rzeczy. To oczywiście spekulacja i w żaden sposób nie próbuję nienawidzić społeczności paleo, tylko rozmawiam.
[...]

Jednym z możliwych wyjaśnień jest to, że aspiryna podrażnia jelita u niektórych osób, a Peat powiedział, że podrażnienie objawia się jako dzwonienie w uszach. Glicyna jest znana jako środek chroniący żołądek, więc to może być to. Ponadto aspiryna wyczerpuje glicynę, ponieważ sprzęga się z nią i tworzy kwas hipurowy.{może to jest przyczyna Z. Rey'a?} W ten sposób jest wydalany z organizmu. Tak więc, biorąc dodatkową aspirynę, może to wymagać dodatkowej glicyny, aby to zrekompensować. Nie mam konkretnych informacji na temat tego, ile aspiryny zużyje, ile glicyny, ale kombinacja glicyna: aspiryna jest powszechnie sprzedawana w proporcji 1: 1 w niektórych krajach europejskich, więc myślę, że możesz wziąć tyle dodatkowej glicyny, ile bierzesz aspirynę .
Picie Alka-Seltzer, który jest aspiryną w połączeniu z sodą oczyszczoną i kwasem cytrynowym, tworzy acetylosalicylan sodu, który również całkowicie eliminuje uszkodzenie żołądka przez aspirynę. Lub możesz miksować własne kombinacje. Stosunek wynosi 1: 3 aspiryna: wodorowęglan sodu.

[...]

Co z tym badaniem porównującym aspirynę z preparatami aspiryny + glicyny, które wspominają, że chociaż osoby otrzymujące aspirynę z glicyną nie skarżyły się na żadne skutki uboczne, uszkodzenia / uszkodzenia jelit były prawie identyczne z preparatem nieglicynowym? Wydaje się to sugerować inną przyczynę lub mechanizm kryjący się za objawami oprócz podrażnienia / uszkodzenia jelit.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1781803

„W randomizowanym badaniu z podwójnie ślepą próbą tolerancja żołądkowo-dwunastnicza dziennej dawki 500 mg kwasu acetylosalicylowego (ASA, CAS 50-78-2) w połączeniu z 250 mg glicyny (CAS 56-40-6) (Godamed) i 500 mg ASA bez dodatku glicyny oceniano u 20 zdrowych ochotników wykonujących górną endoskopię GI Oba preparaty ASA były przyjmowane przez okres 4 tygodni Kontrola endoskopowa była przeprowadzana przy wejściu i powtarzana po 7, 14 i 28 dniach leczenia. preparaty wywoływały porównywalne uszkodzenia żołądka i dwunastnicy podczas całego okresu testowego: Punktacja zmian w obu grupach w dniach 7, 14 i 28 była prawie identyczna. W przeciwieństwie do zwykłego ASA, w którym 9 na 10 ochotników zgłosiło działania niepożądane ze strony przewodu pokarmowego, wszyscy pacjenci otrzymywali ASA w połączenie z glicyną nie powodowało żadnych objawów dyspeptycznych, tj. bólu w nadbrzuszu itp. ”
[...]

Do tej pory glicyna działa świetnie ... aspiryna zawsze wywoływała dzwonienie / ucisk i niepokój / uczucie spocenia za każdym razem, gdy próbowałem doustnie w ciągu ostatnich kilku lat (całe tabletki, proszek rozpuszczony w sodzie oczyszczonej ... nie robi to bez znaczenia), do niedawna, kiedy spróbowałem jeszcze raz z glicyną. Brałem całe 325 mg tabletki bez pozytywnych korzyści. Jest podobny do przyjmowania ibuprofenu pod względem działania przeciwzapalnego. Martwię się tylko, że nadal powoduje szkody (jak wiadomo, że ibuprofen to robi), ale nie jestem tego świadomy ... szczególnie w dłuższej perspektywie.

Moje przeczucie: lol: jest tak, że jeśli czujesz się dobrze, zrób to, więc to będzie dalej, ale zaktualizuję się, jeśli zauważę jakiekolwiek dalsze efekty."

https://youtu.be/yGcOHmIFnGc
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » środa 20 lis 2019, 17:39

https://raypeatforum.com/community/thre ... isol.9512/

Glicyna silnie obniża kortyzol
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez haidut, 6 lutego 2016 r.

Od dawna podejrzewałem, że aminokwasy hamujące zmniejszają uwalnianie kortyzolu. Powodem jest to, że większość z tych hamujących aminokwasów, takich jak glicyna, tauryna, beta alanina, teanina itp. aą agonistami GABA. Agonistyczne leki farmaceutyczne GABA są stosowane w leczeniu zespołu Cushinga i są bardzo skuteczne w obniżaniu poziomu kortyzolu. Jednak do dzisiaj nie miałem zbyt wielu dowodów na taki efekt aminokwasów, z możliwym wyjątkiem teaniny.
To badanie pokazuje, że glicyna może ostro obniżyć poziom kortyzolu do około 20% kontroli (tj. Zmniejszenie o 80%). Badanie przeprowadzono na kurczakach, więc niestety konwersja dawki jest nieco trudna do kupienia, ale myślę, że wyniki są ważne, biorąc pod uwagę, że wykazano, że glicyna również zatrzymuje utratę mięśni związaną ze starzeniem, a nawet kacheksję nowotworową, w których pośredniczy przynajmniej częściowo poprzez podwyższony poziom kortyzolu. Tak więc, jeśli ktoś wie, jak przekonwertować dawki z kurczaka na gryzonie lub człowieka, proszę wejść. Włączyłem link, który mówi o dawkach określonych leków dla gryzoni, świń, kotów, psów i ptaków i na podstawie tej konwersji wygląda jak skuteczna dawka u ludzi, aby osiągnąć działanie obniżające poziom kortyzolu, może wynosić nawet 70 mg / kg. Ta dawka jest zaskakująco zbliżona do 1 mmola / kg (75 mg / kg) glicyny, która ostro obniżyła odpowiedź glikemiczną u ludzi o ponad 66% bez zmiany poziomu insuliny. Jak widać na zrzucie ekranu, glicyna obniżyła również kortyzol u kurcząt bez zmiany insuliny. Ogólnie rzecz biorąc, wszystko, co obniża poziom kortyzolu, obniży poziom cukru we krwi, więc jest całkiem prawdopodobne, że działanie glicyny obniżające poziom kortyzolu jest przyczyną jego korzystnego wpływu na poziom glukozy we krwi, cukrzycę, otyłość, zdrowie kości i starzenie się, o czym pisałem osobno wątki na tym forum.

Link do konwersji leków na zwierzęta domowe:
Formuła weterynaryjna

Wpływ doustnie podawanej glicyny na proteolizę miofibrylarną i ekspresję związanych z proteolitami genów mięśni szkieletowych u kurcząt. - PubMed - NCBI
„... Stężenie kortykosteronu w osoczu było również zmniejszone przez glicynę, ale stężenie insuliny w osoczu nie uległo zmianie. Wyniki te wskazują, że doustnie podawana glicyna hamuje proteolizę miofibrylarną i ekspresję genów związanych z proteolitami mięśni szkieletowych poprzez zmniejszenie stężenia kortykosteronu w osoczu u kurcząt . ”




Inną substancją, która również silnie obniża kortyzol, jest niacynamid, a zatem może dobrze współdziałać z glicyną, aby zablokować reakcję na stres.
Niacynamid obniża kortyzol
| Forum Ray Peat

[...]

Uważaj na objawy nudności spowodowane zbyt dużą ilością żelatyny. W rewolucyjnej Francji próbowano go jako pożywienia dla biednych, a większość ludzi odmawiała spożywania więcej niż 50 g dziennie z powodu przytłaczających mdłości wywołanych długotrwałym jedzeniem. Ich zdrowie poprawiło się, szczególnie zdrowie kości i zdolność do ciężkiej pracy, a ta prawdziwie zachwyciła szlachtę. Ale jeśli weźmiesz pod uwagę te próby za rodzaj randomizowanego niekontrolowanego badania, wydaje się, że żelatyna może mieć ulubioną dawkę. Nie jestem pewien, czy jest to 50 g, ale kiedy próbowałem jeść tylko żelatynę jako moje białko, dostałem nudności po tygodniu 128 g (4 pudełka żelatyny Knox) dziennie.


Zanurzam się na dziewięć godzin głębokiego snu co kilka tygodni, kiedy biorę lokalny ogon homara szczęśliwy z pięcioma olbrzymimi krewetkami. To bardzo zauważalne. Po raz pierwszy pomyślałem, że to może być zbieg okoliczności, ale od miesięcy przyjeżdżałem na specjalne okazje. To wcale nie jest efekt żelatyny. Z rybami muszelkowymi na pewno coś się dzieje. Nie wiem, czy to tylko glicyna, czy też inne czynniki mineralne.

[...]

Brzmi jak tauryna. Krewetki dają podobny, ale nie tak dramatyczny efekt.

nadludzki powiedział: ↑
Dzięki Czy uważasz, że może się zdarzyć, że niektórzy nie rozpuszczą go całkowicie? Ponieważ jest to bardzo ważne, aby nie uzyskać złej reakcji.
Myślę, że to bardziej wpływa na obniżenie serotoniny. Wszystkie leki dopaminergiczne i anty-serotoninowe wywołują nudności jako działania niepożądane. Nie jestem pewien, czy jest to łagodne, z wyjątkiem eksperymentalnego znalezienia maksymalnej dawki, przy której nie występują nudności. Myślę, że dodanie teaniny może pomóc w nudnościach, ale dla mnie ta kombinacja sprawia, że zasypiam prawie natychmiast.

czy możesz przedawkować glicynę? Miałem zamiar kupić tanio w czystej masie, ale nienawidzę, że wielkość porcji jest tak mała. Po prostu weź łyżeczkę i zignoruj, ile to jest glicyny.
Dawki 80-100 g glicyny zastosowano w leczeniu schizofreników. Osobiście eksperymentowałem z przyjmowaniem 60 g glicyny w soku pomarańczowym (mam około 76 kg), a jedynym złym efektem było zbyt szybkie wypróżnianie jelit przez około pół dnia. Jednak przez następne 3+ dni czułem się wyjątkowo spokojny, ale czujny, mentalnie ostry, a moja temperatura pozostała wysoka i stabilna. Wydawało się również, że mój ton mięśni miał lepszy wygląd, ale trudno jest to zrobić ilościowo.

[...]

Uwielbiam glicynę! Przez całe życie miałem problem ze snem. Mam nadwagę, cukrzycę, 63 lata i bez wątpienia mam chronicznie podwyższony poziom kortyzolu. Na tym etapie życia mam szczęście, że mogę spać więcej niż dwie godziny na raz bez przebudzenia, a potem nie mogę zasnąć przez godzinę lub dłużej. Próbowałem cyproheptadyny, co pomogło mi w problemach ze snem, ale nie podobał mi się efekt zombie lub problemy z utratą pamięci, które rozwinęły się po kilku tygodniach.

Spróbowałem glicyny i to była miłość od pierwszego wejrzenia. Dzięki glicynie mogę spać przez sześć godzin bez przerwy! Niesamowity! Czuję się też ostrzejsza psychicznie i silniejsza fizycznie.

Czytałem w pewnym wątku na forum, że Ray Peat nie zaleca długotrwałego stosowania glicyny, ale nie podał przyczyny. Wiem, że Ray ma obawy dotyczące procesu produkcyjnego, ale czy ktoś wie, czy wspominał o konkretnych komplikacjach zdrowotnych z powodu długotrwałego stosowania glicyny?

haidut powiedział: ↑
Myślę, że jest to bardziej związane z regulacją w górę glicyny enzymu 5-AR, a także z agonistą GABA. Może mieć inne działanie, poprzez które obniża poziom kortyzolu, ale udowodniono, że te dwa obniżają poziom „aktywnego” kortyzolu, który jest najbardziej laboratoryjnym testem podczas analizy krwi.
aaaaahhh ..... reguluje w górę 5-AR? będąc kobietą, nie chcemy podnosić DHT ... Jakieś sugestie dotyczące suplementów, które byłyby skierowane bezpośrednio na ACTH lub AVP? Jeśli glicyna reguluje w górę 5-AR i przy założeniu rodzaju, który dezaktywuje kortyzol, to czy szybsza dezaktywacja kortyzolu nie obniży sprzężenia zwrotnego do ACTH i skończy się wzrostem kortyzolu w odbiciu? Nasze ciała są po prostu zbyt mądre ... i zbyt współzależne ... nadnercza to duże wyzwanie.
[...]
Enzym 5-AR jest również kluczowy dla kobiet. To właśnie daje allopregnanolon i jest to neurosteroid chroniący zarówno mężczyzn, jak i kobiety przed depresją. Nie zarobisz dużo DHT, ponieważ jego synteza zależy od tego, ile Ty robisz, a kobiety robią o wiele mniej niż mężczyźni. Tak więc wyższa 5-AR nie stanowi problemu. Nie znam żadnej kobiety, która ma coraz większy problem z używaniem glicyny / żelatyny.

Kwestia czystości często pojawia się w odniesieniu do glicyny i innych izolowanych aminokwasów.

Glicyna jest wytwarzana w drodze syntezy chemicznej z formaldehydu lub kwasu monochlorooctowego i amoniaku. Czy którakolwiek substancja lub jej produkty uboczne reakcji występują w produkcie końcowym? Kto wie?

Joe Brind poinformował, że jedna próbka glicyny jest zanieczyszczona przemysłowym rozpuszczalnikiem pirydyną.

Po eksperymentowaniu z różnymi suplementami glicyny odkryłem, że produkt AjiPure jest najbardziej przyjemny subiektywnie (bez bólu głowy w umiarkowanych dawkach).

Niektórzy badacze spekulują, że glifosat i glufosynat mogą zastąpić glicynę w tkance łącznej zwierząt, co przynosi paskudne wyniki. Jeśli to prawda, codzienny suplement glicyny może być bardzo dobrym pomysłem.
[...]
Ponadto glicyna jest źródłem kalorii. 170 g glicyny (680 kalorii) oczywiście obniży poziom kortyzolu, tak jak zrobi to 680 kalorii cukru, a być może nawet 170 g tryptofanu, szczególnie w porównaniu z postem.
[...]
Glicyna może pomóc mi trawić pokarm podobny do tauryny, zwiększając HCL, ale bez zbytniego obniżania cukru we krwi.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » czwartek 21 lis 2019, 21:18

https://raypeatforum.com/community/thre ... wth.17177/

Wpływ różnych aminokwasów na wzrost biofilmu
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez Lucenzo01, 9 maja 2017 r.

Abstrakcyjny

Biofilmy są przyczepionymi do powierzchni, zamkniętymi matrycą społecznościami drobnoustrojów, które mogą powodować różne choroby, takie jak powstawanie dżumy, infekcji dróg moczowych i mukowiscydozy. Celem tego badania było zbadanie wpływu aminokwasów (argininy, waliny, leucyny, glicyny, lizyny, fenyloalaniny, treoniny i proliny) na ruchliwość tworzenia się biofilmu i ruchliwość drgań w Escherichia coli BL21. Do wywołania tworzenia się biofilmu zastosowano minimalne podłoża solne M63 (uzupełnione różnymi rodzajami i stężeniami aminokwasów), a uzyskany wzrost biofilmu określono ilościowo spektrofotometrycznie przy gęstości optycznej 550 nm po 24 godzinach zaszczepienia. Do testów motoryki pływania i skręcania zastosowano trypton uzupełniony aminokwasami i płytki agarowe Luria-Bertani, a średnicę halo utworzoną w agarze zmierzono po tym samym czasie. Osiem badanych aminokwasów wykazało zróżnicowany wpływ na tworzenie biofilmu, ruchliwość pływania i ruchliwość drgań w E. coli BL21. Leucyna, glicyna, treonina i prolina pobudzały zarówno drgania, jak i pływanie do około 100%. Arginina i walina zwiększały motorykę pływania nawet o 50%, ale nie miały wpływu na ruchliwość drgań. Lizyna i fenyloalanina całkowicie hamowały zarówno ruchliwość pływania, jak i drgania bakterii. Jeśli chodzi o tworzenie biofilmu, zarówno leucyna, jak i walina promowały go do maksymalnie 25%. Jednak glicyna, lizyna, fenyloalanina i treonina hamowały tworzenie biofilmu; prolina i arginina wykazywały działanie hamujące tylko w wyższych stężeniach (0,4%). Wyniki te sugerują, że aminokwasy mogą odgrywać rolę w hamowaniu lub promowaniu tworzenia biofilmu. Potencjalne zastosowanie suplementów diety na bazie aminokwasów do kontrolowania tworzenia się biofilmu i ostatecznie do leczenia powiązanych z nim chorób wymaga dalszych badań.
[...]
NAC jest również bardzo dobry w niszczeniu biofilmów."
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » czwartek 21 lis 2019, 22:09

https://raypeatforum.com/community/thre ... esis.6836/

Zdolność metaboliczna do biosyntezy glicyny nie zaspokaja potrzeby syntezy kolagenu
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez paymanz, 27 maja 2015 r.

Słabe ogniwo metabolizmu: zdolność metaboliczna do biosyntezy glicyny nie zaspokaja potrzeby syntezy kolagenu.

W poprzednim artykule wskazaliśmy, że zdolność do syntezy glicyny z seryny jest ograniczona przez stechiometrię reakcji hydroksymetylotransferazy glicyny, która ogranicza ilość wytwarzanej glicyny do poziomu nie więcej niż równomolowy z ilością wytworzonych jednostek C1. Ograniczenie to przewiduje niedobór dostępnej glicyny, jeśli nie ma odpowiednich procesów kompensacyjnych. Tutaj testujemy tę prognozę, porównując wszystkie zgłoszone płyny do produkcji i konsumpcji glicyny u dorosłego człowieka. Szczegółowa ocena wszystkich możliwych źródeł glicyny pokazuje, że synteza z seryny stanowi ponad 85% całości i że ilość glicyny dostępnej z syntezy, około 3 g / dzień, wraz z tą dostępną z diety, w zakresie 1,5-3,0 g / dzień, może znacznie spaść w stosunku do ilości potrzebnej do wszystkich zastosowań metabolicznych, w tym syntezy kolagenu o około 10 g dziennie dla człowieka o masie 70 kg. Ten wynik potwierdza wcześniejsze sugestie w literaturze, że glicyna jest pół-niezbędnym aminokwasem i że należy ją przyjmować jako suplement diety, aby zagwarantować zdrowy metabolizm.

Tym bardziej dla osób ze stresem metabolicznym, szczególnie dla jelit, które w dużej mierze są kolagenem i podatne na rozpad pod wpływem stresu.

Dobry post Jedna łyżeczka glicyny to 4 g, dodana do mleka to dobry sposób na jej spożycie.

I jeszcze jeden niezbędny szlak metaboliczny, który wymaga dawcy metylu. Śledzę!

Tyle tylko, że dawcy metylu per se nie powodują raka.

Czy brak glicyny jest głównym typowym problemem, który blokuje syntezę kolagenu?

Czy są jeszcze inne rzeczy i składniki odżywcze, na które należy zwrócić uwagę?

Dla wygody:
Ricky
↳ Słabe ogniwo metabolizmu: zdolność metaboliczna do biosyntezy glicyny nie zaspokaja potrzeby syntezy kolagenu
Stoichometria punktowa może generować słabe ogniwa w metabolizmie: przypadek biosyntezy glicyny

Dla tych, którzy nie czytali (i nie czytają), główny szlak syntezy glicyny opiera się na enzymie, który jednocześnie dodaje do układu grup metylowych akceptowanych przez folian (# 3), są to dwie różne potrzeby. Jeśli masz nadmiar glicyny lub zwiększone zapotrzebowanie na grupy metylowe, możesz zdegradować glicynę i zastosować ją do innych zastosowań w cyklu kwasu foliowego (który wszyscy jesteś zaznajomiony) i pozbyć się tego, co nie jest pożądane (# 11); ale przeciwnie, aby umożliwić większą syntezę glicyny, nie można zrobić nic użytecznego z nadmiarem grup metylowych bez zakłócenia równowagi (# 4), a usuwanie (# 12) jest niewystarczające, biorąc pod uwagę zwykły deficyt glicyny; staje się to ograniczające i jest to ich ograniczenie.


Czy Hoffer jedzie Ortho w schizo?
- Glicyna może leczyć schizofrenię

linki tab. w oryginale
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » sobota 23 lis 2019, 23:10

https://raypeatforum.com/community/thre ... ans.13220/

Niska dawka glicyny może leczyć alkoholowe majaczenie / halucynozę u ludzi
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez haidut, 25 października 2016 r.

Objawy odstawienia alkoholu i związane z nim majaczenie są spowodowane głównie przeciążeniem serotoniny i funkcjonalnym niedoborem GABA. Jako takie, leki przeciw-serotoninowe mogą być bardzo korzystne, ale często mają skutki uboczne i nie można ich swobodnie uzyskać. To badanie na ludziach wykazało, że pojedyncza, stosunkowo niska dawka glicyny (700 mg) znacznie zmniejszyła nasilenie majaczenia u większości pacjentów, a u niektórych całkowicie temu zapobiegła. Glicyna jest znanym agonistą GABA i głównym neuroprzekaźnikiem hamującym w pniu mózgu i rdzeniu kręgowym. Ponadto glicyna wykazała korzyści w badaniach na ludziach ze schizofrenią, która jest chorobą wywołaną serotoniną, podobnie jak wszystkie psychozy. Zatem glicyna jest prawdopodobnie również anty-serotoninergiczna.

Zastosowanie glicyny w ostrej halucynozie alkoholowej. - PubMed - NCBI

„... WYNIKI: 20 pacjentów zrandomizowanych do aktywnego leku (700 mg glicyny podjęzykowo) wykazało znaczny spadek nasilenia halucynozy w porównaniu z 20 pacjentami otrzymującymi placebo. WNIOSEK: Pozytywne działanie glicyny może być związane ze zmienioną równowagą między pobudzającymi i hamującymi neuroprzekaźnikami aminokwasowymi. ”

Glicyna może całkiem niezawodnie obniżyć poziom cukru we krwi, ale zwykle robi to w wyższych dawkach (wystarczyłaby pojedyncza dawka 5 g). Przyjęta dawka 1 g mogła obniżyć poziom glukozy we krwi, ale objawami może być również reakcja alergiczna na pewne zanieczyszczenia w kapsułce. Wypróbowałbym inny produkt, jeśli to możliwe, zanim zdecyduję, że robi to właściwa glicyna.

czy spożycie alkoholu obniża poziomy GABA w perspektywie długoterminowej?

Tak, i jest to jeden z powodów, dla których nagłe zaprzestanie przewlekłego spożywania alkoholu może prowadzić do napadów i innych problemów. Piosenkarka Amy Winehouse zmarła z powodu nagłego odstawienia alkoholu, prawdopodobnie z powodu napadów.

Więc najlepiej odstawić alkohol?
Jeśli jest to chroniczne stosowanie, lepsze byłoby powolne zwężanie się niż ostre zatrzymanie . Stosowanie agonistów GABA, takich jak tauryna, progesteron, glicyna itp. (Lub sama doustna GABA) może również pomóc w łatwym wycofaniu. Leki przeciw-serotoninowe również blokują objawy odstawienia."

Golonka do wódki jest dobrą porcją glicyny.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 24 lis 2019, 10:10

https://raypeatforum.com/community/thre ... ans.13248/

Niska dawka glicyny jako leczenie udaru u ludzi
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez haidut, 26 października 2016 r.

Główną terapią udaru (bez krwotoku) są dożylne leki przeciwzakrzepowe, takie jak warfaryna lub baby- aspiryna w ciągu pierwszych kilku godzin od wystąpienia objawów udaru, gdy osoba jest w drodze do szpitala.
Te dwa badania pokazują, że podjęzykowa glicyna w dawce 1 g-2 g w ciągu pierwszych 6 godzin po udarze niedokrwiennym może skutecznie zmniejszyć śmiertelność i zachorowalność nawet przy braku terapii przeciwzakrzepowej. Biorąc pod uwagę, że glicyna ma silne działanie ochronne przed nadmiernym krwawieniem, zastanawiam się, czy glicyna może być również stosowana w udarach krwawiących.
Nieźle jak na osiągnięcie skromnego, taniego, najmniejszego aminokwasu.


Neuroprotekcyjne działanie glicyny w leczeniu ostrego udaru niedokrwiennego. - PubMed - NCBI
„... W związku z tym badanie sugeruje, że podjęzykowe podawanie 1,0–2,0 g glicyny rozpoczęło się w ciągu 6 godzin po wystąpieniu ostrego udaru niedokrwiennego na terytorium tętnicy szyjnej jest bezpieczne i może wywierać korzystne efekty kliniczne. Wyniki te być weryfikowane w dalszych badaniach z większą liczbą pacjentów ”.


Neuroprotekcyjne działanie glicyny w ostrym okresie udaru niedokrwiennego. - PubMed - NCBI
„... Zarówno skuteczność glicyny w ostrym okresie polowicznego udaru niedokrwiennego mózgu, jak i mechanizmy jego działania badano w podwójnie ślepym badaniu kontrolowanym placebo z udziałem 200 pacjentów. Skale Orgogozo i Skandynawii w celu obiektywnej oceny nasilenia stanu i stopień niedoboru neurologicznego i skalę Bartela - do oceny odzysku funkcjonalnego wykorzystano i dokonano pomiarów poziomów autoprzeciwciał wobec komponentu strukturalnego receptorów NMDA glutaminianu w surowicy krwi oraz stężeń aminokwasów neuroprzekaźnika i produktów lipidowych peroksydacja w płynie mózgowo-rdzeniowym Podanie podjęzykowe glicyny w dziennej dawce 1-2 g okazało się skuteczne, począwszy od pierwszych 6 godzin rozwoju udaru mózgu w ciągu 5 dni. Ustalono wieloskładnikowe działanie neuroprotekcyjne glicyny ukierunkowane na korektę nierównowagi między stymulowaniem a hamowaniem aminokwasowe neuroprzekaźniki, a także przy zmniejszeniu ekscytotoksyczności stres i utlenianie ”.


Mając na uwadze, ze aspiryna zmniejsza poziomy glicyny to jest to bardzo wazna informacja.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 24 lis 2019, 11:29

https://raypeatforum.com/community/thre ... sity.9514/

Niska dawka glicyny jako leczenie menopauzy, osteoporozy, otyłości
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez haidut, 6 lutego 2016 r.

To badanie jest świetnym znaleziskiem IMO, ale niestety wykorzystuje wzrost poziomu estrogenu we krwi jako powód do oznaczenia glicyny jako estrogenowej, co jest błędne. Podobnie jak progesteron, glicyna może wyzwalać uwalnianie estrogenu z tkanek / komórek, a to podnosi poziomy we krwi, jednocześnie obniżając go w tkankach. Niedawno opublikowałem również badanie wykazujące, że glicyna reguluje w górę aktywność 5-AR i jako taka jest pro-androgenna, więc naprawdę wątpię, aby miała ogólnoustrojowe działanie estrogenowe.
Dobra wiadomość jest taka, że ​​nawet bardzo niska dawka glicyny wydaje się mieć te korzystne efekty. Równoważna dawka dla ludzi wynosiła 0,7 mg / kg dziennie, co przekłada się na dzienną dawkę mniejszą niż 75 mg dziennie dla większości ludzi. Czas trwania wynosił 8 tygodni. Glicyna nie tylko odwróciła wpływ menopauzy na zanik tkanek i kości, ale także zasadniczo zapobiegła otyłości, która rozwinęła się w wyniku menopauzy. Znając rolę estrogenu w otyłości, jest to kolejna wskazówka, że ​​glicyna prawdopodobnie nie była systemowo estrogenna, ale wręcz przeciwnie.
W połączeniu z najnowszym wątkiem dotyczącym aspiryny jako „nowego” leku na osteoporozę nawet w dawkach <500 mg dziennie oraz ochronnym działaniem glicyny na problemy z krwawieniem spowodowane przez aspirynę, połączenie tych dwóch składników wydaje się coraz bardziej przebojowym pomysłem. Nic dziwnego, że był sprzedawany jako lek w tym preparacie przez ostatnie 50 lat w Europie Wschodniej i Azji.


Estrogenne osteoprotekcyjne działanie glicyny w modelach menopauzy in vitro i in vivo. - PubMed - NCBI
„... Glicyna znacząco zwiększyła proliferację komórek MG-63 w sposób zależny od dawki. Aktywność fosfatazy alkalicznej (ALP) i fosforylacja kinazy pozakomórkowej regulowanej sygnałem została zwiększona przez glicynę w komórkach MG-63. Glicyna również zwiększyła Włączenie BrdU i ekspresja mRNA Ki-67 w komórkach MCF-7. Glicyna indukowała regulację w górę ekspresji mRNA receptora estrogenowego-β i aktywności lucyferazy element estrogen-odpowiedź w komórkach MG-63 i MCF-7. U myszy OVX, glicyna była podawana doustnie w dziennej dawce 10 mg / kg dziennie przez 8 tygodni Glicyna spowodowała największy spadek przyrostu masy ciała spowodowany wycięciem jajników, tymczasem masa pochwy zmniejszona przez wycięcie jajników była zwiększona przez glicynę Glicyna znacznie zwiększyła aktywność ALP u myszy OVX Analiza MicroCT wykazała, że ​​glicyna znacząco poprawiła gęstość mineralną kości, liczbę beleczek i gęstość połączeń u myszy OVX Ponadto glicyna znacząco zwiększyła poziom 17β-estradiolu w surowicy czerwony wymuszony przez wycięcie jajników. Glicyna ma działanie osteoprotekcyjne podobne do estrogenu w modelach menopauzy. Dlatego sugerujemy, że glicyna może być użyteczna w leczeniu menopauzy ”.


Dlatego sugerujemy, że glicyna może być użyteczna w leczeniu menopauzy”.
W zeszłym tygodniu przeszukałam forum pod kątem ciężkich przedłużających się krwawień miesiączkowych, nowego dodatku do mojej menopauzalnej zabawy. Znalazłam radę 58 g żelatyny podzielonej na 3 dawki dziennie. To zatrzymało problem na noc i działało przez ostatnie 3 dni, gdy jestem w stresującej podróży, nie mam dostępu do odpowiednich łazienek ani pralni.
Lub przyzwoite regularne posiłki. Więc podwoił się jak większość mojego codziennego białka, w gorącej wodzie z dużą ilością cukru. Bez tego miałabym dużo kłopotów. Planuję to kontynuować, jeśli nudności mnie nie złapią. Żadna jak dotąd. Dzięki za informację, jestem wdzięczna."

"Zacząłem brać glicynę dwa miesiące temu. Mam 63 lata, jestem otyły, chory na cukrzycę, po menopauzie. Szybko zyskałem około 4 funtów obrzęku, praktycznie z dnia na dzień. Od tego czasu zarobiłem jeszcze około pięciu funtów. Ponieważ jestem otyły, nie jest to dobra rzecz. Powoli traciłem na wadze, ale teraz nie tylko nie mogę stracić, ale staram się już nie przybierać na wadze.

Odkryłem, że glicyna poprawia mój sen. Mam okropne problemy ze snem, w których zwykle mogę spać tylko dwie lub trzy godziny na raz. Glicyna pozwala mi spać co najmniej cztery lub pięć godzin bez przerwy, więc niechętnie się poddaję, ale nie lubię problemów z obrzękiem i przybieraniem na wadze.

Czy ktoś jeszcze ma problemy z przybraniem na wadze i obrzękiem spowodowanym przez glicynę?"

@ Kitback to prawdopodobnie estrogen opuszczający komórki. Możesz wypróbować duże dawki progesteronu przez kilka dni. Wydaje się, że to działa naprawdę dobrze dla wielu ludzi, aby wypłukać estrogen.
@ Haidut, pomysł, że progesteron lub glicyna może prowadzić do uwolnienia estrogenu do osocza i zaostrzenia objawów w krótkim okresie jest interesujący. Czy możesz wskazać mi odpowiednie odniesienia?

Moje własne doświadczenie jest takie, że biorąc łyżeczkę glicyny + 1 g aspiryny indukuje zatrzymywanie wody w ciągu kilku minut, czego nie robi sama ilość aspiryny, albo dlatego, że glicyna zwiększa wchłanianie aspiryny, albo powyższy mechanizm.

"Substancje podtrzymujące życie - czas na deszcz, 2011-07-04
„... Ale ponieważ progesteron spada, zdarza się, że progesteron hamuje tworzenie estrogenu w komórkach w całym ciele. Jeśli nie masz bardzo dużo progesteronu, estrogen jest dalej syntetyzowany, ale może” t ucieka z komórki do krwioobiegu, gdzie może zostać wydalona z organizmu. Tak więc, podczas gdy ciało faktycznie ładuje się do komórek estrogenem (gdy występuje niedobór progesteronu), krew wykazuje bardzo niski poziom estrogenu, ponieważ nie może opuścić komórki. Potrzebuje rzeczy takich jak progesteron, aby poluzować go z białek wiążących zwanych „receptorami” w komórkach ”.

Istnieje wiele badań wykazujących, że poziomy steroidów tkankowych nie korelują z osoczem. Istnieje wątek dotyczący kobiet testujących progesteron i estrogen i na podstawie fazy cyklu mogą uzyskać korelację / stosunek osocza / tkanki. Przeczytałbym cały ten wątek:
Stosunek progesteronu do estradiolu (P: E2)"
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » środa 27 lis 2019, 19:22

https://raypeatforum.com/community/thre ... ler.13426/

Theanine jako nowy środek przeciwbólowy

Efekt placebo został potwierdzony w wielu badaniach, a nawet pojawiły się wezwania do zmiany nazwy, ponieważ obecny jest w najlepszym razie niewłaściwy - tj. wydaje się, że mamy znacznie bardziej podstawowe i fizyczne połączenie z naszym środowiskiem, niż obecność lub brak leków / narkotyków może to wyjaśnić. [/b]Kilka badań wykazało, że efekt placebo jest prawdopodobnie spowodowany wzrostem aktywności fali alfa w mózgu. To nowe badanie opiera się na tej koncepcji i pokazuje, że „dostrojenie” mózgu do częstotliwości fali alfa ma głęboki efekt zmniejszający ból. „Strojenie” przeprowadzono za pomocą impulsów świetlnych i dźwiękowych, jednak może być bardziej bezpośredni i tani sposób na osiągnięcie tego samego. Wykazano, że aminokwas teanina indukuje aktywność fali alfa w mózgu i może to robić nawet przy niskich dawkach (~ 20 mg) znajdujących się w filiżance herbaty.
Być może więc rozsądniejsza polityka zdrowia publicznego byłaby dla rządu promująca stosowanie teaniny wśród osób uzależnionych od leków opioidowych zamiast po prostu próbować ograniczyć zapasy opioidów. Co więcej, teanina powinna zostać przetestowana jako zamiennik opioidów powszechnie stosowanych w szpitalach.

Naukowcom udało się dostroić mózg, aby złagodzić ból
„... Na przykład naukowcy z Human Pain Research Group z University of Manchester odkryli, że fale alfa z przodu mózgu, przodomózgowia, są związane z analgezją placebo i mogą wpływać na sposób, w jaki inne części mózgu przetwarzają ból. Doprowadziło to do pomysłu, że jeśli uda nam się „dostroić” mózg do wyrażania większej liczby fal alfa, być może możemy zmniejszyć ból odczuwany przez osoby z pewnymi schorzeniami. Dr Kathy Ecsy i jej współpracownicy z Human Pain Research Group z University of Manchester wykazali, że można tego dokonać poprzez wyposażenie ochotników w gogle, które błyskają światłem w zakresie alfa lub poprzez stymulację dźwiękową w obu uszach, aby zapewnić taką samą częstotliwość bodźców. Stwierdzili, że zarówno wizualna, jak i słuchowa stymulacja znacznie zmniejszyła intensywność bólu wywołanego przez ciepło lasera wielokrotnie świeciło z tyłu ramienia. ”


Theanine - Wikipedia
„... Doniesiono, że teanina promuje wytwarzanie fali alfa w mózgu. [28] Wczesne badania teaniny obejmowały znacznie większe dawki niż te, które można znaleźć w typowej filiżance herbaty. Naukowcy zastanawiają się, czy picie herbaty może mieć takie same skutki jak w tych [38] Jednak jedno ostatnie badanie finansowane przez Unilever wykazało, że mniejsze dawki typowe dla tych, które znajdują się w filiżance herbaty, indukowały zmiany fal alfa, jak wykazał EEG. [39] Badania na szczurach testowych wykazały nawet powtarzane, niezwykle wysokie dawki teaniny nie powodują żadnych szkodliwych efektów psychologicznych ani fizycznych [40]. Teanina wykazała działanie neuroprotekcyjne w jednym badaniu na szczurach. ”
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » wtorek 31 gru 2019, 21:53

GLICYNA

https://www.sott.net/article/312293-Hea ... o-get-more

"Korzyści zdrowotne wynikające z kolagenu: Dlaczego prawdopodobnie nie masz dość i jak zdobyć więcej
Mark Sisson
Mark's Daily Apple
Śr., 10 lutego 2016 00:00 UTC
żelatynowy bulion kostny
Przez lata społeczność kulturystyczna, która boryka się z białkami, krytykuje kolagen ze względu na swoją nieistotność i brak udziału w procesie syntezy białek mięśniowych. Z ich punktu widzenia ma to sens. Po co zawracać sobie głowę białkiem „niskiej jakości”, takim jak żelatyna / kolagen, kiedy można wbić serwatkę, zjeść mięso i skupić się na innych źródłach niezbędnych aminokwasów bezpośrednio zaangażowanych w budowanie mięśni?

Tyle, że badania pokazują, że te „nieistotne” białka są naprawdę bardzo przydatne.

Jakiś czas temu doznałem kontuzji Achillesa podczas jednego z moich meczów Ultimate Frisbee. Próbując przyspieszyć regenerację, przeprowadziłem badania i zacząłem uzupełniać kolagen. Wyniki, w moim osobistym eksperymencie n = 1, były dość dramatyczne. Kiedy dodałem kolagen do mieszanki, moje uzdrowienie zaczęło się nadbiegać. Gdy zagłębiłem się w ten temat, aby odkryć wiele korzyści, jakie kolagen może nam przynieść, jestem przekonany, że kolagen / żelatyna jest istotną częścią diety człowieka. I tak, nawet - a szczególnie - kulturyści, zawodnicy z siłownią i inni sportowcy zajmujący się wydajnością, mięśniami i optymalizacją odlewów mogą odnieść korzyści z jedzenia większej ilości kolagenu. Ale dlaczego?

1. Nie produkujemy wystarczającej ilości glicyny, aby pokryć potrzeby naszego organizmu

Większość ludzi postrzega aminokwasy na jeden z dwóch sposobów: albo są one niezbędne, co oznacza, że ​​nasze ciała nie mogą ich syntezować, albo są nieistotne, co oznacza, że ​​nasze ciała mogą. W rzeczywistości istnieje trzecia kategoria: aminokwasy mogą być warunkowo niezbędne. Glicyna, główny aminokwas w kolagenie, jest syntetyzowana z aminokwasu seryny do 3 gramów dziennie. To prawie nie wystarczy. Ciało ludzkie wymaga co najmniej 10 gramów dziennie na podstawowe procesy metaboliczne, więc patrzymy na średni dzienny deficyt wynoszący 7 gramów, który musimy uzupełnić dietą. Jeszcze bardziej w stanach chorobowych, które zakłócają syntezę glicyny, takich jak reumatoidalne zapalenie stawów.

2. W przeciwnym razie marnujemy połowę zwierzęcia

Przeciętna krowa to w połowie mięso i połowa „innych rzeczy”. Większość ludzi je tylko mięso i ignoruje inne rzeczy, w tym kości, tkankę łączną, chrząstkę, ścięgna i inny materiał kolagenowy. Inne rzeczy kończą się karmą dla zwierząt domowych lub są wykorzystywane przez inne branże, ale możemy je jeść, zdrowiej i marnować mniej żywności.

3. Skaluje nasze spożycie mięsa

Im więcej mięsa jemy, tym więcej glicyny zużywa nasz organizm. Zostało to wykazane w badaniach na gryzoniach. Szczury na diecie o wysokiej zawartości metioniny (aminokwas najczęściej występujący w mięsie) umierają wcześniej niż szczury na diecie o niskiej zawartości metioniny. Utrzymywanie wysokiej zawartości metioniny przy jednoczesnym dodawaniu glicyny znosi jednak krótszą żywotność. Z ludzkiego punktu widzenia byłoby to jak kontynuowanie jedzenia mięsa mięśniowego przy jednoczesnym dodawaniu kolagenu lub galaretowatych mięs. Jeśli to samo dotyczy ludzi, oznacza to, że diety o niskiej zawartości białka nie są konieczne, aby żyć dłużej, zdrowo. Oznacza to, że wszyscy ci zanikowi kalorii robią to źle. Mogą jeść mięso - czerpiąc „krótkoterminowe” korzyści, takie jak wzrost beztłuszczowej masy mięśniowej, lepsze wyniki sportowe i niższa masa tłuszczowa - oraz długie, zdrowe życie.

4. Może to wyjaśniać powiązania „choroby mięsnej”

Lubimy mięso. Nie robimy kości. I ilekroć pojawia się wątpliwe badanie obserwacyjne, które twierdzi, że istnieje związek między mięsem a chorobą lub śmiercią, szybko pokazujemy, dlaczego jest to fałszywe lub wyjaśnione przez zmienne, których badacze nie kontrolowali. Ale jest jeszcze jedna możliwość: co jeśli istnieje związek między mięsem a niektórymi chorobami, takimi jak cukrzyca, a jedzenie kolagenu jest kluczem do zerwania tego związku? W jednym z ostatnich badań związek między czerwonym mięsem a cukrzycą został zniesiony po kontroli statusu niskiego poziomu glicyny. Osoby z niskim poziomem glicyny i wysokim spożyciem mięsa częściej chorowały na cukrzycę; osoby z wyższym poziomem glicyny mogą mieć większe spożycie mięsa bez żadnych problemów. W innym badaniu niski poziom krążącej glicyny przewidywał ryzyko cukrzycy. Może się zdarzyć, że sposób, w jaki większość ludzi je mięso w krajach rozwiniętych - jedzenie piersi kurczaka na skrzydłach i skórze kurczaka, chudy stek na ogonach i goleniach, mięso na kościach, skórze i ścięgnach - jest niezdrowy. Zwiększenie kolagenu może zatem zrównoważyć spożycie mięsa.

5. Oszczędza białka

Jedzenie żelatyny zmniejsza ilość mięsa mięśniowego wymaganą do utrzymania masy mięśniowej i wykonywania regularnych funkcji fizjologicznych związanych z białkami. Nie potrzebujemy tak dużo drogiego białka mięśniowego, gdy jemy wystarczającą ilość materiałów kolagenowych. Ostatnio starsi mężczyźni, którzy uzupełnili kolagen, częściej reagowali anabolicznie na trening oporowy niż starsi mężczyźni, którzy nie przyjmowali kolagenu. Uwaga: był to kolagen, nie serwatka, wołowina, jajka, ani żadne inne bogate źródło niezbędnych aminokwasów
zwykle związane z budowaniem mięśni. Zwiększony udział kolagenu w diecie prawdopodobnie oszczędzał ilość „białka mięsnego” wykorzystywanego do codziennej konserwacji i pozwalał na jego większe wykorzystanie do przybierania beztłuszczowej masy mięśniowej.

6. Poprawia jakość snu

Jednym z moich „hacków do spania” jest duży kubek rosołu z kości około godzinę przed snem. Zawsze mnie znokautuje (w dobry, nienaruszalny sposób). I według badań nie wymyślam tego ani nie cierpię na placebo. Badania na ludziach pokazują, że 3 gramy glicyny zażywane przed snem poprawiają jakość snu i zmniejszają senność w ciągu dnia po ograniczeniu snu.


Komentarz: Zobacz więcej: Glicyna - Poprawa jakości snu


7. Jest dobry dla twoich stawów

Pamiętasz to badanie pokazujące, jak potrzebujemy co najmniej 10 gramów glicyny dziennie do podstawowych procesów metabolicznych? Jednym z tych procesów jest utrzymanie kolagenu w naszym ciele (najbardziej obfite białko, które nosimy). Kolagen jest wszędzie w ludzkim ciele, ale koncentruje się tam, gdzie stykają się stawy i w tkance łącznej, która nas łączy. Te 10 gramów glicyny służy wyłącznie do konserwacji, a nie do naprawy po katastrofalnym urazie lub po intensywnym obciążeniu. Jeśli intensywnie ćwiczysz lub regenerujesz się po uszkodzeniu stawów, dodatkowy kolagen / żelatyna / glicyna poprawi twoją odporność. Jedno z ostatnich badań wykazało, że dieta bogata w glcyinę sprawiła, że ​​ścięgno Achillesa było silniejsze i bardziej odporne na pęknięcie u szczurów, zwiększając przebudowę ścięgien w odpowiedzi na obrażenia szybciej niż szczury na diecie o niskiej zawartości glcyny. Badanie z 2008 r. Na ludziach wykazało, że podawanie suplementów hydrolizatu kolagenu zmniejsza ból u sportowców skarżących się na bóle stawów.

8. Jest dobry dla twojej skóry

Twoja twarz jest zrobiona z kolagenu. Twoje pachy są wykonane z kolagenu. Wszystkie problematyczne obszary skóry, które mogą spaść na pomarszczony pergamin, są wykonane z kolagenu. Kolagen zapewnia ciało i odbicie. Podobnie jak zachowuje integralność w misce galaretki, kolagen utrzymuje skórę na skórze. A kiedy poziom kolagenu w skórze spada, skóra opadnie. Badania potwierdzają to:
U koreańskich kobiet w średnim wieku suplement kolagenu (6 g dziennie) zmniejszał pękanie skóry i zwiększał kolagen w surowicy.
Peptydy kolagenowe zmniejszają zmarszczki.
Kolagen poprawił elastyczność skóry.
A ponieważ pozorny wiek twojej twarzy jest w rzeczywistości dobrym miernikiem długowieczności, zwiększenie zużycia kolagenu w celu zachowania wyglądu skóry może być czymś więcej niż tylko interwencją kosmetyczną.


9. Poprawia gojenie się ran

Ma sens, prawda? Nasze wymagania dotyczące kolagenu rosną podczas gojenia się ran (co wiąże się z odkładaniem kolagenu w celu budowy nowej tkanki), więc odrobina dodatkowej diety może mieć duże znaczenie. U pacjentów wracających z owrzodzeń suplementacja kolagenu przyspieszyła czas gojenia. Niektórzy klinicyści pakują nawet kolagen bezpośrednio do opatrunku, aby przyspieszyć proces gojenia.

10. Usprawnia gotowanie

Podstawą wielu klasycznych kuchni i potraw jest bogata w żelatynę kość i bulion mięsny. Zupy, sosy, półlody, curry, Jell-o Americana Egg Custard. Idź do wysokiej klasy francuskiej restauracji, a wszystko, co jesz - może z wyjątkiem deseru - będzie zawierało zapasy bogate w żelatynę. Użyłem nawet prostego proszku żelatynowego, aby wzbogacić sosy i curry.

Okej Sisson, jestem przekonany. Jak zdobyć więcej kolagenu w moim życiu? Oto kilka sposobów.

Jedz galaretowate mięso. Wiele mięs ma niską zawartość kolagenu, ale nie wszystkie. Trzonki, szyje, stopy, policzki, oxtails, żebra i wszystkie inne rany, które potrzebują więcej czasu w powolnej kuchence, aby stać się delikatne, mają wysoką zawartość kolagenu. Preferuj to mięso zamiast kolejnej piersi z kurczaka.

Oczyść swoje kości. Znasz te chrupiące czapki na końcu udka z kurczaka? To chrząstka, duża dawka skoncentrowanego kolagenu. Zjedz to

Jedz skórę. Skóra to prawie czysty kolagen. Zjedz to i zjedz odrzuconą skórkę od wybrednych towarzyszy obiadowych.

Pij rosół z kości. Rosół z kości jest teraz modny i nie bez powodu; jest bogatym źródłem kolagenu. Rosół z kości jest prosty do zrobienia, ale zajmuje cenny czas. Jeśli nie możesz tego zrobić sam, jest dobrze rozwijający się przemysł bulionów kostnych, który chętnie wysyła zamrożony lub stabilny na półkach bulion do twoich drzwi.



Jak: Zobacz więcej:
Dlaczego rosół jest piękny: niezbędne role dla proliny, glicyny i żelatyny
Rosół z kości - Jeden z najbardziej uzdrawiających podstawowych pożywienia
10 zalet bulionu kostnego + przepis na gojenie jelit
Niesamowite korzyści zdrowotne bulionu kostnego

Użyj sproszkowanej żelatyny. Zawsze mam przy sobie puszkę. Nie musisz robić z nim galaretki. Moim ulubionym zastosowaniem jest szybkie 10-minutowe tajskie curry: opiekaj przyprawy i curry w oleju kokosowym, dodaj mleko kokosowe, zmniejsz i ubij kilka łyżek proszku żelatynowego, aby uzyskać pożądaną konsystencję i odczucie w ustach. Pyszna i ogromna dawka kolagenu.

Użyj hydrolizatu kolagenu. Zawiera te same aminokwasy co żelatyna, ale łatwiej miesza się z płynami o dowolnej temperaturze (żelatyna potrzebuje rozpuszczonej gorącej wody).

Zjedz Primal Kitchen. Każdy z moich nowych batonów Primal Kitchen Dark Chocolate Almond zawiera 8 gramów
czystego kolagenu od krów karmionych trawą (dzięki temu baton ma obrzydliwe żucie). Kolagen ma około 33% glicyny, co daje ponad 2,6 grama glicyny w każdym z nich - prawie wystarcza do zaspokojenia tych 3 gramów użytych do poprawy jakości snu i zmniejszenia bólu stawów w badaniach.

Spożywanie większej ilości kolagenu jest wartościowym, pysznym przedsięwzięciem, a po dzisiejszym poście powinieneś mieć wszystkie narzędzia i powody, aby zacząć to robić.

Komentarz: Biorąc pod uwagę niezliczone korzyści zdrowotne płynące z kolagenu i bulionu kostnego, z pewnością warto w ten czy inny sposób włączyć się do swojej codziennej rutyny."
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » środa 01 sty 2020, 22:26

GLICYNA

https://www.hindawi.com/journals/omcl/2017/1716701/

"Oxidative Medicine and Cellular Longevity
Volume 2017, Article ID 1716701, 8 pages
https://doi.org/10.1155/2017/1716701
Review Article
Multifarious Beneficial Effect of Nonessential Amino Acid, Glycine: A Review
Meerza Abdul Razak,1 Pathan Shajahan Begum,2 Buddolla Viswanath,3 and Senthilkumar Rajagopal1

"streszczenie
Glicyna jest najważniejszym i prostym, nie niezbędnym aminokwasem u ludzi, zwierząt i wielu ssaków. Na ogół glicyna jest syntetyzowana z choliny, seryny, hydroksyproliny i treoniny poprzez metabolizm międzyrządowy, w którym przede wszystkim biorą udział nerki i wątroba. Zasadniczo w powszechnych warunkach żywieniowych glicyna nie jest wystarczająco syntetyzowana u ludzi, zwierząt i ptaków. Glicyna działa jako prekursor kilku kluczowych metabolitów o niskiej masie cząsteczkowej, takich jak kreatyna, glutation, hem, puryny i porfiryny. Glicyna jest bardzo skuteczna w poprawie zdrowia i wspiera wzrost i dobre samopoczucie ludzi i zwierząt. Istnieją przytłaczające doniesienia potwierdzające rolę dodatkowej glicyny w zapobieganiu wielu chorobom i zaburzeniom, w tym nowotworom. Suplementacja diety odpowiednią dawką glicyny jest skuteczna w leczeniu zaburzeń metabolicznych u pacjentów z chorobami sercowo-naczyniowymi, kilkoma chorobami zapalnymi, otyłością, nowotworami i cukrzycą. Glicyna ma również właściwość poprawiania jakości snu i funkcji neurologicznych. W tym przeglądzie skupimy się na metabolizmie glicyny u ludzi i zwierząt oraz najnowszych odkryciach i postępach na temat korzystnego działania i ochrony glicyny w różnych stanach chorobowych.

1. Wprowadzenie
Francuski chemik H. Braconnot jako pierwszy wyizolował glicynę z kwaśnych hydrolizatów białka w 1820 r. [1]. Smak glicyny jest słodki jak glukoza, ze względu na jej słodki charakter, a jej nazwa pochodzi od greckiego słowa „glykys”. Glicyna jest wytwarzana przez alkaliczną hydrolizę mięsa i żelatyny za pomocą wodorotlenku potasu. A. Cahours zsyntetyzowana chemicznie glicyna z kwasu monochlorooctowego i amoniaku i ustaliła strukturę glicyny [2]. Glicyna jest prostym aminokwasem bez konfiguracji chemicznej L lub D. Pozakomórkowe białka strukturalne, takie jak elastyna i kolagen, składają się z glicyny. W przypadku ssaków, takich jak świnie, gryzonie i ludzie, glicyna jest traktowana jako aminokwas nieistotny pod względem odżywczym. Jednak niektóre raporty wskazują, że ilość glicyny wytwarzanej in vivo u świń, gryzoni i ludzi nie jest wystarczająca do ich metabolicznej aktywności [3]. Niedobór glicyny w małych ilościach nie jest szkodliwy dla zdrowia, ale poważny niedobór może prowadzić do niepowodzenia odpowiedzi immunologicznej, niskiego wzrostu, nieprawidłowego metabolizmu składników odżywczych i niepożądanych skutków dla zdrowia [4]. Dlatego glicyna jest uważana za warunkowo niezbędny aminokwas dla ludzi i innych ssaków w celu zwiększenia dobrego wzrostu. W przypadku ptaków glicyna jest bardzo istotnym wymogiem dla wzrostu noworodków i płodów, ponieważ noworodki i płody nie są w stanie wytworzyć wystarczającej ilości glicyny do spełnienia wymaganych czynności metabolicznych.

2. Fizjologiczne funkcje glicyny
Glicyna odgrywa bardzo ważną rolę w metabolizmie i żywieniu wielu ssaków i ludzi. Spośród całkowitej zawartości aminokwasów w organizmie ludzkim 11,5% jest reprezentowane przez glicynę, a 20% całkowitej ilości aminokwasów w białkach organizmu pochodzi z glicyny. Zasadniczo do wzrostu ludzkiego ciała lub innych ssaków 80% całej glicyny jest wykorzystywane do syntezy białek. W kolagenie glicyna znajduje się w co trzeciej pozycji; reszty glicyny łączą potrójną helisę kolagenu. Elastyczność miejsc aktywnych w enzymach zapewnia glicyna [5]. W ośrodkowym układzie nerwowym glicyna odgrywa kluczową rolę jako neuroprzekaźnik, kontrolując w ten sposób przyjmowanie pokarmu, zachowanie i całkowitą homeostazę ciała [6]. Glicyna reguluje funkcję immunologiczną, produkcję nadtlenku i syntezę cytokin poprzez zmianę poziomów wewnątrzkomórkowego Ca2 + [7]. Glicyna ułatwia sprzęganie kwasów żółciowych u ludzi i świń; w ten sposób glicyna pośrednio odgrywa kluczową rolę w absorpcji i trawieniu rozpuszczalnych witamin i lipidów. RNA, DNA, kreatyna, seryna i hem są wytwarzane przez kilka szlaków wykorzystujących glicynę. Łącznie glicyna pełni kluczową funkcję w cytoprotekcji, odpowiedzi immunologicznej, wzroście, rozwoju, metabolizmie i przeżyciu ludzi i wielu innych ssaków.

3. Synteza glicyny
Niektóre badania izotopowe i żywieniowe wykazały, że glicyna jest syntetyzowana u świń, ludzi i innych ssaków. Badania biochemiczne na szczurach wykazały, że glicyna jest syntetyzowana z treoniny (poprzez szlak dehydrogenazy treoninowej), choliny (poprzez tworzenie sarkozyny) i seryny (poprzez hydroksymetylotransferazę seryny [SHMT]). Później, w innych badaniach, udowodniono, że synteza glicyny u świń, ludzi i innych ssaków przebiega wyżej wymienionymi trzema ścieżkami [8]. Z ostatnich badań stwierdzono, że hydroksyprolina i glioksylan są substratami do syntezy glicyny u ludzi i ssaków [9, 10].

3.1. Synteza glicyny z choliny
Grupy metylowe powstają w tkankach ssaków podczas degradacji choliny do glicyny. Zasadniczo u dorosłych szczurów około 40–45% wychwytu choliny jest przekształcane w glicynę, a wartość ta może czasem wzrosnąć do 70%, gdy wychwyt choliny jest bardzo niski, poprzez konwersję choliny do betainy przez dehydrogenazy aldehydowej betainy i dehydrogenazy cholinowej [11], trzy grupy metylowe choliny są łatwo dostępne do trzech różnych konwersji: (1) sarkozyna w glicynę przez enzym dehydrogenazy sarkozynowej (2) przy użyciu betainy z betainy -metylotransferaza homocysteiny jako donor metylu i przekształcanie homocysteiny w metioninę oraz (3) w konwersji dimetyloglicyny w sarkozynę przez enzym dehydrogenazy dimetyloglicyny. Dehydrogenazy sarkozyny i dehydrogenazy dimetyloglicyny są głównie obecne w trzustce, płucach, wątrobie, nerkach, jajowodzie i grasicy, a tymi dwoma enzymami są flawenzymy mitochondrialne [12]. Przez transmetylację glicyna i sarkozyna są wzajemnie zamienne. Dehydrogenaza sarkozyny odgrywa bardzo istotną rolę w cyklu glicyna-sarkozyna, ponieważ kontroluje stosunek S-adenozylohomocysteiny do S-adenozylometioniny. Na reakcje obejmujące przenoszenie grupy metylowej w komórkach duży wpływ ma S-adenozylohomocysteina na S-adenozylometionina. Jeśli zawartość choliny w diecie jest bardzo niska, synteza glicyny u ssaków jest bardzo niska ilościowo.

3.2. Synteza glicyny z treoniny
Ostatnio badacze donoszą, że hydroksymetylotransferaza serynowa z wątroby niektórych ssaków wykazuje niską aktywność aldolazy treoninowej. Zarówno enzymy, hydroksymetylotransferaza serynowa, jak i aldolaza treoninowa są wyjątkowe pod względem właściwości immunochemicznych i biochemicznych. Dehydrogenaza treoninowa jest kluczowym enzymem u ssaków, takich jak świnie, koty i szczury, w degradacji 80% treoniny [13–15]. Niektóre doniesienia naukowe wskazują, że u dorosłych ludzi degradacja 7–11% treoniny zachodzi w wyniku dehydrogenazy treoninowej [16]. U niemowląt treonina nie jest przekształcana w glicynę. U świń po odsadzeniu podaje się konwencjonalną dietę kukurydzianą opartą na mączce sojowej, aby dostarczyć odpowiednią ilość treoniny, a u prosiąt karmionych mlekiem lizynę syntetyzuje się z heroiny [17]. Jeśli treonina nie jest dostarczana w odpowiednich ilościach, nie możemy znaleźć znaczącego źródła lizyny w organizmie [18].

3.3. Synteza glicyny z seryny
Zasadniczo seryna dostarczana w pożywieniu jest katalizowana przez SHMT do syntezy lizyny. SHMT katalizuje również endogenną syntezę lizyny z glutaminianu lub glukozy. SHMT jest obecny w mitochondriach i cytoplazmie komórek ssaków. W większości komórek mitochondrialny SHMT jest odpowiedzialny za syntezę lizyny w dużych ilościach. Ponadto wydaje się, że mitochondrialny SHMT jest wszechobecny. Cytozolowy SHMT jest szczególnie obecny tylko w nerkach i wątrobie. W porównaniu z mitochondrialnym SHMT, cytozolowy SHMT jest mniej aktywny w katalizowaniu konwersji seryny w glicynę. Zarówno cytozolowy SHMT, jak i mitochondrialny SHMT są kodowane przez określone geny [19–21]. MacFarlane i in. (2008) wykazali, że mSHMT, a nie cSHMT, jest głównym źródłem aktywowanych tetrahydrofolianem jednostek C1 w hepatocytach [22]. Stover i in. (1997) wykazali, że SHMT katalizuje przeniesienie jednostki C1 z C-3 seryny do tetrahydrofolianu, wytwarzając N5-N10-metylenotetrahydrofolian [20]. Mudd i in. (2001) stwierdzili, że tetrahydrofolan N5-N10-metylen jest głównym źródłem grupy metylowej dla kilku reakcji metylacji [22]. Tetrahydrofolan N5-N10-metylenowy jest szczególnie stosowany w różnych reakcjach: jest stosowany przez (1) syntazę tymidylanową do tworzenia 2'-dezoksytymidylanu, (2) reduktazę tetrahydrofolianową N5-N10-metylenową do tworzenia N5-tetrahydrofolanu i (3) ) Dehydrogenaza tetrahydrofolanu N5-N10-metylenowego z wytworzeniem tetrahydrofolanu N5-N10-metylenowego [10, 23]. Wszystkie reakcje opisane powyżej doprowadzą do reformacji tetrahydrofolianu, aby upewnić się, że jest on dostępny dla syntezy glicyny z seryny. Wśród zwierząt istnieje różnica w ekspresji SHMT w gatunkach, tkankach i rozwoju [4]. Rycina 1 wyjaśnia syntezę glicyny z glukozy i seryny, glutaminianu, choliny i treoniny u zwierząt [1].


Rycina 1: Funkcje i los metaboliczny. Glicyna pełni wiele funkcji w wielu reakcjach, takich jak glukoneogeneza, puryna, hem i synteza chlorofilu oraz koniugacja kwasów żółciowych. Glicyna jest również wykorzystywana do tworzenia wielu ważnych biologicznie cząsteczek. Składnik sarkozyny kreatyny pochodzi z glicyny i S-adenozylometioniny. Azot i węgiel α w pierścieniach pirolu i metylenowe węgle mostkowe hemu pochodzą z glicyny. Cała cząsteczka glicyny staje się atomami 4, 5 i 7 lub purynami.

https://www.hindawi.com/journals/omcl/2 ... 6701/fig1/

4. Degradacja glicyny
U młodych świń prawie 30% glicyny dostarczanej w pożywieniu jest katabolizowane w jelicie cienkim. Różne typy szczepów bakteryjnych obecnych w świetle jelita są odpowiedzialne za degradację [24–26]. Degradacja glicyny u ludzi i ssaków odbywa się trzema szlakami: (1) oksydaza D-aminokwasowa przekształcająca glicynę w glioksylan, (2) SHMT przekształcająca glicynę w serynę oraz (3) deaminacja i dekarboksylacja przez układ enzymatyczny rozszczepiania glicyny [27] , Oznaczono jedną jednostkę węgla
przez tetrahydrofolan N5-N10-metylen, a odwracalne działanie tworzenia seryny z glicyny jest katalizowane przez SHMT. Około 50% tetrahydrofolanu N5-N10-metylenowego utworzonego z układu enzymu rozszczepiania glicyny służy do syntezy seryny z glicyny. W pierwotnych hodowlach hepatocytów płodowych i hepatocytów płodowych owiec prawie 30–50% pozakomórkowej glicyny jest wykorzystywane do biosyntezy seryny [28, 29]. Różne czynniki, takie jak kinetyka enzymów i wewnątrzkomórkowe stężenie produktów i substratów, inicjują układ enzymatyczny rozszczepiania glicyny w celu utlenienia glicyny niż synteza glicyny z CO2 i NH3. Mitochondrialny system rozszczepiania glicyny [GCS] jest szeroko obecny u wielu ssaków i ludzi; jest głównym enzymem degradującym glicynę w ich ciałach [30]. Ale ten enzym nie jest obecny w neuronach. GCS katalizuje konwersję glicyny w serynę i wymaga tetrahydrofolanu lub tetrahydrofolanu N5-N10-metylu [31, 32]. Fizjologiczne znaczenie GCS w degradacji glicyny charakteryzuje się jej defektem u ludzi, który powoduje encefalopatię glicyny i bardzo wysoki poziom glicyny w osoczu. Po fenyloketonurii encefalopatia glicyny jest najczęściej występującym wrodzonym błędem metabolizmu aminokwasów [33]. Kwasica metaboliczna, diety wysokobiałkowe i glukagon zwiększają degradację glicyny i aktywność rozszczepiania glicyny w wątrobie u różnych ssaków. Jednak w przypadku ludzi wysoki poziom kwasów tłuszczowych w osoczu tłumi wygląd glicyny i nie wpływa na utlenianie glicyny [34]. Sekwencyjną reakcję enzymów w GCS w komórkach zwierzęcych wyjaśniono na rycinie 2.


Ryc. 2: Sekwencyjne reakcje enzymów w układzie rozszczepiania glicyny (GCS) w komórkach zwierzęcych. Układ rozszczepiania glicyny (GCS) jest również znany jako kompleks dekarboksylazy glicyny lub GDC. System jest serią enzymów, które są wyzwalane w odpowiedzi na wysokie stężenie aminokwasu glicyny. Ten sam zestaw enzymów jest czasem określany jako syntaza glicyny, gdy biegnie w odwrotnym kierunku, tworząc glicynę.
https://www.hindawi.com/journals/omcl/2 ... 6701/fig2/
System rozszczepiania glicyny składa się z czterech białek: białka T, białka P, białka L i białka H. Nie tworzą one stabilnego kompleksu, dlatego właściwsze jest nazywanie go „systemem” zamiast „kompleksu”. Białko H odpowiada za interakcję z trzema innymi białkami i działa jako wahadłowiec dla niektórych związków pośrednich produkty dekarboksylacji glicyny. Zarówno u zwierząt, jak i roślin GCS jest luźno przyczepiony do wewnętrznej błony mitochondriów [1].
5. Korzystne działanie glicyny
5.1. Zaangażowanie hepatotoksyczności
Doniesiono, że glicyna jest bardzo skuteczna w optymalizacji aktywności g-glutamylotranspeptydazy, alkalicznych fosfatazy, asparatatów transaminaz, składu tkankowych kwasów tłuszczowych i transaminazy alaninowej, więc doustna suplementacja glicyny może być bardzo skuteczna w ochronie hepatotoksyczności wywołanej alkoholem. Ponadto glicyna może optymalizować lub zmieniać poziomy lipidów podczas przewlekłego spożywania alkoholu, utrzymując integralność błon [35]. Wykazano, że szczury z dodatkiem glicyny wykazywały bardzo niski poziom alkoholu we krwi. Iimuro i in. (2000) stwierdził, że glicyna jest doskonałym środkiem zapobiegawczym w celu obniżenia poziomu alkoholu we krwi. Glicyna ma wiele efektów, takich jak zmniejszenie akumulacji wolnych kwasów tłuszczowych i reguluje indywidualny skład wolnych kwasów tłuszczowych w mózgu i wątrobie szczurów podczas długotrwałego spożywania alkoholu. Na podstawie powyższych dowodów i raportów udowodniono, że glicyna jest bardzo skuteczna i skuteczna jako znaczący środek ochronny w walce z toksycznością indukowaną etanolem [36–38]. Glicyna jest znana z tego, że zmniejsza szybkość opróżniania etanolu z żołądka; w ten sposób obniża obrażenia. W modelu zwierzęcym suplementacja glicyną obniżyła poziom lipidów w hiperlipidemii wywołanej alkoholem. Na podstawie literatury naukowej udowodniono, że doustne podawanie glicyny zmniejsza metaboliczne produkty alkoholu, takie jak aldehyd octowy, powodując zmiany w ugrupowaniach węglowodanowych glikoprotein. Glicyna może również zwalczać stres oksydacyjny za pośrednictwem wolnych rodników w hepatocytach, osoczu i błonie erytrocytów ludzi i zwierząt cierpiących na uszkodzenie wątroby wywołane alkoholem [39]. Z badań in vivo wykazano, że niektórym czerniakom, takim jak B16 i rak wątroby, można zapobiegać za pomocą glicyny, ponieważ hamuje ona proliferację i angiogenezę komórek śródbłonka. Niektóre inne zalety glicyny polegają na tym, że ma działanie krioochronne w śmiertelnych uszkodzeniach komórek, takich jak anoksja, ponieważ hamuje zależną od Ca2 + degradację przez proteazy niesosomalne, w tym kalpainy [40]. Łagodny rozrost stercza, schizofrenię, udar i niektóre z rzadkich dziedzicznych zaburzeń metabolicznych można wyleczyć poprzez suplementację glicyną. Szkodliwe działanie niektórych leków na nerki po przeszczepie narządu można chronić poprzez dietę glicynową. Okropne skutki alkohol może być redukowany przez glicynę. Glicynę można nakładać na skórę, aby wyleczyć niektóre rany i owrzodzenia nóg, i najczęściej stosuje się ją w leczeniu udaru niedokrwiennego. Glicyna wykazuje działanie profilaktyczne przeciwko hepatotoksyczności. Ludzkie ciało potrzebuje 2 g glicyny dziennie i ma być dostarczane przez dietę. Warzywa, ryby, nabiał i mięso to jedne z dobrych źródeł pożywienia. Doniesiono, że jeśli glicynę wstrzykuje się dożylnie przed resuscytacją, obniża ona śmiertelność poprzez zmniejszenie uszkodzenia narządów u szczurów cierpiących na wstrząs krwotoczny [41]. Uzupełniona glicyną doustnie zmniejsza wstrząsy endotoksyczne spowodowane cyklosporyną A i D-galaktozaminą [42].

Czynnik martwicy nowotworów, stany zapalne i aktywacja makrofagów są hamowane przez glicynę. Glicyna zmniejsza także uszkodzenie wątroby wywołane alkoholem i usuwa uszkodzenie reperfuzyjne lipidów i niedobór glutationu wywołany przez kilka rodzajów hepatotoksyn [43–45]. Niektóre inne funkcje glicyny to koniugacja kwasów żółciowych i wytwarzanie chlorofilu i odgrywa ona istotną rolę w wielu reakcjach, takich jak hem, puryna i glukoneogeneza. Glicyna wraz z alaniną wykazują szczególny charakter w celu poprawy metabolizmu alkoholu. Glicyna obniża poziom jonów nadtlenkowych z neutrofili poprzez kanały chlorkowe bramkowane glicyną. Kanały chlorkowe w komórkach Kupffera są aktywowane przez glicynę, a aktywowane komórki Kupffera hiperpolaryzują błonę komórkową i stępiają wewnątrzkomórkowe stężenia Ca2 +; podobne funkcje są również wykonywane przez glicynę w neuronach. Jeśli glicyna jest uzupełniana w dużych ilościach, jest toksyczna dla ludzkiego organizmu. Główną wadą doustnej suplementacji glicyny jest jej szybka przemiana w układzie trawiennym. Glicyna poprawia usuwanie alkoholu z pierwszego przejścia z żołądka, zapobiegając w ten sposób przedostaniu się alkoholu do wątroby.

5.2. Leczenie zaburzeń żołądkowo-jelitowych
Jacob i in. (2003) podali, że glicyna chroni żołądek przed uszkodzeniem podczas niedokrwienia krezki poprzez tłumienie apoptozy [46]. Lee i in. (2002) wykazali, że glicyna zapewnia ochronę przed uszkodzeniem IR jelit metodą zgodną z wychwytem glicyny [47]. Jelito ma kilka rodzajów układów transportu błony, które wykorzystują glicynę jako substrat w celu zwiększenia wychwytu komórkowego. Receptor GLYT1 jest obecny w błonie podstawno-bocznej enterocytów, a jego główną funkcją jest import glicyny do komórek. Rolą glicyny w komórkach jest dbanie o podstawowe wymagania enterocytów [48]. Howard i in. (2010) wykorzystali ludzkie komórki nabłonkowe jelit do badania funkcji GLYT1 w cytoprotekcyjnym działaniu glicyny w walce ze stresem oksydacyjnym [49]. Jeśli glicyna zostanie podana przed prowokacją oksydacyjną, chroni ona wewnątrzkomórkowe poziomy glutationu bez zakłócania szybkości wychwytu glicyny. Ochrona wewnątrzkomórkowych poziomów glutationu zależy od unikalnej aktywności receptora GLYT1. Receptor GLYT1 zapewnia niezbędne wymagania dla wewnątrzkomórkowej akumulacji glicyny.

Tsune i in. (2003) donieśli, że glicyna chroniła uszkodzenie jelit wywołane przez kwas trinitrobenzenosulfonowy lub siarczan dekstranu sodu w modelach chemicznych zapalenia jelita grubego. Podrażnienie nabłonka i uszkodzenie wywołane przez kwas trinitrobenzenosulfonowy lub siarczan dekstranu sodowego zostały wyleczone glicyną [50]. Howard i in. (2010) poinformowali, że bezpośredni wpływ glicyny na komórki nabłonka jelitowego może wykazywać szczególny wpływ na całkowity stan zapalny jelita poprzez znaczącą zmianę statusu redoks, która jest całkowicie różna od przeciwzapalnego działania glicyny na kilka celów molekularnych innych populacje komórek błony śluzowej. Stwierdzono, że 2 dni doustnej suplementacji glicyny po podaniu kwasu 2,4,6-trinitrobenzenosulfonowego [TNBS] są bardzo skuteczne w zmniejszaniu stanu zapalnego, co wykazuje terapeutyczne i profilaktyczne korzyści glicyny. Zdolność glicyny do zmiany wielu rodzajów komórek dodatkowo uwypukla trudność w analizie kilku trybów funkcji glicyny w zmniejszaniu obrażeń i stanów zapalnych. Suplementacja glicyny ma bardzo dobrą skuteczność w ochronie przed kilkoma zaburzeniami jelitowymi, a dalsze badania w celu zbadania specyficznej roli receptorów glicyny na komórkach nabłonkowych i komórkach odpornościowych pomogłyby zrozumieć cytoprotekcyjne i przeciwzapalne działanie glicyny.

5.3. Terapia glicyną zapobiegająca niepowodzeniu przeszczepu narządów
Przechowywanie narządów w zimnym niedokrwieniu do przeszczepu prowadzi do uszkodzenia reperfuzyjnego niedokrwienia, które jest główną przyczyną niepowodzenia przeszczepu narządu. Tej niewydolności przeszczepu narządu można zapobiec dzięki terapii glicyną. Zimne i niedotlenione uszkodzenia niedokrwienne nerek i królików zostały wyleczone przez glicynę, a leczenie glicyną poprawiło przeszczep funkcji przeszczepu [51]. Ponadto nerki spłukane roztworem Carolina zawierającym glicynę można chronić przed uszkodzeniem lub przechowywaniem w wyniku reperfuzji
uszkodzenie i wzmocnienie funkcji przeszczepu nerki oraz długie przeżycie po przeszczepie nerki [52]. Zastosowanie glicyny w przeszczepie narządów jest najczęściej badane w przeszczepie wątroby. Dodanie glicyny do roztworu do płukania Karoliny i roztworu do przechowywania na zimno nie tylko leczy uszkodzenie przy przechowywaniu / uszkodzenie po reperfuzji, ale także poprawia funkcję i zdrowie przeszczepu poprzez zmniejszenie uszkodzenia komórek nieparenchymalnych w przeszczepie wątroby szczura [53, 54]. Dożylne wstrzyknięcie glicyny szczurom dawcy skutecznie zwiększy przeżycie przeszczepu. W dzisiejszych czasach dawcy bez bicia serca zyskują na znaczeniu jako dobre źródło narządów do przeszczepu z powodu poważnego niedoboru narządów dawców do użytku klinicznego. Przeszczepy od dawców innych niż bicie serca są leczone 25 mg / kg glicyny podczas normotermicznej recyrkulacji, aby zmniejszyć uszkodzenie reperfuzyjne komórek śródbłonka i komórek miąższowych po przeszczepie narządu [55]. Po przeszczepieniu wątroby ludzkiej glicyna jest podawana dożylnie w celu zminimalizowania uszkodzenia reperfuzyjnego. Przed implantacją biorcy otrzymują 250 ml 300 mM glicyny na godzinę, a po przeszczepie podaje się 25 ml glicyny dziennie. Wysokie poziomy transaminaz są zmniejszone do czterokrotnie, a poziomy bilirubiny są również obniżone [56]. Glicyna zmniejsza patologiczne zmiany, takie jak zmniejszona wysokość kosmków, zatory żylne i utrata nabłonka kosmków, zmniejsza naciek neutrofili oraz poprawia dopływ tlenu i krążenie krwi [57].

Jednym z innych ważnych czynników zmniejszających przeżycie przeszczepu jest odrzucenie. Glicyna ma zdolność kontrolowania reakcji immunologicznej i pomoże powstrzymać odrzucenia po przeszczepie. Występuje zależne od dawki zmniejszenie miana przeciwciał u królików poddanych działaniu antygenu erytrocytów owiec i duru brzusznego H przez podanie dużych dawek od 50 do 300 mg / kg glicyny [58]. Glicyna dietetyczna wraz z niską dawką cyklosporyny A poprawia przeżywalność alloprzeszczepu w przeszczepie nerki od DA do szczurów Lewis, a także poprawia czynność nerek w porównaniu z bardzo niskimi dawkami tylko cyklosporyny A. Brak doniesień naukowych, które wskazują, że glicyna sam poprawia przeżycie przeszczepu [59]. Glicyna działa również jako środek ochronny na hepatocytach uwięzionych w żelu w bioart sztucznej wątrobie. 3 mM glicyny ma maksymalną zdolność ochronną, a glicyna może tłumić martwicę komórek po ekspozycji na anoksję [60]. Omówione powyżej wyniki dowodzą, że glicyna ma umiarkowane właściwości immunosupresyjne.

5.4. Leczenie glicyną w przypadku wstrząsu krwotocznego i endotoksycznego
Wstrząs endotoksyczny i krwotoczny są często obserwowane u pacjentów w stanie krytycznym. Niedotlenienie, aktywacja komórek zapalnych, zaburzenia krzepnięcia i uwalnianie toksycznych mediatorów to główne czynniki prowadzące do uszkodzenia wielu narządów. Wyżej wymienione zdarzenia uzasadnione niewydolnością wielu narządów mogą być znacznie zahamowane przez glicynę; dlatego glicyna może być skutecznie stosowana w terapii wstrząsu [61]. Glicyna poprawia przeżycie i zmniejsza uszkodzenie narządu po resuscytacji lub wstrząsie krwotocznym w sposób zależny od dawki. W innym badaniu udowodniono, że glicyna skutecznie zmniejsza uwalnianie transaminazy, śmiertelność i martwicę wątroby po szoku krwotocznym [62]. Endotoksyna powoduje martwicę wątroby, uszkodzenie płuc, zwiększenie poziomu transaminaz w surowicy i śmiertelność, którą można wyleczyć przez krótkotrwałe leczenie glicyną. Ciągłe leczenie glicyną przez cztery tygodnie zmniejsza stan zapalny i zwiększa przeżycie po endotoksynie, ale nie poprawia patologii wątroby [63]. Specyficzny efekt po ciągłym traktowaniu glicyną wynika z obniżonej regulacji kanałów chlorkowych bramkowanych glicyną na komórkach Kupffera, ale nie na neutrofilach i makrofagach pęcherzykowych. Glicyna ma właściwość poprawiania przeżycia poprzez zmniejszenie stanu zapalnego płuc. Glicyna poprawia funkcjonowanie wątroby, leczy uszkodzenie wątroby i zapobiega śmiertelności w eksperymentalnej sepsie spowodowanej nakłuciem i podwiązaniem stolca. Z literatury naukowej jasno wynika, że ​​glicyna bardzo skutecznie chroni wstrząs septyczny, endotoksynowy i krwotoczny [64].

5.5. Leczenie wrzodów żołądka za pomocą glicyny
Glicyna zmniejsza wydzielanie kwasu spowodowane podwiązaniem odźwiernika. Glicyna chroni także przed eksperymentalnymi zmianami żołądkowymi u szczurów wywołanymi przez indometacynę, stres hipotermiczno-ograniczający oraz czynniki martwicze, takie jak 0,6 M kwas solny, 0,2 M wodorotlenek sodu i 80% etanol [65]. Glicyna wykazuje skuteczne działanie cytoprotekcyjne i przeciwwrzodowe. Co więcej, dalsze badania są bardzo istotne, aby wyjaśnić mechanizmy działania glicyny na zaburzenia żołądkowe i odkryć jej rolę w leczeniu i profilaktyce choroby wrzodowej żołądka.

5.6. Zapobiegawcza właściwość glicyny na zapalenie stawów
Ponieważ glicyna jest bardzo skutecznym immunomodulatorem, który tłumi zapalenie, jej działanie na zapalenie stawów jest badane in vivo za pomocą modelu zapalenia stawów PG-PS. PG-PS jest bardzo istotną strukturą
składnik Gram-dodatnich bakteryjnych ścian komórkowych i powoduje u szczurów reumatoidalne zapalenie stawów. U szczurów, którym wstrzyknięto PG-PS, które cierpią z powodu infiltracji komórek zapalnych, przerostu maziówki, obrzęku i obrzęku kostek, te efekty modelu zapalenia stawów PG-PS można zmniejszyć poprzez suplementację glicyną [66].

5.7. Leczenie raka: glicyna
Wielonienasycone kwasy tłuszczowe i peroksysomalne proliferatory są bardzo dobrymi promotorami nowotworów, ponieważ zwiększają proliferację komórek. Komórki Kupffera są bardzo dobrym źródłem mitogennych cytokin, takich jak TNFα. Glicyna przyjmowana w diecie może hamować proliferację komórek spowodowaną przez WY-14 643, który jest proliferatorem peroksysomów i olejem kukurydzianym [67, 68]. Synteza TNFα przez komórki Kupffera i aktywacja czynnika jądrowego κB są blokowane przez glicynę. 65% wzrostu guza wszczepionych komórek czerniaka B16 jest hamowane przez glicynę, co wskazuje, że glicyna ma właściwości przeciwnowotworowe [69].

5.8. Rola glicyny w zdrowiu naczyniowym
Jeden z badaczy wykazał, że płytki krwi wyrażają kanały chlorkowe bramkowane glicyną u szczurów. Donoszą także, że ludzkie płytki krwi reagują na glicynę i wyrażają bramkowane przez glicynę kanały chlorkowe [70]. Zhong i in. (2012) donieśli, że wcześniejsze podanie 500 mg / kg glicyny może zmniejszyć uszkodzenie reperfuzyjne niedokrwienia serca [71]. Jeden z badaczy wykazał, że 3 mM glicyny wspierało zwiększony wskaźnik przeżycia kardiomiocytów in vitro, a następnie poddano je jednej godzinie niedokrwienia, a następnie poddano reoksygenacji. 3 mM glicyny działało również ochronnie na reperfuzję niedokrwienia serca model ex vivo [72]. Sekhar i in. donosi, że glicyna ma działanie przeciwnadciśnieniowe u szczurów karmionych sacharozą [73, 74].

6. Wniosek
Glicyna ma szerokie spektrum właściwości obronnych przed różnymi urazami i chorobami. Podobnie jak wiele innych aminokwasów nieistotnych pod względem odżywczym, glicyna odgrywa bardzo istotną rolę w kontrolowaniu epigenetyki. Glicyna ma bardzo ważną funkcję fizjologiczną u ludzi i zwierząt. Glicyna jest prekursorem wielu ważnych metabolitów, takich jak glutation, porfiryny, puryny, hem i kreatyna. Glicyna działa jako neuroprzekaźnik w ośrodkowym układzie nerwowym i pełni wiele funkcji, takich jak przeciwutleniacz, przeciwzapalny, krioprotekcyjny i immunomodulujący w tkankach obwodowych i nerwowych. Doustna suplementacja glicyny odpowiednią dawką bardzo skutecznie zmniejsza kilka zaburzeń metabolicznych u osób z chorobami układu krążenia, różnymi chorobami zapalnymi, nowotworami, cukrzycą i otyłością. Potrzebne są dalsze badania w celu zbadania roli glicyny w chorobach, w których uczestniczą prozapalne cytokiny, reperfuzja lub niedokrwienie oraz wolne rodniki. Mechanizmy ochrony glicyny należy całkowicie wyjaśnić i należy podjąć niezbędne środki ostrożności w celu bezpiecznego spożycia i dawki. Glicyna ma ogromny potencjał w zakresie poprawy zdrowia, wzrostu i dobrostanu ludzi i zwierząt.
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 12 sty 2020, 13:41

https://www.sott.net/article/250379-Why ... nd-Gelatin

"Dlaczego rosół jest piękny: niezbędne role dla proliny, glicyny i żelatyny
Kaayla T. Daniel, PhD, CCN
Weston A. Price Foundation
Śr., 18 czerwca 2003 11:14 UTC
Kilka lat temu Knox Gelatin wprowadził nowy produkt o nazwie Nutrajoint z wielką fanfarą. Suplement ten zawiera żelatynę, witaminę C i wapń oraz reklamy promujące „najnowsze badania naukowe” dowodzące, że żelatyna może przyczynić się do budowy silnej chrząstki i kości.

W rzeczywistości dowody sięgają ponad stulecia i nie tylko wykazały wartość żelatyny dla chrząstki i kości, ale także dla skóry, przewodu pokarmowego, układu odpornościowego, serca i mięśni.
bulion żelatynowy
Te wczesne badania spadły jednak z ekranu radaru Knox, a także z ekranu prawie wszystkich innych. Nic więc dziwnego, że w 1997 r. Redaktorzy listu Tufts University Health & Nutrition poradzili konsumentom, aby nie kupowali Nutrajoint lub podobnych suplementów, ponieważ pomysł, że żelatyna może przyczynić się do budowy silnej chrząstki i kości „jest teorią, która musi jeszcze być zbadanym ”. Jeśli chodzi o samą teorię, powąchali, że „brzmi to porządnie - raczej w stylu„ jesteś tym, co jesz ”. Podsumowując, stwierdzili, że nawet gdyby Nutrajoint działał zgodnie z twierdzeniem, byłoby to zupełnie niepotrzebne, ponieważ„ organizm może wytwarzać własną prolinę i glicynę w razie potrzeby i dlatego nie cierpi na niedobór. ”1

Pojęcie, że organizm może wytwarzać prolinę i glicynę, jest oczywiście powodem, dla którego żadna grupa aminowa nie jest uważana za „niezbędną”. Zdolność do ich łatwego i obfitego wytwarzania w razie potrzeby jest jednak prawdą prawdopodobnie tylko u osób cieszących się promiennym dobrym zdrowiem. Powszechny rozsądek sugeruje, że miliony Amerykanów cierpiących na sztywne stawy, choroby skóry i inne choroby kolagenu, tkanki łącznej i chrząstki mogą być cierpi na poważne niedobory proliny, glicyny i innych potrzebnych składników odżywczych.

Aby zrozumieć, dlaczego te składniki odżywcze mogą być tak ważne dla zdrowia stawów, zajrzałem do kilku podręczników i dowiedziałem się, że chrząstka szklista, najczęstszy typ w ludzkim ciele, czerpie swoją siłę z gęstej, krzyżującej się, krwistej sieci włókien kolagenowych i jego odporność na żelowatą matrycę, w której osadzone są te włókna.

Według podręcznika dotyczącego chorób kości 2 prolina i glicyna odgrywają główną rolę we włóknach kolagenowych zbudowanych z gigantycznych białek zawierających po około 1000 aminokwasów. Glicyna stanowi jedną trzecią wszystkich aminokwasów. Glicyna to maleńka grupa aminowa z talentem do konstruowania bardzo ciasno upakowanych łańcuchów. Innymi aminokwasami, które są wyraźnie widoczne, są prolina i hydroksyprolina, niezwykły zespół z pasją skręcania się w ciasno nawinięte, lewoskrętne helisy, a następnie zamiany kierunków i skręcania w prawo w superheliks. Te małe twistery tworzą zwarte, twarde, przypominające pręciki makrocząsteczki, które z kolei tworzą grubsze pręciki zwane włóknami. Nic dziwnego, że chrząstka może mieć tak imponującą wytrzymałość na rozciąganie.

Niezwykła sprężystość chrząstki wynika z jej galaretowatej matrycy. Daleka od bycia chwiejącą się kroplą całkowicie naturalnego Jello, ta matryca ma wysoce złożoną strukturę ze złożonymi białkami i cukrami. Najbardziej znane są proteoglikany, które przewijają się przez sieć włókien kolagenowych, pod nią i wokół niej. Jak sama nazwa wskazuje, te gigantyczne cząsteczki składają się z białek i cukrów. Ich głównym zadaniem jest zdobywanie i utrzymywanie wody, a ich celem było bardzo, bardzo pragnienie. Odpowiednio, ich skomplikowana struktura obejmuje centralną nić kwasu hialuronowego, na której wisi aż 100 największych białek występujących w organizmie. Te z kolei dzielą się na gangi zwane siarczanami chondroityny i siarczanami keratanu. Pod względem elektrycznym łańcuchy te przenoszą ładunki ujemne i dlatego odpychają się. Zachowując odległość od siebie, tworzą przestrzeń dla wody, którą przyciągają.

Wśród proteoglikanów żyją komórki chrzęstne - chondrocyty - których zadaniem jest regulacja metabolizmu chrząstki, wytwarzanie gigantycznych cząsteczek proteoglikanów i włókien kolagenowych oraz w razie potrzeby budowanie nowej chrząstki. Aby to zrobić, chondrocyty potrzebują odpowiednich składników odżywczych dostarczanych w odpowiednich proporcjach przez wodę i płyn maziowy, który zasila chrząstkę. Nic dziwnego, że te potrzeby odżywcze obejmują wiele aminokwasów, z których składa się kolagen i chrząstka: prolina i glicyna. Chociaż podręczniki nie wychodzą wprost z tego - i redaktorzy Tufts gardzą samą koncepcją - zdrowy rozsądek sugeruje, że - przynajmniej jeśli chodzi o chrząstkę - możemy równie dobrze być „tym, co jemy”.

W rzeczywistości istnieje solidne poparcie naukowe dla tej obserwacji zdrowego rozsądku. Badania nad proliną i glicyną są dalekie od rozwijającego się przemysłu, ale istnieje kilka dobrych badań, które wyjaśniają istotną naturę tych rzekomo „nieistotnych” aminokwasów. Większość badaczy uważa, że ​​zarówno prolinę, jak i glicynę należy przynajmniej uznać za „warunkowo niezbędne” (wraz z argininą, cysteiną, glutaminą, seryną, tauryną i tyrosine) 3, co oznacza, że ​​w większości warunków organizm nie może wytworzyć wystarczającej ilości tych związków i musi je pozyskać z pożywienia. Co ciekawsze, te współczesne badania sugerują, że na wiele z dawno zapomnianych badań z XIX i początku XX wieku należy spojrzeć na nowo.

Prolina

Coraz więcej dowodów wskazuje, że prolinę należy zaklasyfikować jako „niezbędny” aminokwas. Badania pokazują, że poziomy w osoczu spadają o 20 do 30 procent, gdy osoby w normalnym zdrowiu są na diecie bez proliny4. Sugeruje to, że organizm może produkować prolinę, ale prawdopodobnie nie w wystarczającej ilości bez pomocy dietetycznej.

Redaktorzy Tufts uważali, że niedobór proliny jest bardzo mało prawdopodobny, ponieważ występuje praktycznie we wszystkich białkach żywności oprócz laktalbuminy i ponieważ niewielu Amerykanów cierpi z powodu niedożywienia z głodu. Jednak ludzie nadal mogą mieć niski poziom proliny, jeśli spożywają mało białka. Jest to nie tylko możliwe, ale również prawdopodobne w dzisiejszej Ameryce, biorąc pod uwagę popularność wysokowęglowodanowych, niskobiałkowych i niskotłuszczowych diet. Dla większości tych ludzi sposób na wyrównanie spożycia proliny jest oczywisty - dodaj do diety białko.

Czasami jednak problemem nie jest spożycie białka, ale niezdolność organizmu do metabolizowania proliny w aktywną formę hydroksyproliny. Zarówno ostry, jak i przewlekły niedobór witaminy C powodują znaczny wzrost stosunku proliny do hydroksyproliny w moczu 5, co jest oznaką braku konwersji. Żelazo jest kolejnym niezbędnym kofaktorem, a witamina C jest dobrze znana w celu poprawy przyswajania żelaza. 8, 9, 10, 11 Funkcja witaminy C polega na utrzymaniu enzymu hydroksylazy prolilowej w aktywnej postaci: bez tego enzymu prolina i lizyna w prokolagenie nie mogą być hydroksylowane .7

Jak można się spodziewać, prolina została polecona jako suplement, który może przynieść korzyści osobom zainteresowanym miękką, nie zwiotczającą „młodą” skórą. Mała twarda nauka popiera ten pomysł, ale popularna książka Leona Chaitowa DO, ND zaleca suplementację 400-1000 mg dziennie i zawsze wraz z witaminą C. Chaitow cytuje badania Carla Pfeiffera omówione w Mental and Elemental Nutrients (Keats, 1975 ), ale najwyraźniej nie w czasopismach

Badanie w Journal of Gerontology jednak zaczęło się różnić, stwierdzając, że „nie było istotnych różnic związanych z wiekiem w zawartości proliny, hydroksyproliny, lizyny i hydroksylizyny w wieku od 0 do 93 lat”. Odkryli, że „zmiany w wiązaniach krzyżowych pochodzących z aldehydu mogą być odpowiedzialne za skutki wieku” 13

Prolina i witamina C również łączą siły w celu spełnienia innych ważnych funkcji. Linus Pauling i Matthias Rath zaproponowali, aby pacjenci z sercem o podwyższonym poziomie lipoprotein (a) przyjmowali formułę składającą się z proliny, lizyny i witaminy C, aby pomóc odwrócić blokujące tętnicę działanie lipoproteiny (a) .14

Glicyna

Glicyna może być również uważana za „warunkowo niezbędny” aminokwas.

Jako najprostszy aminokwas stanowi podstawową pulę azotu do produkcji innych aminokwasów i jest stosowany w syntezie hemoglobiny, kreatyny, porfiryny, soli żółciowych, glutationu oraz nukleotydów DNA i RNA. Glicyna bierze udział w glukogenezie (wytwarzaniu glukozy), a jej niski poziom może powodować objawy podobne do hipoglikemii.

Kolejną istotną funkcją jest detoksykacja. Ciało ludzkie wymaga dużej ilości glicyny do detoksykacji po ekspozycji na chemikalia i sprzęga się bezpośrednio z kwasem benzoesowym. Ponieważ osoby zestresowane kwasem benzoesowym wykazują hamowanie syntezy glutationu, a glicyna jest aminokwasem prekursorowym dla glutationu, niektórzy badacze doszli do wniosku, że glicyna może poprawić funkcjonowanie detoksykacji wątrobowej w fazie II. „Kwas benzoesowy jest szeroko stosowany w przemyśle spożywczym jako środek konserwujący. W normalnych okolicznościach tymi źródłami kwasu benzoesowego można z łatwością manipulować na poziomach stwierdzonych w ogólnej diecie przez większość normalnych osób. Jednak nawet te niskie poziomy mogą stanowić problem osobom, które już mają upośledzony status glicyny, próbując zaspokoić zwiększone zapotrzebowanie, takie jak ciąża lub choroba sierpowata. ”15

Glicyna pomaga również w trawieniu poprzez zwiększenie wydzielania kwasu żołądkowego. Badania opublikowane w 1976 r. Wykazały, że tylko białka stymulują wydzielanie kwasu żołądkowego, ale najwyraźniej nie wszystkie aminokwasy tak robią. 16 Glicyna jest jedną z tych substancji, co było znane w 1925 r.17. Wpływ innych aminokwasów i powiązanych z nimi peptydów na kwas wydzielanie nie zostało określone, ale naukowcy zaproponowali, że „glicyna może mieć zastosowanie w projektowaniu chemicznie określonych diet dla pacjentów z zaburzeniami żołądkowo-jelitowymi” 18.

Zdolność do trawienia białka odgrywa oczywiście istotną rolę w utrzymaniu dobrego zdrowia. Wielu popularnych pisarzy zajmujących się zdrowiem, w tym Adelle Davis i Linda Clark, zidentyfikowało problemy spowodowane powszechnymi niedoborami kwasu chlorowodorowego, zwłaszcza po 40 roku życia. Jak to ujął Davis: „Zbyt mało kwasu solnego zaburza trawienie białka i wchłanianie witaminy C.
pozwala na zniszczenie witamin z grupy B i zapobiega przedostawaniu się minerałów do krwi w stopniu, w którym może rozwinąć się niedokrwistość i kości się kruszą. ”Mocne słowa, ale możliwe, że poparte bogactwem badań, które przytacza od 1939 do 1961 r.19


Niedawno podjął się Robert Atkins, MD. „Brak kwasu żołądkowego jest powszechny, jest wynikiem starzenia się, genetyki, stosowania niektórych leków i wielu innych czynników”. Powołując się na 11 badań swojego głównego badacza Roberta Crayhona, dr Atkins twierdzi, że niezdolność do prawidłowego trawienia białka przyczynia się do astmy, cukrzycy, alergii pokarmowych, osteoporozy, niedokrwistości z niedoboru żelaza, niedokrwistości złośliwej, Candida, reumatoidalnego zapalenia stawów, infekcji jelit, łuszczycy, bielactwo, pokrzywka, wyprysk, zapalenie skóry, opryszczka i trądzik. ”20

Glicyna odgrywa również istotną rolę w gojeniu się ran. W badaniu z 1929 r., A także w nowszych badaniach, dowody wskazują na „wąski margines między metabolicznym zapotrzebowaniem na glicynę a tempem, w jakim glicyna może być wytwarzana lub udostępniana w organizmie. Stan krańcowy dostępności glicyny jest prawdopodobnie bardziej powszechne, niż było to doceniane w przeszłości. ”21 Innymi słowy, gdy organizm potrzebuje glicyny do naprawy, prawdopodobnie nie jest w stanie zrobić wszystkiego, czego potrzebuje i musi uzyskać dodatkową glicynę z diety.

Naukowcy z Rutgers University badali także glicynę i gojenie się ran. Szczury karmiono dietą z dodatkiem glicyny plus argininy lub glicyny plus ornityny i bez nich, a zespół stwierdził, że kombinacja glicyna-arginina znacząco poprawia retencję azotu zarówno u szczurów w traumie, jak i po traumie. Naukowcy wysnuli teorię, że glicyna i arginina były najbardziej pomocne, ponieważ oba „występują w szczególnie wysokich stężeniach w skórze i tkance łącznej i dlatego mogą być wymagane w większych ilościach do naprawy tkanek”. Następnie spekulowali, że korzystny wpływ argininy plus glicyny jest „związany z syntezą kreatyny potrzebną do gojenia się ran” 22.

Jeszcze inna grupa osób, u których prawdopodobnie brakuje glicyny, to pacjenci z niedokrwistością sierpowatokrwinkową. „W przypadku sierpowatości trwająca hemoliza powoduje zapotrzebowanie na glicynę rzędu 1-2 gramów dziennie, aby zaspokoić potrzeby syntezy hemu. Normalne spożycie w diecie może po prostu zapewnić taką ilość glicyny, a endogenna synteza glicyny musi być niewystarczające do zaspokojenia pozostałych potrzeb organizmu. Ci ludzie istnieją w chronicznie niepewnym stanie w odniesieniu do wystarczającej ilości glicyny. ”23

Aby sprostać tak wielu różnorodnym wymaganiom metabolicznym, glicyna musi być łatwo dostępna. Ciało może to zrobić, oczywiście, ale istnieje wiele powodów, aby sądzić, że nawet normalni, zdrowi ludzie mogą nie być w stanie zarobić wystarczająco dużo. Na przykład naukowcy odkryli, że endogenna synteza glicyny u dorosłych mężczyzn na diecie niskobiałkowej nie spełnia normalnego zapotrzebowania metabolicznego. Badając zarówno glicynę, jak i alaninę, odkryli, że synteza glicyny (ale nie alaniny) zmniejszyła się po usunięciu aminokwasów z diety, szczególnie przy niższych wartościach spożycia. Wydaje się, że metabolizm glicyny (w przeciwieństwie do alaniny) „reaguje na skład aminokwasowy diety”. Chociaż nie są pewni dokładnego znaczenia metabolicznego i funkcjonalnego tego odkrycia, doszli do wniosku, że przedłużone ograniczenie azotu w diecie i / lub podaży glicyny i aminokwasów w diecie prawdopodobnie ograniczyłoby zdolność tkanek do tworzenia kreatyny, propiryn, puryn i glutationu24.

Dzieci i kobiety w ciąży również potrzebują w diecie dużych ilości glicyny. Badania wskazują, że niedobór glicyny może ograniczyć wzrost u niemowląt, i stwierdził, że „zapotrzebowanie rosnącego płodu na glicynę jest bardzo wysokie, zarówno w wartościach bezwzględnych, jak i względem innych aminokwasów, dwa do dziesięciu razy większe w stosunku molowym”. Optymalizując spożycie tego aminokwasu, można poprawić wynik wcześniaków 25

Ponadto glicyna jest aminokwasem ograniczającym u dzieci wracających do zdrowia po niedożywieniu i jest aminokwasem ograniczającym szybki wzrost 26. Ponadto status glicyny jest ważnym wskaźnikiem prawidłowej ciąży. „Wraz z postępem ciąży endogenna produkcja glicyny może być niewystarczająca do zaspokojenia rosnących wymagań” 27

Inne badanie karmienia niemowląt wykazało, że suma wolnych aminokwasów w osoczu zwiększa się po karmieniu, a stosunek glicyny do waliny spada. Rodzaj posiłku określa, jak szybko to się dzieje i jak szybko zostaną przywrócone normalne poziomy. Karmienie piersią w przeciwieństwie do karmienia mieszankami powodowało szybsze zmiany, a także szybszą normalizację28. To wyjaśnia, dlaczego przed połową XX wieku lekarze zalecali dodanie bogatej w glicynę żelatyny do domowych preparatów dla niemowląt, które były stosowane, gdy karmienie piersią nie było możliwe .29

Podsumowując, badania te silnie wspierają ideę, że jeśli glicyna jest ograniczona w pierwszych miesiącach życia, wzrost może być również ograniczony. A gdy dzieci dorosną, potrzeba glicyny nie zmniejsza się. Jak wspomniano powyżej, ten mały aminokwas pełni wiele funkcji metabolicznych i nie jest automatycznie wytwarzany w wystarczających ilościach przez organizm.

Żelatyna: tradycyjny sposób na zapewnienie odpowiedniej ilości proliny i glicyny w diecie

Dla wielu osób wystarczy prosty zabieg polegający na rezygnacji z diety niskobiałkowej i włączeniu wystarczającej ilości białka. Zjadacze białek, którzy wciąż nie są w stanie, mogą zdecydować się na samodzielne leczenie za pomocą suplementów proliny i glicyny, ale zaleca się zamówienie mieszanki aminokwasów na zamówienie w oparciu o wyniki testu aminokwasowego.

Lepszym rozwiązaniem byłoby poprawienie ich statusu kolagenu poprzez dodanie do diety żelatyny w postaci bulionu bogatego w żelatynę, stosowanego w zupach, gulaszach i sosach. To tradycyjne jedzenie, które prawie zniknęło z amerykańskiego stołu, pasuje do recepty „jesteś tym, co jesz” na T. Wytworzona żelatyna jest również przydatnym produktem, ponieważ jest niczym innym jak denaturowanym kolagenem. Ponieważ jednak wytwarzana żelatyna zawiera niewielkie ilości MSG, osoby, które są na nią wrażliwe, powinny tego unikać.

Żelatyna jest szczególnie bogata w prolinę i hydroksyprolinę. Według strony internetowej przemysłu spożywczego zawiera odpowiednio 15,5 i 13,3 grama na 100 gramów czystego białka. Zawiera również 27,2 g glicyny na 100 gram czystego białka. Lizyna i hydroksylizyna potrzebne do syntezy kolagenu są obecne w mniejszych ilościach 4,4 i 0,8 gramów na 100 gramów czystego białka. Inne źródła podają nieco inne liczby (w zależności od składników użytych do produkcji żelatyny i jakości ich źródeł), ale wszystkie konsekwentnie wykazują wysoki poziom proliny, hydroksyproliny i glicyny.

Żelatyna jest zatem bogata w składniki proliny i glicyny, których ludzie potrzebują, ale słaba w metioninę, histydynę i tyrozynę i całkowicie pozbawiona tryptofanu. W związku z tym autorzy podręczników z XIX wieku ocenili żelatynę jako „białko niskiej jakości”. Jednak pomimo pozornych ograniczeń żelatyna była ceniona ze względu na swoje zalety lecznicze przez tysiące lat i długo była uważana za panaceum na wszystko, od chorób skóry i stawów po zaburzenia trawienne i dolegliwości serca.

Żelatyna po raz pierwszy zaczęła tracić popularność w XIX wieku, kiedy naukowcy wykazali, że sama dieta chleba i żelatyny nie może podtrzymywać życia30. Oczywisty wniosek - że żelatyna nie zastępuje mięsa ani innych dietetycznych białek - nie znaczy wcale że nie ma w ogóle miejsca w naszej diecie. Przeciwnie, istnieje wiele dowodów sugerujących, że żelatyna powinna zajmować bardzo duże miejsce.

Niestety, większość z tych wczesnych badań jest trudna do zlokalizowania, ponieważ zostały opublikowane w czasopismach z XIX i XX wieku, których nie ma w większości bibliotek medycznych. Dwa najcenniejsze źródła to fascynujący artykuł Francisa Pottengera z 1937 roku na temat wartości żelatyny w trawieniu oraz kopia niejasnej, ale bardzo cennej książki zatytułowanej Gelatin in Nutrition and Medicine autorstwa N.R. Gotthoffer, dyrektor ds. Badań w Grayslake Gelatin Company, Grayslake, Illinois. W przedmowie do tej 162-stronicowej książki Gotthoffer stwierdza, że ​​spędził 18 lat między 1927 a 1945 rokiem studiując literaturę naukową na temat żelatyny.

Dr Gotthoffer opublikował swoje odkrycia kilka lat po tym, jak dr Pottenger ogłosił swoje teorie i badania na temat wartości żelatyny w zdrowiu i trawieniu z wielką fanfarą w 1937 r. Na dorocznym spotkaniu American Therapeut Society w Atlantic City. „Żelatynę można stosować w połączeniu z prawie każdą dietą, którą zdaniem klinicysty jest wskazane” - powiedział Pottenger. „Jej właściwości koloidalne pomagają w trawieniu wszelkich pokarmów, które powodują u pacjenta„ kwaśny żołądek ”. Nawet pokarmy, na które ludzie mogą być zdecydowanie wrażliwi, co potwierdza indeks leukopeniczny i diety eliminacyjne, często mogą być tolerowane z lekkim dyskomfortem lub wcale, jeśli żelatyna jest częścią diety. ”31

Do tego czasu dr Gotthoffer przedstawił już wiele wcześniejszych badań potwierdzających rolę żelatyny w trawieniu. Na początku tego wieku naukowcy wykazali, że żelatyna zwiększa wykorzystanie białka w pszenicy, owsie i jęczmieniu, choć nie kukurydzy; że strawność fasoli jest znacznie poprawiona dzięki dodaniu żelatyny; i że żelatyna pomaga w trawieniu białka mięsnego32. Ostatnie wydaje się potwierdzać subiektywne doniesienia wielu osób, które twierdzą, że mięso znalezione w zupach i pieczeniach w garnku - długo gotowane z kośćmi w płynie z odrobiną octu został dodany - są łatwiejsze do strawienia niż szybko ugotowane steki i kotlety, i dlaczego sosy bogate w żelatynę są sercem wielu tradycji kulinarnych.

Potwierdzając ostatnie badania pokazujące, że glicyna pomaga niemowlętom w prawidłowym rozwoju, Gotthoffer donosi o istnieniu ponad 30 lat badań naukowych wykazujących, że żelatyna może poprawić trawienie mleka i przetworów mlecznych. W związku z tym autorzy podręczników do żywienia z lat 20. i 30. XX wieku zalecili włączenie żelatyny do preparatów dla niemowląt, aby pomóc zbliżyć mleko krowie do mleka ludzkiego. Wyjaśnienie Gotthoffera było takie, że „skrzep uzyskany z krzepnięcia mleka kobiecego był bardziej miękki i łatwiejszy do strawienia niż mleko krowie. Jednak po dodaniu żelatyny do mleka krowiego utworzono skrzep o równie pożądanych właściwościach. Ponadto żelatyna wywierała bardzo ważny wpływ na tłuszcz mleczny. Służyła nie tylko do emulgowania tłuszczu, ale także, poprzez stabilizację kazeiny, poprawiał strawność i wchłanianie tłuszczu, który w przeciwnym razie byłby przenoszony z kazeiną w postaci grudki ”. W rezultacie niemowlęta karmione preparatami wzbogaconymi w żelatynę wykazywały zmniejszone objawy alergiczne, wymioty, kolkę, biegunkę, zaparcia i dolegliwości oddechowe niż na zwykłym mleku krowim33.

Podobnie Gotthoffer znalazł badania wykazujące, że rekonwalescencja dorosłych, którzy stracili wagę z powodu operacji, czerwonki, raka i innych chorób, jest lepsza, jeśli do ich diety dodaje się żelatynę. „Mówi się, że jest zatrzymywany przez najbardziej wrażliwy żołądek i odżywi się, gdy prawie nic innego nie będzie tolerowane”, napisał LE Hogan w 1909 r.34 jednym z powodów, dla których żelatyna była tak wysoce zalecana dla niedożywionych osób, było zmniejszenie ilości kompletnego białka potrzebnego ciału.

„Oszczędzające” działanie żelatyny na białko było szczególnie interesujące dla wielu wczesnych badaczy. Określenie „oszczędzanie białka” oznaczało, że organizm ma mniejsze szanse na kanibalizację białka przechowywanego we własnych mięśniach, co jest częstym zjawiskiem podczas postu lub podczas szybkiej utraty wagi z powodu choroby. Żelatyna pomaga zatem utrzymać ciało w tym, co współcześni dietetycy nazywają „równowagą azotową”. Jak Carl Voit, badacz, który spędził dziesięć lat na studiowaniu żelatyny, napisał w 1872 roku: „Sam rozkładając się, zapobiegał rozkładowi białka w organizmie, a tym samym wywierał niezwykłe działanie oszczędzające”. Odkrył jednak, że sama żelatyna nie była w stanie zgromadzić zapasów białka w organizmie35

Żelatyna i trawienie

Voit stwierdził również, że żelatyna poprawia trawienie ze względu na jej zdolność do normalizacji przypadków niedoborów i nadmiarów kwasu solnego i mówi się, że należy do klasy „peptonogennych” substancji, które sprzyjają przepływowi soków żołądkowych, a tym samym sprzyjają trawieniu 36.

Tradycyjna reputacja żelatyny jako restauratora zdrowia zależy przede wszystkim od jej zdolności do łagodzenia przewodu pokarmowego. „Żelatyna pokrywa błonę śluzową przewodu pokarmowego i chroni przed dalszym szkodliwym działaniem ze strony żołądka”, napisał Erich Cohn z Medical Poliklinic University of Bonn w 1905 roku. Cohn zalecił żelatynę osobom z „katarem jelitowym” - zapalenie błony śluzowej zwane obecnie zespołem jelita drażliwego. Co ciekawe, rodzaj żelatyny zastosowany w dalszych eksperymentach przeprowadzonych na osobach z jeszcze poważniejszymi chorobami jelit został określony jako „skoncentrowany bulion dla stóp cieląt” 37. Ta forma żelatyny byłaby bogata w chrząstki i kości i prawdopodobnie zapewniałaby lepszą profil aminokwasowy niż prosty kolagen.

Dzisiaj dietetycy kliniczni widzą coraz więcej przypadków dysbiozy - nierównowagi „dobrych” i „złych” bakterii w przewodzie pokarmowym. Ponieważ wywołane zaburzenia fermentacyjne są związane z alergiami na ziarna i / lub nadmiernym spożyciem węglowodanów, fascynujące jest odkrycie, że badacz o imieniu C.A. Herter przemówił bezpośrednio do tego punktu w 1908 roku:
Zastosowanie żelatyny jako środka spożywczego w infekcjach bakteryjnych przewodu pokarmowego nigdy nie spotkało się z taką uwagą, na jaką zasługuje. Lekarz niejednokrotnie napotyka problem dietetyczny polegający na dążeniu do utrzymania odżywiania w warunkach, w których żadne połączenie zwykłych białek z tłuszczami i węglowodanami nie wystarcza do utrzymania właściwego stanu odżywienia. Trudność, która najczęściej się pojawia, polega na tym, że po każdej próbie spożywania pokarmów węglowodanowych dochodzi do zaburzeń fermentacyjnych o charakterze ostrym lub podostrym, które opóźniają powrót do zdrowia lub nawet sprzyjają istniejącej infekcji aż do zagrożenia życia. Dlatego wielkim dezyderatem jest pokarm, który łatwo wchłaniając się, dostarczy energii kalorycznej i jednocześnie będzie zwolniony ze zwykłego rozkładu fermentacyjnego. Takie jedzenie istnieje w żelatynie.38
Wiele lat później Schwick i Heide odkryli, że nadmiar białek zawierających hydroksyprolinę w surowicy i moczu stanowi wiarygodny marker stanów patologicznych. Uznali, że rozpad kolagenu najprawdopodobniej wynika z reakcji antygenowej. „Nie tak dawno temu panowała opinia, że ​​żelatyna nie była antygenowa ani immunogenna. Jednak wraz z wprowadzeniem czułych metod immunologicznych - zwłaszcza technik hemaglutynacji - można było wykazać przeciwciała przeciwko żelatynie. Zaskakujące było znalezienie przeciwciał przeciwko żelatynie u ludzi oraz surowica zwierzęca osób, którym nigdy nie wstrzykiwano żelatyny ani kolagenu. ” Schwick i Heide dodali, że to
często wystepuje w przypadku reumatoidalnego zapalenia stawów i innych chorób zwyrodnieniowych stawów. 39

Chociaż nie podali żadnego wyjaśnienia tego patologicznego zdarzenia, wielu dietetyków klinicznych donosi, że reumatoidalne zapalenie stawów i choroby zwyrodnieniowe stawów odwracają się, gdy priorytetem jest leczenie przewodu pokarmowego i zespół „nieszczelnego jelita” (w którym niecałkowicie rozbite białka przechodzą przez błonę śluzową barierę i przedostają się do krwioobiegu i tkanek tylko w celu zaatakowania przez układ odpornościowy). Ponieważ protokoły leczenia zwykle obejmują unikanie żywności antygenowej, odkrycia Schwicka i Heide mogą skłonić niektórych czytelników do umieszczenia żelatyny na ich i tak długiej liście pokarmów, których należy unikać.

Żelatyna jest jednak dokładnie tym, co nakazali przełomowi wieków lekarze, nie tylko leczyć zaburzenia trawienne i błonę śluzową jelit, ale wszystkie alergie. Żelatynę wstrzykiwano czasem nawet jako osocze lub substytut krwi. 40 Niedawno, John F. Prudden, MD, DSci odkrył, że terapeutyczne dawki chrząstki (która zawsze zawiera obfite ilości proliny i glicyny) znacznie poprawiły reumatoidalne zapalenie stawów, a także inne zwyrodnieniowe stawy i choroby zapalne jelit 41

Niedawno otrzymaliśmy dodatkowe dowody od zespołu rosyjskich badaczy. W artykule w Patofizjologii donosili, że żelatyna chroni integralność błony śluzowej żołądka, przynajmniej u szczurów laboratoryjnych narażonych na uszkodzenie błony śluzowej wywołane etanolem42.

W przeszłości lekarze znali również wartość żelatyny w leczeniu celiakii. W 1924 r. Naukowiec o nazwisku Haas stwierdził, że reakcja pacjentów na dietę niskowęglowodanową, w której żelatynę „mleko” podawano w południe, a wieczorne posiłki była „uderzająca i prawie jednolicie dobre wyniki uzyskano przez okres około dziesięciu lat . ”43

Dzisiaj wiele osób rozwiązało swoje problemy trawienne, przestrzegając zasad łączenia żywności spopularyzowanych w bestselleru Harvey i Marilyn Diamond (Warner, 1985), bestseller Fit for Life, zainspirowanym pracą pioniera higieny naturalnej Herberta Sheltona. Szczególnie istotna jest tutaj reguła, która ostrzega nas, aby nigdy nie jeść pokarmów białkowych ze skrobiami. Powodem jest to, że podobno są one trawione w różnych harmonogramach w jelitach, co zwiększa prawdopodobieństwo niestrawności. Dr Pottenger stwierdził jednak, że jeśli żelatyna jest zawarta jako część posiłku, działanie trawienne rozkłada się na masę pożywienia, a trawienie wszystkich składników przebiega sprawnie44.

Nowszą teorię, która pomogła w trawieniu wielu ludzi, przedstawiono w książce Eat Right 4 Your Type autorstwa Petera J. D'Adamo (Putnam, 1996). Jednak same ziarna, które zdaniem dr D'Adamo stanowią problem dla osób z krwią typu O, łatwo się trawią, jeśli zostaną namoczone, a następnie ugotowane w bulionie bogatym w żelatynę. Ludzie typu A - którym zwykle brakuje obfitych wydzielin kwasu solnego (HCl) niezbędnych do łatwego trawienia mięsa - uważają, że mięso jest znacznie łatwiejsze do strawienia, jeśli podaje się je na bazie sosu na bazie żelatyny, gotuje w bulionie żelatynowym lub podaje po picie szklanki odpowiednio przygotowanej zupy i, jak widzieliśmy, żelatyna może nawet zwiększyć produkcję HCl. W końcu żelatyna może złagodzić reakcje alergiczne i wrażliwości, które dr D'Adamo powiązał z typami krwi B i AB. Dlatego żelatyna nie tylko otwiera możliwości dietetyczne dla każdej grupy krwi, ale może okazać się dobrodziejstwem dla małżeństw różnych grup krwi, które oczywiście wolą jeść te same posiłki45.

Pięćdziesiąt lat temu Pottenger wskazał powód, dla którego diety z surową żywnością mogą być tak skuteczne w przeciwdziałaniu chorobom i przyczynianiu się do odmłodzenia. „Żywność ludzka w stanie surowym składa się głównie z hydrofilowych (kochających wodę) koloidów. Z drugiej strony ciepło gotowania. [...] wytrąca koloidy w naszej diecie. Ta zmiana stanu koloidalnego zmienia zdolność hydratacyjną naszych pokarmów, tak aby zakłócać ich zdolność do wchłaniania soków trawiennych. ” Na szczęście dla tych, którzy wolą gotowane jedzenie, dr Pottenger wyjaśnił, że problemowi trawiennemu można łatwo zaradzić, dodając pół uncji do jednej uncji żelatyny do gotowanego posiłku z mięsa, ziemniaków, warzyw i owoców. 46

Edgar Cayce - „Śpiący prorok”, którego niezwykłe odczyty psychiczne często od dziesięcioleci przewidywały współczesną medycynę - również miał dobre zdanie na temat żelatyny i trawienia. W swoich odczytach zalecił spożywanie żelatyny, aby pomóc w przyswajaniu witamin, poprawić funkcjonowanie gruczołów oraz zoptymalizować energię i zdrowie. Szczególnie istotna była rada Cayce'a, aby surowe warzywa i sałatki były spożywane z żelatyną47

Żelatyna i wątroba

Wczesne badania wykazały również, że żelatyna pomaga wątrobie. Jest to prawdopodobne, ponieważ wątroba wykorzystuje aminokwas glicynę do detoksykacji, a jego zdolność do detoksykacji jest ograniczona dostępną ilością glicyny. W 1935 r. Reuben Ottenberg, MD napisał w czasopiśmie Journal of American Medical Association: „Sugerowano, że podawanie dodatkowych ilości białek zawierających dużą ilość glicyny (np. Żelatyny) pomoże w pracy wątroby. wydaje się szczególnie prawdopodobne od czasu ostatniej pracy Quicka, który wykazał, że zdolność wątroby do przeprowadzenia tej ochronnej syntezy jest ograniczona dostępną ilością glicyny ”.

Ottenberg zakończył zaleceniem, aby pacjenci z żółtaczką i innymi zaburzeniami czynności wątroby przyjmowali od 5 do 10 gramów żelatyny dziennie w postaci pokarmu lub jako sproszkowany suplement leczniczy.

Żelatyna i zdrowie kości

Co ciekawe, Gotthoffer nie znalazł wielu badań potwierdzających rolę żelatyny w zdrowiu stawów i kości, chociaż włoskie badanie z 1907 roku wykazało, że zastrzyki z żelatyny zwiększały wapń we krwi krążącej, co z kolei wykazało, że stymuluje budowę kości. 49

Ostatnie badania potwierdzają jednak takie wykorzystanie. Japońskie badanie donosiło o niedożywieniu białka, obniżeniu masy kostnej i złamaniach osteoporotycznych. Myszy karmiono przez dziesięć tygodni dietą niskobiałkową zawierającą albo 10 procent kazeiny, albo kombinację 6 procent kazeiny i 4 procent żelatyny. Zawartość mineralna kości i gęstość mineralna kości kości udowej były znacznie wyższe w grupie, która otrzymała 6 procent kazeiny plus 4 procent żelatyny. Naukowcy doszli do wniosku: „wyniki te sugerują, że żelatyna ma zróżnicowany wpływ na gęstość mineralną kości i masę ciała w niedożywieniu białka” 50

Niemieckie badania z 1999 r. również potwierdziły prawdę mówiącą: „Człowiek istniał człowiek jest”. Ich badania zostały zainspirowane doniesieniami o pozytywnym wpływie żelatyny na choroby zwyrodnieniowe układu mięśniowo-szkieletowego oraz o ciekawości dotyczącej „mechanizmu terapeutycznego i dynamiki wchłaniania”. Myszy karmione radioaktywnym hydrolizatem żelatyny porównywano z myszami kontrolnymi, którym podawano radioaktywną prolinę. Okazało się, że 95 procent żelatyny zostało wchłonięte w ciągu pierwszych 12 godzin, a znakowana żelatyna znaleziona w tkankach była podobna do znakowanej proliny z jednym wyjątkiem - absorpcja i akumulacja żelatyny w chrząstce była dwukrotnie wyższa. Sugeruje to zbawienny wpływ żelatyny na metabolizm chrząstki, który nie wystąpiłby po spożyciu samej proliny. Doszli do wniosku: „Wyniki te pokazują wchłanianie jelitowe i akumulację hydrolizatu żelatyny w tkance chrzęstnej i sugerują potencjalny mechanizm wcześniej obserwowanych korzyści klinicznych doustnej żelatyny” 51.

W 2000 r. Dr Roland W. Moskowitz z Case Reserve University opublikował wyniki swojego przeglądu literatury na temat hydrolizatu kolagenu w leczeniu osteoporozy i zapalenia kości i stawów. Był pod szczególnym wrażeniem badań klinicznych, które sugerowały, że 10 gramów farmaceutycznego hydrolizatu kolagenu na dzień wystarczyło, aby zmniejszyć ból u pacjentów z chorobą zwyrodnieniową stawu kolanowego lub biodrowego i że żelatyna ma znaczącą przewagę nad placebo. W przypadku pacjentów z kościami Moskowitz stwierdził, że badania wpływu kalcytoniny, hormonu znanego z udziału w metabolizmie wapnia i fosforu z dietą bogatą w hydrolizat kolagenowy i bez niej, wykazały, że kalcytonina i żelatyna hamowały rozpad kolagenu kostnego znacznie lepiej niż sama kalcytonina. 52

Wielkie pytanie brzmi: dlaczego tak wiele wczesnych badań wykazujących uzdrawiającą moc żelatyny pogrążyło się w niejasności. Łatwe wytłumaczenie jest takie, że po latach trzydziestych leki farmaceutyczne były szeroko przepisywane na choroby, które kiedyś leczyły się żelatyną.

Pełniejszym wyjaśnieniem jest to, że wielu wyników wczesnych badań nie można było powtórzyć. Czytając kompendium Gotthoffera, oczywiste jest, że jeden naukowiec odkryłby, że żelatyna pomaga zapobiegać, powiedzmy, zmęczeniu mięśni, następny odnosiłby pewne korzyści, a trzeci nie widziałby żadnej korzyści. I tak dalej z anemią, żółtaczką, wrzodami i innymi dolegliwościami. Nie będąc w stanie powtórzyć i zweryfikować wyników, naukowcy prawdopodobnie przeszli na inne substancje i najwyraźniej nigdy nie znaleźli klucza do tego, dlaczego żelatyna czasami działała dobrze, a czasem nie.

Dlaczego wyniki badań były tak zmienne? Najbardziej prawdopodobne wytłumaczenie jest takie, że substancja opisana jako „żelatyna” nie była spójna między badaniami.

Większość dostępnych dziś na rynku żelatyn jest warzonych wyłącznie ze świńskich świń lub skóry wołowej, a zatem nie zawierają chrząstek ani kości. Wiele lat temu niektóre komercyjne chrząstki pochodziły z tajemniczych mieszanin chrząstki, kości, skóry i innych śmieciowanych części zwierząt. Wszystkie te kombinacje różniły się cechami fizycznymi i chemicznymi oraz działaniami fizjologicznymi. Gotthoffer poinformował, że nawet klej był czasem sprzedawany jako żelatyna. Komplikując sprawę, niektóre z tak zwanych badań „żelatyny” przeprowadzono z izolowanym aminokwasem glicyną53

Biorąc pod uwagę niespójności i zagrożenia związane z produkcją żelatyny, nic dziwnego, że badania były niespójne. Jeśli chodzi o stosowanie żelatyny dzisiaj w celu uzyskania korzyści terapeutycznych, produkt najwyższej jakości pochodziłby z wytwarzania żelatyny w domu przy użyciu skór, chrząstek i kości z organicznych kurczaków lub mięsa. Jak dr Pottenger zwykł mówić: „Duża doniczka jest najważniejszym prezentem, jaki może otrzymać panna młoda”. 54

Niezależnie od zastosowanej formy żelatyny, nigdy nie należy jej gotować ani podgrzewać w kuchence mikrofalowej. Zgodnie z listem opublikowanym w The Lancet, powszechna praktyka mikrofalowa przekształca l-prolinę w d-prolinę. Piszą: „Konwersja form trans do postaci cis może być niebezpieczna, ponieważ gdy cis-aminokwasy zostają włączone do peptydów i białek zamiast ich izomerów trans, może to prowadzić do zmian strukturalnych, funkcjonalnych i immunologicznych”. Zauważają ponadto, że „d-prolina jest neurotoksyczna i donieśliśmy o tym nefrotoksycznym i heptatotoksycznym działaniu tego związku.” 55 Innymi słowy, żelatyna w bulionie domowej roboty przynosi cudowne korzyści, ale jeśli podgrzejesz ją w kuchence mikrofalowej, staje się toksyczna dla wątroba, nerki i układ nerwowy.


Komentarz: Nie byliśmy w stanie odczytać oryginalnego badania, które ukazało się w The Lancet w 1990 roku, więc nie możemy zweryfikować powyższego twierdzenia, chociaż badanie przeprowadzone rok później wydaje się nie wykryć żadnej izomeryzacji aminokwasów w podgrzewaniu mleka i preparatów dla niemowląt w kuchence mikrofalowej.


Inne badanie sugerowało, że konfiguracja l i odpowiedni rozmiar cząsteczki są zarówno niezbędne dla korzystnego wpływu l-proliny na pamięć, jak i dla zapobiegania depresji. 56 Nie ma powodu, aby sądzić, że prolina jest jedyną aminą podlegającą tego rodzaju zniszczeniu i prawdopodobne jest, że podobnie wpłynie to na inne aminokwasy. Badania przeprowadzono jednak na prolinie.

Martwisz się możliwym nadmiarem aminokwasów proliny i glicyny? Ludzie wykazali wysoką tolerancję zarówno proliny, jak i glicyny, bez żadnych skutków ubocznych. Kiedy ludzie rozwijają problemy związane z nadmiarem proliny, jest to wynikiem zaburzenia genetycznego, a nie jedzenia lub suplementacji. W tych kilku przypadkach nadmiar proliny powoduje zaburzenia czynności nerek i ośrodkowego układu nerwowego57. Nadmiar glicyny można również przypisać zaburzeniu genetycznemu i wskazuje na bardzo rzadki problem metabolizmu genetycznego, który może objawiać się ciężkim upośledzeniem umysłowym. Chociaż zdarza się to bardzo rzadko, należy to ocenić u każdej osoby, która zamierza uzupełnić duże dawki w postaci tabletek

Nie przez samą żelatynę

Historycznie spożywanie żelatyny powodowało problemy zdrowotne, ale prawie wszystkie udokumentowane przypadki miały miejsce, gdy badanym podawano nadmierne ilości żelatyny i niewiele więcej. Zdarzyło się to dość często na początku do połowy XIX wieku, kiedy ludzie prowadzący szpitale, kuchnie dla zup i biedne domy próbowali oszczędzać, serwując żelatynę do każdego posiłku w postaci bulionu, żelatynowych ciastek i innych produktów spożywczych na bazie żelatyny - lub niejadalnych jako sprawa może być. Bashers z żelatyny od dawna lubią cytować jedno badanie naukowe, w którym psy zmarły po kilku tygodniach na diecie żelatynowej. Chociaż prawdą było, że psy umarły, Gotthoffer argumentował, że „nie wzięto pod uwagę faktu, że zwierzęta odmówiły jedzenia po kilku dniach” 59.

Pamiętaj również, że aminokwasy w żelatynie, podobnie jak wszystkie aminokwasy, można właściwie wykorzystać tylko wtedy, gdy dieta zawiera wystarczającą ilość rozpuszczalnych w tłuszczach aktywatorów - witamin A i D - znajdujących się wyłącznie w tłuszczach zwierzęcych. Nie wahaj się więc dodać śmietany do zup i sosów na bazie bulionu i włącz do diety inne źródła witamin A i D, takie jak masło, żółtka jaj i olej z wątroby dorsza.

W dzisiejszych czasach nikt nie martwi się jedzeniem zbyt dużej ilości żelatyny, chociaż wiele osób martwi się jedzeniem jakiejkolwiek żelatyny. Strach to choroba „Szalonej Krowy”. Witryna branżowa (nie ujawnia swojego sponsora) stwierdza, że ​​dzisiejsza żelatyna to „ukryj żelatynę”, nigdy nie wytwarzana z mózgów oraz że procedury przetwarzania, takie jak odtłuszczanie, demineralizacja kwasów, oczyszczanie zasad, mycie, filtracja, wymiana jonowa i sterylizacja zmniejszają szansa na gąbczastą encefalopatię bydła do mniej niż zero. 60 Nie wiadomo, czy jest to uczciwa informacja, czy krąg public relations, czy też trochę z nich obu, a badania nad tym zagadnieniem wykraczają poza zakres tego artykułu. W 1992 r. FDA poważnie potraktowała ten strach, aby zakazać importu jakichkolwiek produktów z krów, w tym żelatyny, z krajów, w których występuje BSE, ale zniosła zakaz żelatyny w 1997 r. Głównym powodem było to, że jak dotąd nie było żadnych przypadków implikujących jakiekolwiek lub domowej żelatyny w chorobie „Mad Cow” lub w innych zaburzeniach neurologicznych

Na korzyść żelatyny przemawiają tysiące lat raportów historycznych i kilkaset lat badań, z których większość sugeruje, że bulion bogaty w żelatynę jest kluczem do przekształcenia drżącej kropli złego stanu zdrowia w solidny okaz dobrego zdrowia. Jak głosi przysłowie z Ameryki Południowej: „Dobry bulion może wskrzeszać umarłych”. 62

Lepsze niż pigułki i mikstury: Rosół

Wiele badań potwierdza teraz to, co babcia zawsze wiedziała - że bulion z kości jest świetnym lekarstwem, tonikiem dla chorych, wzmacniaczem dla sportowców, środkiem trawiącym, eliksirem leczniczym. I w przeciwieństwie do gorzkich leków, bulion można włączyć do
pysznych zup, gulaszy i sosów. W rzeczywistości bulion jest podstawą wszystkich kuchni dla smakoszy. „Bez rosołu - powiedział Escoffier - nie można nic zrobić”.

Podstawowa metoda jest prosta. Moczyć kości (kurczaka, kaczki, indyka, wołowinę, jagnięcinę, ryby itp.) W wodzie z dodatkiem octu przez godzinę lub dwie. Jeśli używasz kości wołowych lub jagnięcych, lepszy kolor i smak będzie wynikał z pierwszego upieczenia kości w piekarniku. Powoli zagotuj wodę i zrzuć szumowinę, która unosi się do góry. Dodaj różnorodne warzywa i zioła i gotuj na wolnym ogniu przez kilka godzin lub przez noc. Usuń kości (Twój pies je pokocha) i odcedź warzywa. Możesz użyć bulionu w stanie, w jakim jest, lub schłodzić, aby usunąć tłuszcz, który zastyga na wierzchu. (Nie ma nic złego w tłuszczu, ale puryści kulinarni podkreślają, że najostrzejsze sosy uzyskuje się z wywaru, z którego tłuszcz został usunięty.) Zapas można przechowywać w lodówce przez kilka dni lub w zamrażarce przez kilka miesięcy.

Jeśli masz wystarczająco duży garnek, możesz użyć całych tusz ptaków lub ryb oraz dużych kości golonki (pełnej chrząstki) wołowiny. Nasz lokalny dostawca produktów rolnych przygotowuje bulion w kociołku wystarczająco dużym na głowę krowy - w rezultacie powstaje fantastyczny, galaretowaty bulion.

Zamiennikiem bulionu jest MSG, którego producenci żywności używają do uzyskania smaku mięsa w puszkach i zupach odwodnionych oraz w sosach imitujących. MSG jest toksyczny dla układu nerwowego, ale bulion - bogaty w wapń - działa ochronnie. Jedną z najważniejszych rzeczy, które możesz zrobić, aby poprawić swoje zdrowie, jest używanie prawdziwego bulionu i unikanie naśladowania pokarmów.

Przepis na mocną chrząstkę, stawy i piękną skórę

Od naszych przyjaciół w Australii promujących „dietę optymalną” opracowaną przez polskiego doktora Jana Kwaśniewskiego pochodzi ten przepis na zdrowie stawów i chrząstek, a także na piękną skórę. Gotuj kawałek świńskiej skóry przez co najmniej 3 godziny, aż stanie się bardzo miękki. Jedz go takim, jakim jest, z musztardą lub chrzanem lub przełóż go przez maszynę do mięsa i dodaj do innego jedzenia. Ważne jest regularne stosowanie - łyżka stołowa lub więcej każdego dnia, wraz z dietą zawierającą odpowiednie białko zwierzęce i dużo odżywczych tłuszczów zwierzęcych.

Tkanka łączna jest regenerowana bardzo powoli, więc jest to lekarstwo, które wymaga trochę cierpliwości. Zgłoszono jednak niesamowite wyniki - gojenie stawów, które były całkowicie sztywne i zamrożone oraz stopniowe zanikanie zapalenia stawów. Najlepszą rzeczą jest poprawa jakości skóry, a zmarszczki wygładzają się, a nawet całkowicie znikają.

Bibliografia
„Ostre pukanie do Knox Nutrajoint: roszczenia firmy dotyczące suplementów diety są przesadzone, Tufts University Health and Nutrition Letter, 1997, 15, 6, 1.
Resnick, Donald i Niwayama, Gen, Diagnosis of Bone and Joint Disorders (Philadelphia: WB Saunders, 1988), s. 758
Irwin, MI, Hegsted DM. Konspekt badań wymagań aminokwasowych człowieka. Journal of Nutrition, 1971, 101, 387-429.
Jaksic i in. Kinetyka i stężenie proliny w osoczu u młodych mężczyzn w odpowiedzi na niedobór proliny w diecie, American Journal of Clinical Nutrition, 1990, 52, 307-312.
Niedobór Batesa, CJ, witaminy C u świnek morskich: zmiany w wydalaniu proliny, hydroksyproliny i całkowitego azotu aminowego w moczu. International Journal of Vitamin Nutrition Research, 1979, 49, 152-159.
Bralley, J. Alexander i Richard S. Lord, Amino Acids in Laboratory Evaluations in Nutritional Medicine (Norcross, GA, MetaMetrix, 1999), 4-24
Husbkey, RJ, witamina C i szkorbut, www.people.virginia.edu
Richard S. Lord, IAACN Seminaria podyplomowe z żywienia klinicznego, Orlando, Floryda, 24 czerwca 2000 r.
Nusgens, B i Lapiere, CM, Związek między proliną a wydalaniem hydroksyproliny z moczem u ludzi jako wskaźnik katabolizmu kolagenu. Clinica Chimica Acta, 1973, 48, 203-211.
Kaddam, IM i in. Porównanie osteokalcyny w surowicy z całkowitym i swoistym dla kości wskaźnikiem fosfatazy alkalicznej i kreatyniny w hydroksyprolinie w moczu u pacjentów z chorobą Pageta, Annals of Clinical Biochemistry, 1994, 31, 327-330.
Secrest, JP i Cunningham, LW, Zmiany w poziomach glikozydów O-hydroksylizylowych w moczu i ich związek z metabolizmem kolagenu, Journal of Clinical Investigation, 1970, 49, 1497-1509.
Chaitow, Leon, Amino Acids in Therapy, (Rochester, VT, Healing Arts Press, 1988), str. 103
Miyahara i in. Wpływ wieku na skład aminokwasowy ludzkiego kolagenu skóry, Journal of Gerontology, 1978, 33, 4, 498-503.
Pauling, L i Rath, M, Jednolita teoria chorób sercowo-naczyniowych człowieka, prowadząca do zniesienia tej choroby jako przyczyny śmiertelności ludzi, www.orthomed.org.
Jackson, AA i in. 5-oksoprolina (kwas piroglutaminowy) w moczu jako wskaźnik niedoboru glicyny u normalnego mężczyzny, British Journal of Nutrition, 1987, 58, 207-214.
Richardson, CT, i in. Badania mechanizmu stymulowanego pokarmem wydzielania kwasu żołądkowego u zdrowych ludzi. Journal of Clinical Investigation, 1976, 58, 623-631.
Wald, A i Adibi, SA, Stymulacja aci żołądka d wydzielanie przez glicynę i pokrewne oligopeptydy u ludzi, American Journal of Physiology, 1982, 5, 242, G86-G88.
Wald.
Davis, Adele, Let's Get Well (Signet, 1972), s. 1. 142
Atkins, Robert, Dr.Atkins 'Vita-Nutrient Solution (Simon & Schuster, 1998), s. 234.235.
Jackson.
Minuskin, M i in. 1981, Zatrzymywanie azotu, wydzielanie kreatyny i kwasu orotowego u poszkodowanych szczurów karmionych dietami wzbogaconymi w argininę i glicynę, Journal of Nutrition, 1981, III, 7, 1265-1274.
Jackson.
Yu, YM i in. Ilościowe efekty metabolizmu azotu glicyny i alaniny u postabsorpcyjnych młodych mężczyzn: wpływ poziomu azotu i zbędnego spożycia aminokwasów. Journal of Nutrition, 1985, 115, 399-410.
Jackson i in. Optymalizacja podaży i wykorzystania aminokwasów i białek u noworodka, Proceedings of the Nutrition Society, 1989, 48, 293-301.
Persaud, C i in. Glicyna: aminokwas ograniczający do szybkiego wzrostu, Proceedings of Nutritional Society, 1987, 46, 236A.
Persaud, C i in. Wydalanie 5-oksyproliny z moczem jako wskaźnik statusu glicyny podczas normalnej ciąży, British Journal of Obstetrics and Gynecology, 1989, 96, 440-444.
Tikanogja, T, Aminokwasy plazmatyczne u noworodków urodzonych po karmieniu mlekiem lub mlekiem modyfikowanym, Acta Paediatrica Scandinavica, 1982, 71, 3, 385-389
Gotthoffer, NR, Gelatin in Nutrition and Medicine (Graylake IL, Grayslake Gelatin Company, 1945), s. 25–37.
Gotthoffer, str. 3)
Pottenger, FM, hydrofilowa dieta koloidalna, zdrowie i mądrość lecznicza, Price Pottenger Nutrition Foundation Health Journal, wiosna 1997, 21, 1, 17.
Gotthoffer, ss. 10–11.
Gotthoffer, ss. 25–37.
L. E. Hogan cytowany w Gotthoffer, str. 26
Carl Voit cytowany w Gotthoffer, str. 7
Gotthoffer, s. 65–68
Eric Cohn cytowany w Gotthoffer, str. 62
CA Herter cytowany w Gotthoffer, str. 63..
Schwick, HG and Heide, K, Immunochemistry and Immunology of collagen and gelatin, Bibl Hematology, 1969, 33, 111-125.
Gotthoffer, s. 87–111.
Prudden, JF, Aktywność biologiczna preparatów chrząstki wołowej, Seminaria w zapaleniu stawów i reumatologii, 1974, III, 4, 287-321.
Samonina G i in. Ochrona integralności błony śluzowej żołądka przez żelatynę i proste peptydy zawierające prolinę, Pathophysiology, 2000, 7, 1, 69-73.
Gotthoffer, str. 66
Pottenger.
Eauclaire Osborne, Sally, Jedz odpowiednio do swojego typu hype, Health and Healing Wisdom, Journal of the Price Pottenger Nutrition Foundation, 22, 4, 3-5.
Pottenger.
Mein, Eric A. Edgar Cayce's Wisdom for New Age Series, Keys to Health: The Promise and Challenge of Holism (San Francisco, Harper & Row, 1989), s. 88–9
Ottenberg, R, żółtaczka bezbolesna, Journal of the American Medical Association, 1935, 104, 9, 1681-1687
Gotthoffer. p. 131
Medline streszczenie Koyama i in. Spożycie żelatyny ma zróżnicowany wpływ na gęstość mineralną kości i masę ciała w niedożywieniu białka, Journal of Nutrition and Science of Vitaminology, 2000, 47, 1, 84-86.)
Oesser, S i in. Podawanie doustne hydrolizatu żelatyny znakowanego (14) C prowadzi do akumulacji radioaktywności w chrząstce myszy (C57 / BL), Journal of Nutrition, 1999, 10, 1891-1895.
Moskowitz, W., Rola hydrolizatu kolagenu w chorobach kości i stawów, Seminaria w zapaleniu stawów i reumatyzmie, 2000, 30, 2, 87-99.
Gotthoffer, ss. 156–159.
Pottenger.
Lubec, G, i in. Izomeryzacja aminokwasów i ekspozycja mikrofalowa, Lancet, 1989, 2, 8676, 1392-1393.
Cherkin, A i Van Harreveld, A, L-Prolina i związki pokrewne: korelacja struktury, siła amnestyczna i siła przeciw rozprzestrzeniania się depresji, Brain Research, 1978, 156, 2, 265-273.
Bralley, 4-24.
Bralley, 4-16.
Gotthoffer, 1-6.
www.gelatine.org
Reuter Information Service, „Can Gelatin Transmit 'Mad Cow' Disease”, Nando Times, 1997, www.nando.net
Spadnie na.
Artykuł ukazał się w Wise Traditions in Food, Farming and the Healing Arts, kwartalniku Weston A. Price Foundation, wiosna 2003."

Przepis na wywar ze świńskiej skóry jest w książce Lord Liu
https://www.amazon.com/Lord-Liu-Chuns-S ... 1450235328
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » niedziela 12 sty 2020, 14:07

Choroba wściekłych krów mogła być związana ze zwierzetami karmionymi mączką rybną i dużą zawartością oksydowanych omega-3.
Warto przypomnieć zarżnięcie w związku z tym producenta polskiej żelatyny i próby odbudowy zakładu.

https://pl.wikipedia.org/wiki/Kazimierz_Grabek
https://www.polityka.pl/tygodnikpolityk ... mierz.read
https://www.wprost.pl/37060/Krol-zelaty ... ratki.html
http://www.portalspozywczy.pl/mieso/wia ... 70565.html
0 x



andziax
Posty: 1
Rejestracja: poniedziałek 13 sty 2020, 11:12

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: andziax » poniedziałek 13 sty 2020, 11:44

Witam. Jako że jestem początkujący w aspekcie aminokwasów oraz stosowania kreatyny jest to dla mnie naprawdę świetny artykuł. Chciałbym wypróbować te mechanizmy w odchudzaniu oraz w kreowaniu sylwetki sportowca... czy aminokwasy lub kreatyna są w stanie mi pomóc? Na stronie https://monohydratkreatyny.pl/ autor artykułów śmiało stwierdza, że stosowanie aminokwasów nie jest tylko dla sportowców i coraz więcej osób sięga po suplementy z kreatyną. Czy tak rzeczywiście jest?
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » piątek 24 sty 2020, 23:58

https://www.sott.net/article/180501-Low ... bromyalgia

"Niski poziom aminokwasów związany z fibromialgią
Lourdes Salvador
American Chronicle
Niedz., 29 marca 2009 19:52 UTC
Osoby z fibromialgią (FM) mogą cierpieć z powodu niezdolności do wchłaniania aminokwasów. U pacjentów z fibromialgią stwierdzono znacznie niższe poziomy aminokwasów.

W przypadku złego wchłaniania składniki odżywcze nie są wchłaniane do organizmu w celu wykorzystania. Powoduje to niedobór niezwiązany ze złą dietą.

Ogólne poziomy aminokwasów u badanych osób były bardzo niskie, szczególnie poziomy tauryny, alaniny, tyrozyny, waliny, metioniny, fenyloalaniny i treoniny.

Naukowcy powiązali również niektóre aminokwasy z objawami klinicznymi fibromialgii. Im niższy poziom tych niektórych aminokwasów, tym więcej bólu zgłosi pacjent.

FM jest procesem chorobowym charakteryzującym się przewlekłym, szeroko rozpowszechnionym bólem mięśniowo-szkieletowym, snem nieodnawiającym, zmęczeniem, bólem głowy, sztywnością poranną, słabą pamięcią, trudnościami z koncentracją, parestezjami (drętwienie i mrowienie) oraz ogólnym zaburzeniem funkcjonowania zarówno w środowisku społecznym, jak i zawodowym.

Nasilenie bólu jest zwykle bardziej stałe niż inne formy bólu i może przychodzić i odchodzić szybko, poruszać się po różnych częściach ciała i pogarszać się dotykiem. Na przykład niektórzy pacjenci z fibromialgią uważają swoje ubranie na skórze za bolesne, szczególnie jeśli jest to ciasne ubranie.

Fibromialgia jest drugim co do częstości zaburzeniem obserwowanym przez reumatologów, dotykając około 2% populacji Stanów Zjednoczonych. Kobiety w średnim wieku są częściej dotknięte chorobą, z częstością 3,4% dla kobiet i 0,5% dla mężczyzn.

Pomimo tego nowego odkrycia, przyjmowanie suplementów aminokwasowych może nie być przydatne, jeśli nie można ich wchłonąć.

Konieczne są dodatkowe badania nad przyczyną złego wchłaniania, aby ustalić przyczyny niskiej absorpcji. Profil aminokwasowy może zostać przepisany w celu określenia i monitorowania poziomów aminokwasów.

Odniesienie:

Bazzichi L, Palego L, Giannaccini G, Rossi A, De Feo F, Giacomelli C, Betti L, Giusti L, Bombardieri S, Lucacchini A. „Zmieniona homeostaza aminokwasowa u osób dotkniętych fibromialgią”. Clin Biochem. 9 marca 2009 [Epub przed drukiem]

Artykuł pierwotnie ukazał się w numerze MCS America News, wydanie z kwietnia 2009 r."
0 x



cedric
Posty: 4532
Rejestracja: sobota 10 mar 2018, 21:53
x 76
x 112
Podziękował: 2648 razy
Otrzymał podziękowanie: 6878 razy

Re: AMINOKWASY

Nieprzeczytany post autor: cedric » środa 29 sty 2020, 17:08

https://raypeatforum.com/community/thre ... erd.13840/

"Glicyna może całkowicie zapobiegać uszkodzeniom przełyku spowodowanym przez GERD
Dyskusja w „Studiach naukowych” rozpoczęta przez haidut, 29 listopada 2016 r.


Jak zostało omówione w innym wątku przez członka forum @denise, stosowanie leków PPI naprawdę nie przynosi korzyści w zapobieganiu stanom zapalnym przełyku, a następnie rozwojowi Barret, a nawet raka. Uszkodzenie GERD opiera się na reakcji zapalnej, jak wspomniałem w innym poście. Jako takie, byłoby prawdopodobne, że środki przeciwzapalne mogłyby zapobiec uszkodzeniom spowodowanym przez GERD. Poniższe badanie pokazuje, że można całkowicie zapobiec uszkodzeniom i stanom zapalnym spowodowanym przez GERD, po prostu przyjmując dawkę około 10 g glicyny. Odpowiadałoby to około 40 g żelatyny, co jest całkiem wykonalne. Co ciekawe, indometacyna NSAID nie miała działania ochronnego, podczas gdy glicyna w HED około 10 g zapewniała pełną ochronę.
Może więc następnym razem twój lekarz zasugeruje PPI, możesz mu to pokazać i czekać na tyradę :):


Doustnie podawana L-arginina i glicyna są wysoce skuteczne przeciwko kwasowemu zapaleniu przełyku u szczurów. - PubMed - NCBI
„... Aby dalej zbadać, czy działanie ochronne L-argininy wynika z jej właściwości fizykochemicznych, czy pośredniczy w jej biologicznych działaniach, powtórzyliśmy te same eksperymenty z użyciem D-argininy. Jak pokazano na ryc. 3B, D-arginina (250 mg / kg) zapewniało również dobrą ochronę przed kwaśnym zapaleniem przełyku, hamowanie 89,0%. Podobnie, glicyna (250 ~ 750 mg / kg) zależnie od dawki zmniejszała nasilenie zapalenia przełyku i ocenę uszkodzenia przy 250 i 500 mg / kg wynosił odpowiednio 37,1 ± 14,7 mm2 i 12,6 ± 4,1 mm2 (rysunek 4A). Całkowite hamowanie glicyną zaobserwowano przy 750 mg / kg (rysunek 4B). ”
0 x



ODPOWIEDZ